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生物化学教案设计篇一
内蒙古农业大学 2014年8月
1 绪论
教学目的与要求：
1、了解生物化学的发展史，明确生物化学的概念、任务；
2、了解生物化学与各学科之间的联系及研究生物化学现实意义；
3、了解生物化学与其他学科的关系、应用与前景和学习方法。
教学重点：生物化学的概念、研究对象和内容 教学难点：生物化学的研究内容 教学时数：1学时
教学手段：讲授法，利用多媒体与传统方法的相结合。教学内容：
一、生物化学的概念、研究对象和内容
1、生物化学是介于生物和化学之间的一门边缘科学，它是用化学的理论和方法作为主要手段来研究生命现象，从而揭示生命的奥秘。它是从分子水平来研究生物体（包括人类、动物、植物和微生物）内基本物质的化学组成和生命活动所进行的化学变化（即代谢反应）的规律及其与生理机能的关系的一门科学。
生物化学的任务就是研究组成生物体基本物质的性质，结构与功能，以及这些物质在生命活动过程中所进行的化学变化的规律及其与生理机能的关系，从而阐明生命现象的本质，并把这些知识应用到社会实践和生产实践中去，以达到征服自然和改造自然的目的。
2、生物化学研究的主要内容 1）．生物体的物质组成、结构与功能：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。
2）．物质代谢与调控：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。其中，中间代谢过程在细胞内进行的，是最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。
3）．遗传信息的传递与表达：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。
4）.组织与器官机能生物化学：生命有机体是一个统一协调整体。
二、生物化学的发展
第一阶段从19世纪末到20世纪30年代，主要是静态的描述性阶段，对生物体各种组成成分进行分离、纯化、结构测定、合成及理化性质的研究。其中菲舍尔测定了很多糖和氨基酸的结构，确定了糖的构型，并指出蛋白质是以肽键连接的。1926年萨姆纳制得了脲酶结晶，并证明它是蛋白质。
第二阶段约在20世纪30～50年代，主要特点是研究生物体内物质的变化，即代谢途径，所以称动态生化阶段。其间突出成就是确定了糖酵解、三羧
2 酸循环以及脂肪分解等重要的分解代谢途径。对呼吸、光合作用以及腺苷三磷酸(atf)在能量转换中的关键位置有了较深入的认识。
第三阶段是从20世纪50年代开始，主要特点是研究生物大分子的结构与功能。生物化学在这一阶段的发展，以及物理学、技术科学、微生物学、遗传学、细胞学等其他学科的渗透，产生了分子生物学，并成为生物化学的主体。
三、生物化学与其它学科的关系
19世纪以前人们主要是通过生物体内的化学变化来认识生物体的生理机能，直到二十世纪初才发展成为一门独立的新型学科。它是介于生物和化学之间的一门学科，它和有机化学、生理学、生物物理学和分子生物学等学科的关系极为密切。
深入了解各种生物的生长、生殖、生理、遗传、衰老、疾病、生命起源和演化等理解，都需要用生物化学的原理和方法进行探讨。因此，生物化学是各门生物科学的基础，特别是生理学、微生物学、遗传学、细胞学等各科的基础，在分子生物学中占有特别重要的位置。
若以不同的生物为对象，生物化学可分为动物生化、植物生化、微生物生化、昆虫生化、医学生化等；
若以生物体的不同组织或过程为研究对象，则可分为肌肉生化、神经生化、免疫生化、生物力能学等；
因研究的物质不同，又可分为蛋白质化学、核酸化学、脂化学、糖化学、酶学等分支；
研究各种天然物质的化学称为生物有机化学；
研究各种无机物的生物功能的学科则称为生物无机化学或无机生物化学。
四、生物化学的应用与发展前景
介绍生物化学在农业、工业、医药、食品等各个领域的应用。结合实例着重介绍在农业生产及科研中的应用。
本世纪与生物化学有关的最重要的领域主要有以下几个方面：
（1）生物大分子结构与功能的关系；
（2）生物膜的结构与功能；
（3）机体自身调控的分子机理；
（4）生化技术的创新与发明；
（5）功能基因组、蛋白质组、代谢组等；
（6）分子育种与分子农业（工厂化农业）；
（7）生物净化；
（8）生物电子学；
（9）生化药物；
（10）生物能源的开发等。
五、生物化学的学习方法
在学习理论知识的同时，注意理论联系实际，重视实验教学，把握各学科间的交叉与联系。
思考题：
1、生物化学的概念及研究的内容。
课后总结：
本次课教学目的明确，基础知识准确，符合大纲要求。恰当地选择和运用教学方法，调动学生学习的积极性使学生对生物化学产生很大兴趣。学生反映很好。
存在问题、改进措施：
一些学生化学基础较差，需复习有关知识。
3 第二章 蛋白质化学
教学目的与要求
1、掌握蛋白质的概念和化学组成；
蛋白质的基本结构单位——氨基酸的分类及结构；
蛋白质各级分子结构的内容和特点。
2、熟悉氨基酸、蛋白质的理化性质及分离鉴定方法。
3、了解蛋白质的分子结构与功能的关系。
教学重点：
蛋白质的分子结构、主要性质以及结构与功能的关系，蛋白质的几种二级结构、超二级结构与结构域。
教学难点：蛋白质的几种二级结构、超二级结构与结构域。教学时数：8学时
教学方法：讲授法，利用多媒体与传统方法的相结合。教学内容
2.1蛋白质分类
一、蛋白质的化学组成与分类
1、元素组成碳50%、氢7%、氧23%、氮16%、硫0.3% 微量的磷、铁、铜、碘、锌、钼
凯氏定氮：平均含氮16%，粗蛋白质含量=蛋白氮×6.25
2、氨基酸组成氨基酸是蛋白质的基本组成单位，蛋白质主要由20种常见氨基酸组成，其中有8种人体不能合成的氨基酸必须由食物中获得，为人体必需氨基酸，评价蛋白质食品的营养价值主要要看它的必需氨基酸的含量。此外蛋白质中还有一些稀有氨基酸，如羟基脯氨酸、赖氨酸，甲基甘氨酸、赖氨酸等，他们都是主要氨基酸的衍生物，在一些特殊的蛋白及组织中发挥作用。
二、蛋白质的分类
1.根据生物学功能分：酶、抗体、运输蛋白、激素等
蛋白质功能的多样性
1、酶
2、结构成分（结缔组织的胶原蛋白、血管和皮肤的弹性蛋白、膜蛋白）
3、贮藏（卵清蛋白、种子蛋白）
4、物质运输（血红蛋白、na+k+atpase、葡萄糖运输载体、脂蛋白、电子传递体）
5、细胞运动（肌肉收缩的肌球蛋白、肌动蛋白）
6、激素功能（胰岛素）
7、防御（抗体、皮肤的角蛋白、血凝蛋白）8．接受、传递信息（受体蛋白，味觉蛋白）
4 9．调节、控制细胞生长、分化、和遗传信息的表达（组蛋白、阻遏蛋白 2.根据化学组成成分分类：
简单蛋白：仅由aa构成结合蛋白：简单蛋白与其它生物分子的结合物。3.根据分子形状分类：
球蛋白：长/宽≤3～4，血红蛋白
纤维蛋白：长/宽>10，血纤蛋白、丝蛋白 膜蛋白质：生物膜组成2.2 蛋白质的基本结构单位—氨基酸
蛋白质的水解：蛋白质可以受酸、碱或酶的作用而水解成氨基酸。
1、酸水解 ：用6mhcl或4mh2so4，105℃回流20小时即可完全水解。酸水解不引起氨基酸的消旋，但色氨酸完全被破坏，丝氨酸和苏氨酸部分破坏，天冬酰胺和谷氨酰胺的酰胺基被水解。如样品含有杂质，在酸水解过程中常产生腐黑质，使水解液变黑。(用3mol/l对甲苯磺酸代替盐酸，得到色氨酸较多，可像丝氨酸和苏氨酸一样用外推法求其含量。)
2、碱水解：用5mnaoh，水解10－20小时可水解完全。碱水解使氨基酸消旋，许多氨基酸被破坏，但色氨酸不被破坏。常用于测定色氨酸含量。(可加入淀粉以防止氧化。)
3、酶水解：酶水解既不破坏氨基酸，也不引起消旋。但酶水解时间长，反应不完全。一般用于部分水解，若要完全水解，需要用多种酶协同作用。
一、氨基酸的结构、分类
1.氨基酸的结构特点：都有一个氨基和一个羧基且连在同一个碳原子上。
两个例外：
（1）脯氨酸和羟脯氨酸是α-亚氨基酸；
（2）除甘氨酸没有手性碳原子外，没有旋光性，其他蛋白质氨基酸均属于l型。2.氨基酸的分类：
（1）根据r基团的化学结构：脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环族氨基酸（2）根据r基团的酸碱性分为：中性氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸
（3）根据r基团的带电性质分为：疏水性氨基酸、带电荷极性氨基酸、不带电荷的极性氨基酸。
3.蛋白质中氨基酸的修饰：4－羟脯氨酸
4.非蛋白质中的氨基酸：l-鸟氨酸、l－瓜氨酸
不对称碳原子：是连接四个不同原子或基团的碳原子。
旋光异构现象：当光波通过尼克棱镜时，由于棱镜的结构通过的只是沿某一平面振动的光波，其他都被遮断，这种光称为“平面偏振光”。当它通过具有眩光性质的某异构物溶液时，则偏振面会向右或向左旋转。“+”和“-”分别表示右旋和左旋。
二、氨基酸的性质
氨基酸的化学性质取决于其分子中的羧基、氨基、侧链基团以及这些基团的相互影响。
1、一般物理性质
溶解度：水中溶解度差别较大，不溶于有机溶剂。
光吸收性：可见光区无光吸收，紫外光区phe、thy、trp有光吸收。
旋光性：aa的物理常数，与结构、ph值有关。
味感：不同味道(与构型有关).2、两性电离及等电点
各类氨基酸的pi值范围：
中性氨基酸的等电点一般在5.0~6.5之间，酸性氨基酸为2.7~3.2，碱性氨基酸为9.5~10.7。
[思考题] 为什么中性氨基酸的等电点不等于7？
中性氨基酸的羧基的酸式电离略大于其氨基的碱式电离，因而溶液的ph值必须达到偏酸时，才能使其两种电离趋向恰好相等。
3、化学性质：
（1）与茚三酮的反应：pro产生黄色物质，其它为蓝紫色。在570nm（蓝紫色）或440nm（黄色）定量测定（几μg）。
反应后蓝紫色的深度或二氧化碳的体积可作为a-氨基酸定量分析的依据。肽类和蛋白质也有此反应。由于反应非常灵敏，是鉴定氨基酸、肽类和蛋白质最迅速而又简便的方法，广泛用于a-氨基酸、肽类和蛋白质的比色测定或纸层析与薄层层析的显色。
（2）与甲醛的反应：氨基酸的甲醛滴定法（3）与2,4-二硝基氟苯(dnfb)的反应
用于测定蛋白质或多肽n-端氨基酸的方法，称为二硝基苯法，简称为dnp法。利用此法不断降解蛋白质或多肽，反复用dnfb标记其氨基末端，就可确定蛋白质或多肽链中氨基酸的排列顺序。
（4）与异硫氰酸苯酯（pitc）的反应
在弱碱性条件下，氨基酸的a-氨基易于异硫氰酸酯（pitc）反应，生成苯胺基硫甲酰衍生物，后者在硝基甲烷中与酸作用而环化，生成苯乙内酰硫脲（pth）衍生物。
蛋白质多肽链n端氨基酸的a-氨基也可以与pitc发生上述反应生成oth-肽，在酸性溶液中释放出末端的pth-氨基酸和比原来少一个氨基酸残基的多肽链，所得的pth-氨基酸用层析法坚定，即可确定肽链n端氨基酸的种类。
根据此原理设计出的蛋白质顺序测定仪，大大提高了蛋白质测序的效率。（5）与亚硝酸反应：
α-氨基酸与亚硝酸作用，可释放氮气。若定量测定反应中所释放出的n2的体积，即可计算出氨基酸的含量，此种方法称为van slyke氨基氮测定法，6 常用于氨基酸和多肽的定量分析。
（6）与荧光胺反应：
根据荧光强度测定氨基酸含量（ng级）。激发波长λx=390nm，发射波长λm=475nm。
（7）与5,5′-双硫基-双（2-硝基苯甲酸）反应：
2.3肽
一、肽键及肽 肽键：一个氨基酸的—羧基与另一个氨基酸的—氨基缩合脱水而形成的酰胺键称为肽键。肽键是蛋白质分子中氨基酸之间的主要连接方式。肽：氨基酸通过肽键连接形成的化合物称为肽，2个氨基酸形成的肽称为二肽，10个以下称寡肽，10个以上称多肽，所以蛋白质的结构是多肽链结构。
二、肽的命名及结构
介绍肽的命名原则和表示方法及结构。含有游离的α—nh2基一端称氨基端，或n—末端，含有游离的α—羧基末端称羧基末端，或c—末端。
三、天然存在的活性寡肽
生物体中有许多游离的肽具有生理功能。（以谷胱甘肽为例介绍谷胱甘肽(glu tathione)可命名为 γ-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸。）2.4蛋白质的分子结构
蛋白质的结构可分为四个层次来研究。
一、蛋白质的一级结构
（一）蛋白质一级结构（介绍蛋白质一级结构的概念）
（二）蛋白质一级结构的测定（简单介绍蛋白质一级结构测定的策略，结合图介绍牛胰岛素和牛胰核糖核酸酶的一级结构）
二、蛋白质的二级结构
首先介绍基本概念：蛋白质的二级结构、构象，并将构象和构型两个概念加以比较。
（一）肽键的几何学（介绍肽平面的3个特点）1.肽单位是一个刚性的平面；
2.肽平面中羰基上的氧与亚氨基上的氢几乎总是处于相反位置；
3.cα和亚氨基n及cα与羰基c之间的键是单键，可自由旋转。
（二）蛋白质的二级结构
重点介绍α—螺旋结构和β—折叠结构
1.α—螺旋结构（结合图介绍其结构特点）
7（1）α—螺旋结构是一个类似棒状的螺旋结构，r在外侧，右手螺旋。（2）每个螺旋有3.6个氨基酸，螺距为0.54nm，氨基酸之间的轴心距为0.15nm，每个氨基酸残基旋转100度。
（3）氢键是维持α—螺旋结构稳定的主要作用力。2.β—折叠结构（结合图介绍其结构特点）
（1）多肽链几乎完全伸展，相邻氨基酸之间轴心距为0.35nm；
（2）相邻肽链主链上的c=o和n—h之间形成氢键，维持结构的稳定；
（3）肽链的排列可以是平行或反平行的。3.β—转角结构（结合图介绍其概念）4.β—凸起 5.无规则卷曲
三、超二级结构和结构域
介绍两个概念。超二级结构是二级结构的聚集体，有不同类型，参见书中的图。
结构域是介于二级结构和三级结构之间的一种结构层次（见图）。
四、蛋白质的三级结构
（一）蛋白质的三级结构及特点 介绍蛋白质三级结构的概念，以肌红蛋白为例说明蛋白质三级结构的特点。分析肌红蛋白的一级结构、二级结构、三级结构，说明蛋白质的结构是如何从初级结构发展到高级结构的。
（二）维持蛋白质构象的作用力
重点介绍次级键，包括氢键、离子键、疏水键和范德华力的概念。说明次级键在稳定蛋白质空间构象中的重要作用。
五、蛋白质的四级结构 介绍蛋白质四级结构的概念，以血红蛋白为例介绍蛋白质四级结构的特点。分析血红蛋白的一级结构、二级结构、三级结构、四级结构。比较肌红蛋白和血红蛋白的相同点和不同点及性质的差别。
2.5 蛋白质结构与功能的关系
一、蛋白质一级结构与功能的关系
通过以下几个方面说明蛋白质的一级结构与功能的关系：
（一）分子病与结构的关系
（二）同源蛋白质中氨基酸顺序的种属差异
（三）蛋白质的激活
二、蛋白质的空间结构与功能的关系
从以下几个方面说明蛋白质空间结构与功能之间的关系：
（一）核糖核酸酶的变性与复性
（二）蛋白质的变构现象
通过以上实例说明蛋白质的一级结构和空间结构与蛋白质的功能有相适应性和统一性。蛋白质的特异结构决定了蛋白质的特殊功能。
2.6 蛋白质的重要性质
一、蛋白质的两性性质和等电点
蛋白质是由氨基酸组成的，所以蛋白质是两性电解质，各种蛋白质有其特异的等电点。介绍蛋白质等电点的概念以及应用。
电泳：带电颗粒在电场中移动的现象。分子大小不同的蛋白质所带净电荷密度不同，迁移率即异，在电泳时可以分开。
蛋白质在其等电点偏酸溶液中带正电荷，在偏碱溶液中带负电荷，在等电点ph时为两性离子。
二、蛋白质的胶体性质
布郎运动、丁道尔现象、电泳现象，不能透过半透膜，具有吸附能力 蛋白质溶液稳定的原因：
1）表面形成水膜（水化层）2）带相同电荷。
三、蛋白质的沉淀反应
介绍以下概念：蛋白质的沉淀作用、盐析、盐溶、分段盐析。介绍维持蛋白质胶体稳定的原因以及蛋白质胶体性质在生产和研究中的应用。
四、蛋白质的变性与复性
重点介绍变性和复性的概念以及理化性质的改变，结合生活和生产中的实例加以解释。请学生举出生活中遇到的蛋白质变性或复性的例子，并说明其实质。
五、蛋白质的颜色反应 p55
作业与思考题：
作业：1 蛋白质结构层次的概念？
2.维持蛋白质空间结构稳定的作用力有哪些？ 3.氨基酸的结构式。
教学反思
建议：在学习氨基酸的结构时联系有机化学的羧酸结构；
在学习氨基酸的化学性质时联系氨基酸的结构，再将氨基酸的结构和特性与蛋白质的结构和特性联系起来。同时注意氨基酸的某些特殊反应在蛋白质的合成工作中的实际意义，认识蛋白质的重要生物学意义和生产实践意义。
第三章核酸
教学目的与要求：掌握核酸的结构与功能，重要的理化性质。
教学重点：核酸的种类和化学组成，核酸的分子结构和主要性质，dna的双螺旋结构模型和trna的“三叶草”结构。
教学难点：dna的双螺旋结构模型 教学时数：6学时
教学方法：利用多媒体与传统方法的相结合 教学内容：
3.1核酸的分类及组成一、分 类
1．核酸是由碱基、戊糖、磷酸组成的，按其所含的戊糖种类的不同分为两大类：
核糖核酸（ribonucleic acid 即rna）：戊糖为核糖 脱氧核糖核酸（deoxyribonucleic acid 即dna）：戊糖为脱氧核糖
2．核糖核酸（rna）按其功能的不同分为三大类：
（1）核糖体rna(ribosomal rnas，rrnas)，rrnas的功能是作为核糖体的重要组成成分参与蛋白质的生物合成。原核生物中主要有5s rrnas、16s rrnas和23s rrnas三种，真核生物中主要有5s rrnas、5.8s rrnas、18s rrnas和28s rrnas四种。
（2）信使rna（meenger rnas，mrnas）。mrnas是以dna为模板合成的，又是蛋白质合成的模板。
（3）转移rnas(transfer rnas，trnas)。trnas是最小的rna分子。它的主要功能是在蛋白质生物合成过程中把mrna的信息准确地翻译成蛋白质中氨基酸顺序的适配器（adapter）分子，具有转运氨基酸的作用。
（4）此外，在细胞中还含有其他的rna，如真核细胞中还有少量核内小rna（small nuclear rna，缩写成snrna）、染色体rna（chrna）。
二、分 布
（一）dna的分布
核酸广泛分布于各类生物细胞中。在真核细胞中，95%～98%的dna分布于细胞核中，在原核细胞中，dna存在于细胞质中的核质区。
（二）rna的分布
rna主要存在于细胞质中，约占总量的90%，细胞核中也有少量的存在，约占总量的10%。
上述两大类核酸在细胞内的分布状况是与它们的功能相一致的。细胞中的dna起着贮存和传递遗传信息的作用。细胞质中的rna在核内接受了dna的“指令”，到细胞质指导并直接参与蛋白质的合成。
三、核酸的化学组成
核酸的基本结构单位是核苷酸（nucleotide）。
部分水解可产生核苷酸，如经完全水解则产生磷酸、碱基和戊糖。
一、碱 基
核酸中的碱基有两类：嘌呤碱（pyrimidine）和嘧啶碱（purine）。它们是含氮的杂环化合物，称为碱基，也称含氮碱。
（一）嘌呤碱
结合教材中嘌呤碱的结构分子式，介绍 dna和rna中含有的两种相同的主要嘌呤碱：腺嘌呤和鸟嘌呤，分别用a和g表示。
（二）嘧啶碱
结合教材中嘧啶碱的结构分子式，介绍核酸中的三种嘧啶碱，即胞嘧啶（cytosine）、尿嘧啶（uracil）和胸腺嘧啶（thymine），分别用c、u和t表示。rna中含有的是胞嘧啶和尿嘧啶，dna含有胞嘧啶和胸腺嘧啶。
二、戊 糖
核酸是按其所含戊糖不同而分为两大类的。dna所含的戊糖是d-2-脱氧核糖，rna所含的戊糖是d-核糖。
三、磷 酸
任何核酸都含有磷酸，参与形成3,5-磷酸二酯键，使核酸连成多核苷酸链。
四、核 苷
核苷（由戊糖和碱基缩合而成，并以n-c糖苷键连接。核苷可以分成核糖核苷与脱氧核糖核苷两大类。
五、核苷酸
核苷中的戊糖羟基被磷酸酯化，就形成核苷酸。核苷酸分成核糖核苷酸与脱氧核糖核苷酸两大类。
生物体内存在的游离核苷酸多是5-核苷酸。用碱水解rna时，可得到2-核糖核苷酸与3-核糖核苷酸的混合物。
六、细胞中的游离核苷酸及其衍生物
生物体细胞中还有一些以游离形式存在的核苷酸。如腺嘌呤核苷二磷酸（adp）和腺嘌呤核苷三磷酸（atp）。
此外，在生物细胞中，还存在着环化核苷酸，其中研究得最多的是3,5-环腺苷酸（camp）。
3.2 脱氧核糖核酸的结构
一、dna的碱基组成
chargaff定则：1950年
1．所有dna中 [a]=[t]；
[g]=[c]。因此，[a]+[g]=[c]+[t]。
2．dna的碱基组成具有种的特异性，即不同生物种的dna具有自己独特的碱基组成比例（又称不对称率 diymmetry ratio）。
3.同一种生物dna的碱基组成没有组织和器官的特异性。
4.年龄、营养状况、环境等因素不影响dna的碱基组成。
二、dna的一级结构
核酸结构根据一级、二级、三级分级讨论。核酸的一级结构是它的共价结构和核苷酸顺序，是由数量极其庞大的四种脱氧核糖核苷酸，通过3,5-磷酸二酯键连接起来的直线形或环形多聚体。
多核苷酸的几种缩写法：
由于dna链是有极性的，书写碱基的顺序是从5-端到3-端。
三、dna的空间结构
dna分子双螺旋结构模型：
（一）b-dna的结构
根据watson和crick所提出的模型（参见图3-14），b-dna具有以下特征：
1． 两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕。
2． 嘌呤碱基与嘧啶碱基位于双螺旋的内侧，磷酸与核糖在外侧，彼此通过3,5-磷酸二酯键相连接，形成dna分子的骨架。
3． 双螺旋的平均直径为2nm，两个相邻的碱基对之间相距的高度，即碱基堆积距离为0.34nm，两个核苷酸之间的夹角为36°。因此，沿中心轴每旋转一周有10个核苷酸。每一圈的高度（即螺距）为3.4nm。
4．两条核苷酸链依靠彼此碱基之间形成的氢键相连而结合在一起。a与t相配对；
g与c相配对，称为碱基互补。
dna复制、转录、反转录等的分子基础都是碱基互补配对。
对某些重要特性的讨论：
12 分子的长度 ；
分子结构中的碱基互变异构体；
分子的稳定性：主要因素是碱基堆积力、范德华引力。
分子的可塑性
（二）a-dna的结构
a-dna是当降低湿度或在水溶液中加入乙醇，可使b-dna转变为a-dna。
（三）z-dna分子的结构
除了a-dna和b-dna以外，自然界中还发现有一种z-dna。
四、dna的三级结构
环状dna结构进一步扭曲成为更复杂的三级结构。包括线状dna形成的纽结、超螺旋和多重螺旋以及环状dna形成的结、超螺旋和连环等多种类型，其中超螺旋是最常见的，所以，dna的三级结构主要是指双螺旋进一步扭曲形成的超螺旋。超螺旋意味着在螺旋的基础上再螺旋。
dna超螺旋的性质是可以定量的，这种量化的研究可引用拓扑学知识，以加深对dna分子构象和功能的了解。
讨论环形dna的一些重要的拓扑学特性。
介绍连环数（l）、缠绕数（t）、超螺旋周数或扭曲数（w）的概念；
介绍l、t、w三者之间的关系为: l=t+w。
3.3核糖核酸
一、rna的结构
rna是细胞内核酸的第二种主要类型，它在把dna中的遗传信息变成功能性蛋白的过程中起中介作用。
组成rna的核苷酸也是以3,5-磷酸二酯键彼此连接起来的。天然rna只有局部区域为双螺旋结构，称为茎环结构。
二、分别讨论三类主要的rna分子结构。
（一）trna 的一级结构（trna的一级结构有五个特征）。（第二次课完成以上内容，重点讲授有关dna一级结构的概念；
b-dna二级结构的概念及特点，维持二级结构的作用力）课后要求：
①掌握核酸的组成，比较dna与rna核苷、核苷酸的区别。②掌握dna一级结构的缩写法；
描述b-dna二级结构的特点及维持结构的稳定因素，简单描述z-dna、a-dna的突出特点。③分清dna双螺旋与超螺旋的关系。
13 ④结合习题集，练习有关dna 结构的习题。的二级结构
结合教材的图解，介绍trna的二级结构（呈三叶草形）的四个基本特征。3．trna的三级结构 trna三级结构的形状象一个倒写的l字母。
（二）mrna mrna是以dna为模板合成的。mrna的二级结构也是通过单链自身折叠而形成的茎环结构。
原核生物和真核生物的mrna的结构有所不同，其特点区别如下：
1.原核生物的mrna是多顺反子，真核生物的mrna是单顺反子（掌握顺反子的概念）。
2.极大多数真核细胞mrna在3-末端有一段长约200个核苷酸的polya。
3.真核细胞mrna 5-末端还有一个特殊的帽子结构5-m 7g-5ppp5-nm-3-p。
（三）rrna rrna是核糖体的组成成分，由一级结构推导出来rrna的二级结构都已阐明，也是通过单链自身折叠形成的茎环结构，分子越大茎环结构越复杂。3.4 核酸的理化性质与最常用的研究方法
一、一般物理性质
介绍核酸的溶解度、分子大小、形状及粘度等。
二、核酸的紫外吸收
核酸中由于嘌呤碱和嘧啶碱具有共轭双键，使碱基、核苷、核苷酸和核酸在240~290nm的紫外波段有一强烈的吸收峰，因此核酸具有紫外吸收特性。介绍核酸的吸光率（absorbance）、比吸光系数的概念。介绍实验室中如何通过a260/a280判断dna纯度，以及利用核酸的比吸光系数计算溶液中核酸的量。
三、核酸的沉降特性
了解溶液中的核酸分子在引力场中沉降现象及应用。
四、核酸的两性解离及凝胶电泳
介绍核酸的两性离子、等电点、电泳的概念。
介绍琼脂糖凝胶电泳、聚丙烯酰胺凝胶电泳的影响因素及异同点。
五、核酸的变性、复性
（一）变性
变性作用的概念及变性现象，强调与降解的区别。
介绍引起变性的因素，介绍热变性、增色效应、熔解温度（tm值）等概念。了解影响dna的tm值大小的因素。
（二）复性
14 介绍复性、退火、减色效应的概念(三)核酸的杂交
根据变性和复性的原理，发展起来的研究技术，介绍分子杂交的概念。了解分子杂交的种类及基本操作步骤。
六、核酸的酸解、碱解与酶解
介绍核酸在酸、碱和酶的作用下，发生共价键断裂，多核苷酸链被打断，分子量变小，此过程称为降解。
（一）酸解
介绍dna和rna在不同酸解条件下发生降解的区别。
（二）碱解
介绍dna和rna在稀碱条件下碱解情况的不同。rna很容易水解生成2-核苷酸和3-核苷酸。dna在碱的作用下，只发生变性，不发生磷酸二酯键的水解。根据碱对dna和rna的不同作用，可分别进行定量测定。
（三）核酸的酶解 1.核酸酶的分类
介绍核酸酶、内切和外切核酸酶、脱氧核糖核酸酶、核糖核酸酶、限制性内切酶的概念。
2.限制性内切酶
介绍限制酶的三种类型。重点介绍ⅱ型限制性内切酶，了解其命名。的限制酶图谱 作业：
1、dna双螺旋结构的特点
2、结构式：atp ump camp cdp gdp 教学反思：
生物化学教案设计篇二
生物化学与分子生物学
绪论
第一节 生物化学与分子化学发展简史
一、叙述生物化学阶段
二、动态生物化学阶段
三、分子生物化学时期
1、dna双螺旋结构被发现
2、dna 克隆使基因操作无所不能
3、基因组学及其他组学的研究
四、我国科学家对生物化学发展的贡献
第二节 生物化学与分子生物学研究的主要内容
1、生物分子的结构与功能
2、物质代谢及其调节
3、基因信息传递及其调控
第三节 生物化学与分子生物学和医学
一、生物化学已成为生物学各科学界之间，医学各学科之间相互联系的共同语言
二、生物化学为推动医学各学科发展作出了重要的贡献
第一篇
生物分子结构与功能
第一章 蛋白质的结构与功能
第一节
蛋白质的分子组成一、组成人体蛋白质的20种l-α氨基酸
二、氨基酸可根据侧链结构和理化性质进行分类
三、20种氨基酸具有共同活特异的理化性质
（一）氨基酸具有两性解离的性质
（二）含共轭双键的氨基酸具有紫外线吸收性质
（三）氨基酸与茚三酮反映生成蓝紫色化合物
四、氨基酸通过肽键连接而形成蛋白质或活性肽
（一）氨基酸通过肽键连接而形成肽
（二）体内存在多种重要的生物活性肽
1、谷胱甘肽
2、多肽类激素及神经肽 第二节 蛋白质的分子结构
一、氨基酸的排列顺序决定蛋白质的一级结构
二、多肽链的局部主链构想为蛋白质的二级结构
（一）参与肽键形成的6个原子在同一平面上
（二）α－螺旋是常见的蛋白质二级结构
（三）β－折叠使多肽键形成片层结构
（四）β－转角和无规卷曲在蛋白质分子中普遍存在（五）二级结构可组成蛋白质分子中的模体
（六）氨基酸残基的侧链影响二级结构的形成三、多肽链在二级结构基础上进一步折叠形成三级结构
（一）三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置
（二）结构域是三级结构层次上的独立功能区
（三）蛋白质的多肽链须折叠成正确的空间构象
四、含有二条以上多肽链的蛋白质具有四级结构
五、蛋白质的分类
第三节 蛋白质结构与功能的关系
一、蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础
（一）一级结构是空间构象的基础
（二）一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能
（三）氨基酸序列提供重要的生物进化信息
（四）重要蛋白质的氨基酸序列改变可引起疾病
二、蛋白质的功能依赖特定空间结构
（一）血红蛋白亚基与肌红蛋白结构相似
（二）血红蛋白亚基构象变化可影响亚基与氧结合（三）蛋白质构象改变可引起疾病
第四节 蛋白质的理化性质
一、蛋白质具有两性电离性质
二、蛋白质具有胶体性质
三、蛋白质空间结构破坏而引起变性
四、蛋白质在紫外光谱区有特征性吸收峰
五、应用蛋白质呈色反应可测定溶液中蛋白质含量
1、茚三酮反应
2、双缩脲反应 第五节 蛋白质的分离、纯化与结构分析
一、透析及超滤法可去除蛋白质溶液中的小分子化合物
二、丙酮沉淀，盐析及免疫沉淀是常用的蛋白质浓缩方法
三、利用荷电性可电泳分离蛋白质
四、应用相分配或亲和原理可将蛋白质进行层析分离
五、利用蛋白质颗粒沉降行为不同可进行超速离心分离
六、应用化学或反向遗传学方法可分析多肽链的氨基酸序列
七、应用物理学，生物信息原理可进行蛋白质空间结构测定
思考题：
1、叙述l-α氨基酸结构特征，比较各种结构异同并分析结构与性质的关系。
2、蛋白质的基本组成单位是什么?什么是肽键？什么是肽单元？
3、简述蛋白质一级结构、二级结构、三级结构、四级结构基本概念及各结构层次间的主要化学键。
4、解释蛋白质分子中模体和结构域概念及其与
二、三级结构的关系。
5、举例说明蛋白质结构与功能的关系。（一级结构与空间结构）
6、简要叙述蛋白质理化性质在蛋白质分离、纯化中的应用。
7、常用的蛋白质分离纯化方法有哪几种?各自的作用原理是什么?
第二章
功能核酸的结构与功能
第一节 核酸的化学组成以及一级结构
一、核苷酸是构成核酸的基本组成单位
二、dna是脱氧核苷酸通过3 ，5－磷酸二脂键连接形成的大分子
三、rna也是具有3，5－磷酸二脂键的线性大分子
四、核酸的一级结构是核苷酸的排列顺序
第二节 dna的空间结构与功能
一、dna的二级结构是双螺旋结构
（一）dna双螺旋结构的试验基础
（二）dna双螺旋结构模型的要点
1、dna由两条多聚脱氧核苷酸链组成2、核糖与磷酸位于外侧
3、dna双链之间形成了互补碱基对
4、碱基对的疏水作用力和氢键共同维持着dna双螺旋结构的稳定
（三）dna双螺旋结构的多样性
（四）dna的多链结构
二、dna的高级结构是超螺旋结构
（一）原核生物dna的环状超螺旋结构
（二）真核生物dna以核小体为单位形成高度有序致密结构
三、dna是遗传信息的物质基础
第三节rna的结构与功能
一、mrna是蛋白质合成中的模板
1、真核生物mrna的5`－端由特殊冒结构
2、真核生物mrna的3`－端有多聚腺苷酸尾
3、mrna的碱基序列决定蛋白质的氨基酸序列
二、tmrna是蛋白质合成中的氨基酸载体
1、trna中含有多种稀有碱基
2、trna 含有茎环结构
3、trna的3`－端可连接氨基酸
4、trna的反密码子能够识别密码子
三、以rrna为组分的核糖体是蛋白质合成的场所
四、其他非编码rna参与基因表达的调控
五、核酸在真核细胞和原核细胞中表现出不同的时空特性
第四节 核酸的理化性质
一、核酸分子具有强烈的紫外吸收
二、dna变性是双链解离为单链的过程
三、变性的核酸可以复性或形成杂交双链
第五节 核酸酶
思考题：
1、说明碱基与戊糖、核苷与磷酸的连接化学键是什么？核苷酸与核苷酸之间的化学键是什么？
2、简述dna双螺旋结构的实验基础是什么？简述b型dna分子双螺旋结构的要点，并思考双螺旋结构的大沟和小沟的作用 是什么？
3、简述rrna的结构特点及其生物学功能。
4、简述真核生物mrna的结构特点。
5、简述trna的结构特点。
6、何谓核小体？
7、叙述核酸的理化性质。
8、dna和rna都可以形成双链结构，分析dna-dna, rna-rna以及dna-rna杂交双链中，哪种结构比较稳定？
9、核酸酶与核酶的区别是什么？
第三章
酶
第一节 酶的分子结构与功能
一、酶的分子组成中常含有辅助因子
二、酶的活性中心是酶分子执行其催化功能的部位
三、同工酶催化相同的化学反应
第二节
酶的工作原理
一、酶促反应特点
（一）酶对底物具有极高的催化效率
（二）酶对底物有高度的特异性
1、绝对专一性
2、相对专一性
（三）酶的活性与酶量具有可调节性
（四）酶具有不稳定性
二、酶通过促进底物形成过滤态而提高反映速率
（一）酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能
（二）酶与底物结合形成中间产物
1、诱导契合作用使酶与底物密切结合2、临近效应与定向排列使诸底物正确定位于酶的活性中心
3、表面效应使底物分子去溶剂化
（三）酶的催化机制呈现多元催化作用
第三节
酶促反应动力学
一、底物浓度对酶促反应速率的影响呈矩形双曲线
（一）米－曼氏方程式揭示单底物反应的动力学特性
（二）km与vmax是重要的酶促反应动力学参数
1、km值等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度
2、km值是酶的特征性常数
3、km在一定条件下可表示酶对底物的亲和力
4、vmax是酶被底物完全饱和时的反应速率
5、酶的转换数
（三）km与vmax常通过林－贝作图法求取
二、底物足够时酶浓度对酶促反应速率的影响呈直线关系
三、温度对酶促反应速率的影响具有双重性
四、ph通过改变酶分子及底物分子的解离状态影响酶促反应速率
五、抑制剂可降低酶促反应速率
（一）不可逆性抑制剂与酶共价结合（二）可逆性抑制剂与酶非共价结合1、竞争性抑制剂与底物竞争结合酶的活性中心
2、非竞争性抑制剂结合活性中心之外的调节位点
3、反竞争性抑制剂的结合位点由底物诱导产生
六、激活剂可提高酶促反应速率
第四节
酶的调节
一、酶活性的调节是对酶促反应速率的快速调节
（一）别构效应剂通过改变酶的构象而调节酶活性
（二）酶的化学修饰调节是通过某些化学基团与酶的共价可逆结合来实现的（三）酶原需要通过激活过程才能产生有活性的酶
二、酶含量的调节是对酶促反应速率的缓慢调节
（一）酶蛋白合成可被诱导或阻遏
（二）酶的降解与一般蛋白质降解途径相同
第五节
酶的分类与命名
一、酶可根据其催化的反应类型予以分类
（一）氧化还原酶类
（二）转移酶类
（三）水解酶类
（四）裂合酶类
（五）异构酶类
（六）合成酶类
二、每一种酶均有其系统名称和推荐名称
第六节 酶与医学的关系
一、酶与疾病发生，诊断及治疗密切相关
（一）许多疾病与酶的质和量的异常相关
1、酶的先天性缺陷是先天性疾病的重要病因之一
2、一些疾病可引起酶活性或量的异常
（二）体液中酶活性的改变可作为疾病的诊断指标
（三）某些酶可作为药物用于疾病的治疗
1、有些酶作为助消化的药物
2、有些酶用于清洁伤口和抗炎
3、有些酶具有溶解血栓的疗效
二、酶作为试剂用于临床检验和科学研究
（一）有些酶可作为酶偶联测定法中的指示酶或辅助酶
（二）有些酶可作为酶标记测定法中的标记酶
（三）多种酶成为基因工程常用的工具酶 思考题：
1、什么是酶？酶的化学本质是什么？
2、什么是全酶？在酶促反应中酶蛋白与辅助因子分别起什么作用？
3、什么是酶的活性中心？为什么加热、强碱、强酸等因素可使酶失活？
4、何谓同工酶？
5、试述酶促反应的特点。
6、试述酶催化反应的分子机制。
7、简述km和vmax的意义。
8、酶浓度、温度、ph、激活剂对酶促反应速度的影响。
9、试述三种竟争性抑制作用的区别和动力学特点。
10、酶在临床上有哪些用途？
第四章 聚糖的结构与功能
第一节 糖蛋白分子中聚糖及其合成过程
一． n－连接型糖蛋白的糖基化位点为
二． n－连接型聚糖结构有高甘露型，复杂型和杂合型之分 三． n-连接型聚糖合成是以长萜醇作为聚糖载体 四． o－连接型聚糖合成不需聚糖载体
五． 蛋白质β－n－乙酰葡糖胺的糖基化是可逆的单糖基修饰 六． 糖蛋白分子中聚糖影响蛋白质的半衰期，结构与功能 〔一〕聚糖可稳固多肽的结构及延长半衰期 〔二〕聚糖参与糖蛋白新生肽链的折叠或聚合 〔三〕聚糖可影响糖蛋白在细胞内的靶向运输 〔四〕聚糖参与分子间的相互识别
第二节 蛋白聚糖分子中的糖胺聚糖
一．糖胺聚糖是含己糖醛酸和己糖胺组成的重复二糖单位 二．核心蛋白含有与糖胺聚糖结合的结构域 三．蛋白聚糖生物合成在多肽链上逐一加上糖基 四．蛋白聚糖是细胞间基质重要成分
〔一〕蛋白聚糖最主要功能是构成细胞间基质 〔二〕各种蛋白聚糖有其特殊功能
第三节 糖脂由鞘糖脂，甘油糖脂和类固醇衍生糖脂组成一．鞘糖脂是神经酰胺被糖基化的糖苷化合物
1、脑苷脂是不含唾液酸的中性鞘糖脂
2、硫苷脂是指糖基部分被硫酸化的酸性鞘糖脂
3、神经节苷脂是含唾液酸的酸性鞘糖脂 二．髓磷脂中含有甘油糖脂
第四节 聚糖结构中蕴含大量生物信息
一．聚糖组分是糖蛋白执行功能所必需 二．结构多样性的聚糖蕴含生物信息
〔一〕聚糖空间结构多样性是其携带信息的基础
〔二〕聚糖空间结构多样性受基因编码的糖基转移酶和糖苷酶调控
第五章维生素与无机盐
第五节 脂溶性维生素
一．维生素a 〔一〕视黄醇是天然维生素a的主要形式
〔二〕视黄醇，视黄醛和视黄酸视维生素a的活性形式
1、视黄醛与视蛋白的结合维持了正常视觉功能
2、视黄酸对基因表达和组织分化具有调节作用
3、维生素a和胡萝卜素是有效的抗氧化剂
4、维生素a及其衍生物可抑制肿瘤生长 〔三〕维生素a缺乏或过量摄入均引起疾病 二．维生素d 〔一〕维生素d是类固醇衍生物
〔二〕维生素d的活化形式是1，25－二羟基维生素d3 〔三〕1，25－〔oh〕2－d3具有调节血钙和组织细胞分化的功能
1、调节血钙水平是1，25－〔oh〕2－d3的重要作用
2、1，25－〔oh〕2－d3还具有影响细胞分化的功能 〔四〕维生素d缺乏或摄入过量均引起疾病 三．维生素e 〔一〕维生素e是生育酚类化合物 〔二〕维生素e具有抗氧化等多方面的动能
1、维生素e是体内最重要的脂溶性抗氧化剂
2、维生素e具有调节基因表达作用
3、维生素e促进血红素的合成 〔三〕维生素e缺乏可引起轻度贫血 四．维生素k 〔一〕维生素k是2－甲基－1，4－萘醌的衍生物 〔二〕维生素k的主要功能是促进凝血
1、维生素k是凝血因子合成所必须的辅酶
2、维生素k对骨代谢具有重要作用 〔三〕维生素k缺乏可引起出血
第六节 水溶性维生素
一．维生素b1 〔一〕维生素b1形成辅酶焦磷酸硫胺素 〔二〕维生素b1在糖代谢中具有重要作用 〔三〕维生素b1缺乏可引起脚气病 二．维生素b2 〔一〕维生素b2是fad和fmv的组成成分 〔二〕fmn和fad是体内氧化还原酶的辅基 〔三〕维生素b2缺乏病是一种常见的营养缺乏病 三．维生素pp 〔一〕维生素pp是nad和nadp的组成成分 〔二〕nad和nadp是多种不需氧脱氢酶的辅酶 〔三〕维生素pp缺乏可引起癞皮病 四．泛 酸
〔一〕泛酸是辅酶a和酰基载体蛋白的组成成分 〔二〕辅酶a和酰基载体蛋白参与酰基转移反应 〔三〕泛酸缺乏可引起胃肠功能障碍等疾病 五．生
物
素
〔一〕生物素的来源广泛
〔二〕生物素是多种羧化酶的辅基 〔三〕生物素缺乏也可诱发机体不适 六．维生素b6 〔一〕维生素b6包括吡哆醇，吡哆醛和吡哆胺 〔二〕磷酸吡哆醛的辅酶作用多种多样
1、磷酸吡哆醛是多种酶的辅酶
2、磷酸吡哆醛可终止类固醇激素的作用 〔三〕维生素b6过量可引起中毒 七．叶 酸
〔一〕四氢叶酸是叶酸的活性形式 〔二〕四氢叶酸是一碳单位的载体
〔四〕叶酸缺乏可导致巨幼红细胞性贫血 八．维生素b12 〔一〕维生素b12的吸收需要内因子
〔二〕维生素b12影响一碳单位的代谢和脂肪酸的合成 〔三〕维生素b12缺乏可导致巨幼红细胞性贫血等多种疾病 九．维生素c 〔一〕维生素c是对热不稳定的酸性物质
〔二〕维生素c既是一些羟化酶的辅酶又是强抗氧化剂
1、维生素c既是一些羟化酶的辅酶
2、维生素c作为抗氧化剂可直接参与体内氧化还原反应
3、维生素c具有增强机体免疫力的作用 〔三〕维生素c严重缺乏可引起坏血病 十．α－硫辛酸
第七节 微量元素
一．铁
〔一〕 运铁蛋白和铁蛋白分别是铁的运输和储存形式 〔二〕体内铁主要存在于卟啉化合物和其他含铁化合物中 〔三〕铁的缺乏与中毒均可引起严重的疾病 二．锌
〔一〕清蛋白和金属硫蛋白分别参与锌的运输和储存 〔二〕锌是含锌金属酶和锌指蛋白的组成成分 〔三〕锌缺乏可引起多种疾病 三．铜
〔一〕铜在血液中主要与铜蓝蛋白结合而运输 〔二〕铜是多种含铜酶的辅基
〔三〕铜缺乏可导致小细胞低色素性贫血等疾病 四．锰
〔一〕大部分锰与血浆中－球蛋白和清蛋白结合而运输 〔二〕锰是多种酶的组成成酚和激活剂 〔三〕过量摄入锰可引起中毒 五．硒
〔一〕大部分硒与和球蛋白结合而运输
〔二〕硒以硒半胱氨酸形式参与多种重要硒蛋白的组成 〔三〕硒缺乏可引起多种疾病 六．碘
〔一〕碘在甲状腺中富集
〔二〕碘是甲状腺激素的组成成分 〔三〕碘缺乏可引起地方性甲状腺肿 七．钴 八．氟
〔一〕氟主要与球蛋白结合而运输
〔二〕氟与骨，牙的形成与钙磷的代谢密切相关 〔三〕氟缺乏可引起骨质疏松 九．铬
〔一〕铬与胰岛素的作用关系密切 〔二〕铬过量对人体具有危害
第八节 钙，磷及其代谢
一．钙，磷在体内分布及其功能
〔一〕钙既是骨的主要成分又具有重要的调节作用 〔二〕磷是体内许多重要生物分子的组成成分 〔三〕钙磷代谢紊乱可引起多种疾病 二．钙和磷的代谢
〔一〕钙和磷的吸收与排泄受多种因素影响 〔二〕骨内钙和磷代谢是体内钙磷代谢主要组成 三．钙和磷代谢的调节
〔一〕维生素d促进小肠钙的吸收和骨盐沉积 〔二〕甲状腺激素具有升高血钙和降低血磷的作用 〔三〕降钙素是唯一降低血钙浓度的激素
第二篇 物质代谢及其调节
第六章 糖代谢
第一节 糖的消化吸收及运转
一、糖消化后以单糖形式吸收
二、细胞摄取葡萄糖需要转运蛋白
第二节 糖的无氧氧化
一、糖的无氧氧化分为糖酵解和乳酸生成两个阶段
（一）葡萄糖经糖酵解分解为两分子丙酮酸
1、葡萄糖磷酸化生成葡糖－6－磷酸
2、葡糖－6－磷酸转变为果糖－6－磷酸
3、果糖－6－磷酸转变为果糖－1，6－二磷酸
4、果糖－1，6－二磷酸裂解成2分子磷酸丙糖
5、磷酸二羟丙酮转变为3－磷酸甘油醛
6、3－磷酸甘油醛氧化为1，3－二磷酸甘油酸
7、1，3－二磷酸甘油酸转变成3－磷酸甘油酸
8、3－磷酸甘油转变为2－磷酸甘油酸
9、2－磷酸甘油酸脱水生成磷酸烯醇式丙酮酸
10、磷酸烯醇式丙酮酸将高能磷酸基转移给adp生成atp和丙酮酸
（二）丙酮酸被还原为乳酸
二、糖酵解的调控是对3个关键酶活性的调节
（一）磷酸果糖激酶－1对调节糖酵解速率最重要
（二）丙酮酸激酶是糖酵解的第二个重要的调节点
（三）己糖激酶受到反馈抑制调节
三、糖无氧氧化的主要生理意义是机体不利用氧快速供能
四、其他单糖可转变成糖酵解的中间产物
（一）果糖被磷酸酸化后进入糖酵解
（二）半乳糖转变为葡糖－1－磷酸进入糖酵解
（三）甘露糖转变为果糖－6－磷酸进入糖酵解
第三节
糖的有氧氧化
一、糖的有氧氧化分为三个阶段
（一）葡萄糖经糖酵解生成丙酮酸
（二）丙酮酸进入线粒体氧化脱羧生成乙酰c0a
1、丙酮酸脱羧形成经乙基-tpp。
2、由二氢硫辛酰胺转乙酰酶（e2）催化，使经乙基-tpp-e1上的羟乙基被氧化成乙酰基，同时转移给硫辛酰胺，形成乙酰硫辛酰胺一e2。
3、二氢硫辛酰胺转乙酰酶（e2）继续催化，使乙酰硫辛酰胺上的乙酰基转移给辅酶a生成乙酰coa后，离开酶复合体，同时氧化过程中的2个电子使硫辛酰胺上的二硫键还原为2个巯基。
4、二氢硫辛酰胺脱氢酶（e3），还原的二氢硫辛酰胺脱氢重新生成硫辛酰胺，以进行下一步反应，同时将氢传递给fad，生成 fadh2。
5.在二氢硫辛酰胺脱氢酶（e3）催化下，将fadh2上的氢转移给nad+，形成nadh+h。
（三）乙酰c0a进入柠檬酸循环以及氧化磷酸化生成atp
二、柠檬酸循环是以形成柠檬酸为起始物的循环反应系统
（一）柠檬酸循环由八步反应组成1、乙酰c0a与草酰乙酸缩合成柠檬酸
2、柠檬酸经顺乌头酸转变为异柠檬酸
3、异柠檬酸氧化脱羧转变为α－酮戊二酸
4、α－酮戊二酸氧化脱羟生成coa
5、琥珀酰coa合成酶催化底物水平磷酸化反应
6、琥珀酸脱氢生成延胡索酸
7、延胡索酸加水生成苹果酸
8、苹果酸脱氢生成草酰乙酸
（二）柠檬酸循环在三大营养物质代谢中具有重要生理意义
1、柠檬酸循环是三大营养物质分解产能的共同通路
2、柠檬酸循环是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽
三、糖有氧氧化始糖分解成atp的主要方式
四、糖有氧氧化的调节
+
（一）丙酮酸脱氢酶复合体的调节
（二）柠檬酸循环的调节
1、柠檬酸循环有3个关键酶
2、柠檬酸循环与上游和下游反应协调
五、糖有氧氧化可抑制糖无氧氧化
第四节
磷酸戊糖途径
一、磷酸戊糖途径分为两个反应阶段
（一）第一阶段是氧化反应
（二）第二阶段始一系列集团转移反应
二、磷酸戊糖途径主要受nadph或nadp＋比值的调节
三、磷酸戊糖途径的生理意义是生成nadph和磷酸戊糖
（一）为磷酸的生物合成提供核酸
（二）提供nadph作为供氧体参与多种代谢反应
1、nadph是许多合成代谢的供氢体
2、nadph参与羟化反应
3、nadph可维持谷胱甘肽的还原状态
第五节 糖原的合成与分解
一、糖原合成是由葡萄糖连接成多聚体
（一）葡萄糖活化为尿苷二磷酸葡萄糖
（二）尿苷二磷酸葡萄糖连接形成直链和支链
二、糖原分解从非还原末端进行磷酸解
（一）糖原磷酸化酶分解α－1，4－糖苷键
（二）脱支酶分解α－1，6－糖苷键
三、糖原的合成与分解受严格调控
（一）糖原磷酸化酶受化学修饰和别构调节
1、糖酸化的糖原磷酸化酶是活性形式
2、糖原磷酸化酶受别构调节
（二）糖原合酶受化学修饰合别构调节
1、去磷酸化的糖原合酶是活性形式
2、糖原合酶受别构调节
四、糖原累积症是由先天性酶缺陷所致
第六节 糖异生
一、糖异生不完全是糖酵解的逆反应
（一）丙酮酸经丙酮酸羟化支路生成磷酸烯醇式丙酮酸
（二）果糖－1，6－二磷酸转变为果糖－6－磷酸
（三）葡糖－6－磷酸水解为葡萄糖
二、糖异生的调控主要是对2个底物循环的调节
（一）第一个底物循环在果糖－6－磷酸与果糖－6－二磷酸之间进行
（二）第二个底物循环在磷酸烯醇式丙酮酸与丙酮酸之间进行
三、糖异生的主要生理意义是维持血糖恒定
（一）维持血糖恒定是糖异生最重要的生理作用
（二）糖异生是不充或恢复肝糖原储备的重要途径
（三）肾糖异生增强有利于维持酸碱平衡
四、骨骼肌中的乳酸在肝中糖异生形成乳酸循环
第七节 葡萄糖的其他代谢产物
一、糖醛酸途径生成葡萄糖醛酸
二、多元醇途径生成木糖醇、山梨醇等
三、2、3－二磷酸甘油酸旁路调节血红蛋白运氧
第八节 血糖及其调节
一、血糖的来源合去路相对平衡
二、血糖水平的平衡主要受激素调节
（一）胰岛素是唯一降低血糖的激素
（二）体内有多种升高血糖的激素
1、胰高血糖素是升高血糖的主要激素
2、糖皮质激素可升高血糖
3、肾上腺素是强有力的升高血精的激素
三、糖代谢障碍导致血糖水平异常
（一）低血糖是指血糖浓度低于2.8mmol/l
（二）高血糖是指空腹血糖高于7.1mmol/l
（三）糖尿病是最常见的糖代谢紊乱疾病
四、高糖刺激产生损伤细胞的生物学效应
思考题：
1、简述糖酵解、糖有氧氧化、磷酸戊糖途径、糖异生、糖原合成与糖原分解的概念、部位、大的反应过程（包括与co
2、h2o、atp 生成有关的部位）、关键酶、调节及生理意义。
2、丙酮酸脱氢酶复合体包括哪几个酶？哪几个辅酶？
3、叙述巴斯德效应的概念。
4、何谓糖原累积症？
5、百米短跑时，骨骼肌收缩产生大量乳酸，试述该乳酸的主要代谢去向，不同组织中的乳酸代谢具有不同特点，这取决于什么生化机制？
6、营养不良的人饮酒，或者剧烈运动后饮酒，常出现低血糖。试分析酒精干预了体内糖代谢的哪些环节？
7、叙述血糖的来源和去路，列举几种临床上治疗糖尿病的药物，想一想它们为什么有降低血糖的作用？
第七章 脂质代谢
第一节
脂质的构成、功能及分析
一、脂质是种类繁多、结构复杂的一类大分子物质
（一）甘油三脂是甘油的脂肪酸脂
（二）脂肪酸是脂肪烃的羧酸
（三）磷脂可分为甘油磷脂合鞘磷脂两类
（四）胆固醇以环戊烷多氢菲为基本结构
二、脂质具有多种复杂的生物学功能
（一）甘油三脂是机体重要的能源物质
（二）脂肪酸具有多种重要生理功能
1、提供必须脂肪酸
2、合成不饱和脂肪酸衍生物
（三）磷脂是重要的结构成分和信号分子
1、磷脂是构成生物膜的重要成分
2、磷脂酰肌醇是第二信使的前体
（二）胆固醇是生物膜的重要成分和具有重要生物学功能固醇类物质的前体
1、胆固醇是细胞膜的基本结构成分
2、胆固醇可转化为一些具有重要生物学功能的固醇化合物
三、脂质组分的复杂性决定了脂质分析技术的复杂性
（一）用有机溶剂提取脂质
（二）用层析分离脂质
（三）根据分析目的和脂质性质选择分析方法
（四）复杂的脂质分析海需要特殊的处理 第二节脂质的消化吸收
一、胆汁酶盐协助脂质消化酶消化脂质
二、吸收的脂质经再合成进入血循环
三、脂质消化吸收在维持机体脂质平衡中具有重要作用
第三节
甘油三酯代谢
一、不同来源脂肪酸在不同器官以步完全相同的途径合成甘油三酯
（一）肝、脂肪组织及小肠是甘油三酯合成的主要场所
（二）甘油和脂肪酸是合成甘油三酯的基本原料
（三）甘油三酯合成有甘油一酯和甘油二酯两条途径
1、脂肪酸活化成脂酰coa
2、小肠黏膜细胞以甘油一酯途径合成甘油三酯
3、肝和脂肪组织细胞以甘油二酯途径合成甘油三酯
二、内源性脂肪酸的合成需先合成软脂酸再加工延长
（一）软脂酸由乙酰coa再脂肪酸酶催化下合成
1、软脂酸在胞质中合成2、乙酰coa是软脂酸合成的基本原料
3、一分子软脂酸由1分子乙酰coa与7分子丙二酸单酰coa缩合而成（二）软脂酸延长在内质网和线粒体内进行
1、内质网脂肪酸延长途径以丙二酸单酰coa为二碳单位供体
2、线粒体脂肪酸延长途径以乙酰coa为二碳单位供体
（三）不饱和脂肪酸的合成需多种去饱和酶催化
（四）脂肪酸合成受代谢物和激素调节
1、代谢物通过改变原料供应量和乙酰coa羧化酶活性调节脂肪酸合成
2、胰岛素是调节脂肪酸合成的主要激素
3、脂肪酸合酶可作为药物治疗的靶点
三、甘油三酯氧化分解产生大量atp供机体需要
（一）甘油三酯分解代谢从脂肪运动员开始
（二）甘油转化为3－磷酸甘油后被利用
（三）β－氧化是脂肪酸分解的核心过程
1、脂肪酸活化为脂酰coa
2、脂酰coa进入线粒体
3、脂酰coa分解产生乙酰coa、fadh2和nadh
4、脂肪酸氧化是机体atp的重要来源
（四）不同的脂肪酸还有不同的氧化方式
1、不饱和脂肪酸β－氧化需转变构型
2、超长碳链脂肪酸需先在过氧化酶体氧化成较短碳链脂肪酸
3、丙酰coa转变为琥珀酰coa进行氧化
4、脂肪酸氧化还可从远侧甲基端进行
（五）脂肪酸在肝分解可产生酮体
1、酮体在肝生成2、酮体在肝外组织氧化利用
3、酮体是肝向外组织输出能量的重要形式
4、酮体生成受多种因素调节
第四节 磷脂代谢
一、磷脂酸是甘油磷脂合成的重要中间产物
（一）甘油磷酯合成的原料来自糖、脂质和氨基酸的代谢
（二）甘油磷脂合成有两条途径
1、磷脂酰胆碱和磷酸酰乙醇胺通过甘油二酯途径合成2、磷脂酰机醇、磷脂酰丝氨酸及心磷脂通过cdp－甘油二酯途径合成二、甘油磷脂由磷脂酶催化降解
三、鞘氨醇是神经鞘磷脂合成的重要中间产物
四、神经鞘磷脂在神经鞘磷脂酶催化下降解
第五节胆固醇代谢
一、体内胆固醇来自事务和内源性合成（一）体内胆固醇合成的主要场所是肝
（二）乙酰coa和nadph是胆固醇合成基本原料
（三）胆固醇合成由以hmg-coa还原酶为关键酶的一系列酶促反应完成
1、由乙酰coa合成价羟戊酸
2、甲羟戊酸经15碳化合物转变成30碳鲨烯
3、鲨烯环化为羊毛固醇后转变为胆固醇
（四）胆固醇合成通过hmg-coa还原酶调节
1、hmg-coa还原酶活性具有与胆固醇合成相同的昼夜节律性
2、hmg-coa还原酶活性受性别别构调节、化学修饰调节和酶含量调节
3、细胞胆固醇含量是影响胆固醇合成的主要因素之一
4、餐食状态影响胆固醇合成
5、胆固醇合成受激素调节
二、转化为胆汁酸是胆固醇的主要去路
第六节血浆脂蛋白代谢
一、血脂是血浆所有脂质的统称
二、血浆脂蛋白是血脂的运输及代谢形式
（一）血浆脂蛋白可用电泳法和超速离心法分类
1、血浆脂蛋白可用电泳法和超速离心法分类
2、超速离心法按密度对血浆脂蛋白分类
（二）血浆脂蛋白是脂质与蛋白质的复合体
1、血浆脂蛋白中的蛋白质称为载脂蛋白
2、不同蛋白质具有相似基本结构
三、不同来源脂蛋白具有不同功能和不同代谢途径
（一）乳糜微粒主要运转外源性甘油三酯及胆固醇
（二）极地密度脂蛋白主要运转内源性甘油三脂
（三）低密度脂蛋白主要转运内源性胆固醇
（四）高密度脂蛋白主要逆向转运胆固醇
四、血浆脂蛋白代谢紊乱导致脂蛋白异常血症
（一）不同脂蛋白的异常改变引起不同类型高脂血症
（二）血浆脂蛋白代谢相关基因遗传性缺陷引起脂蛋白异常血症
思考题
1、什么是脂质？脂质的生物学功能有哪些？
2、脂质的消化吸收的条件？长链、中短链脂肪酸如何吸收？
3、脂肪酸的合成的部位、原料、关键酶？碳链加长的部位及原料是什么？
4、什么是营养必须脂肪酸，脂肪动员、激素敏感脂肪酶、脂解激素、抗脂解激素什么？
5、1分子软脂酸彻底氧化净生成多少分子atp？（说明过程）
6、叙述酮体代谢的部位、原料、关键酶及生理意义。
7、磷脂合成的部位、原料是什么？
8、甘油二酯合成途径生成哪些磷脂？cdp甘油二酯合成途径生成生成哪些磷脂？
9、胆固醇合成原料、关键酶有哪些？如何调节？如何转化？
10、什么是血浆脂蛋白?按照密度梯度超速离心法可将其各分为哪几类？简述它们的主要作用。
11、载脂蛋白的种类及主要作用是什么？
第八章
生物氧化
第一节、氧化呼吸链是由具有电子传递功能的复合体组成一、氧化呼吸链由4种具有传递电子能力的复合体组成（一）复合体ⅰ将nadh＋h＋中的电子传递给泛醌
（二）复合体ⅱ将电子从琥珀酸传递到泛醌
（三）复合体ⅲ将电子从还原型泛醌传递至细胞色素c
（四）复合体ⅳ将电子从细胞色素c传递给氧
二、nadh和fadh2是氧化呼吸链的电子供体
第二节
氧化磷酸化将氧化呼吸链释能与adp磷酸化偶联生成atp
一、氧化磷酸化偶联部位在复合体ⅰⅲ ⅳ内
（一）p/o比值
（二）自由能变化
二、氧化磷酸化偶联机制是产生跨线粒体内膜的质子梯度
三、质子顺浓度梯度回流释放能量用于合成atp
四、atp在能量代谢中起核心作用
（一）atp是体内能量捕获和释放利用的重要分子
（二）atp是体内能量转移和磷酸核苷化合物相互转变的核心
（三）atp 通过转移自身基团提供能量
（四）磷酸肌酸是高能键能量的储存形式
第三节
氧化磷酸化的影响因素
一、体内能量状态可调节氧化磷酸化速率
二、抑制剂可阻断氧化磷酸化过程
（一）呼吸链抑制剂阻断电子传递过程
（二）解偶联剂阻断adp的磷酸化过程
（三）atp合酶抑制剂同时抑制电子传递和atp的生成三、甲状腺激素可促进氧化磷酸化和产热
四、线粒体dna突变可影响氧化磷酸化功能
五、线粒体的内膜选择性协调转运氧化磷酸化相关代谢物
（一）胞质中的nadh通过穿梭机制进入线粒体的氧化呼吸链
1、α－磷酸甘油穿梭主要存在于脑和骨骼肌中
2、苹果酸－天冬氨酸穿梭主要存在于肝和心肌中
（二）atp-adp转位酶协调转运adp进入和atp移出线粒体
第四节
其他氧化与抗氧化体系
一、线粒体氧化呼吸链也可以产生活性氧
二、抗氧化酶体系有清除反应活化氧的功能
三、微粒体细胞色素p450单加氧酶催化底物分子羟基化 思考题：
1、氧化呼吸链由哪几种复合体组成？各有何作用？
2、何谓氧化磷化作用，何谓p/o比值？naph呼吸链中有几个氧化磷酸化偶联部位？
3、化学渗透假说的基本要点是什么？
4、atp合酶的工作机制是什么？
5、氧化磷酸化的影响因素有哪些？
6、常见的呼吸链电子传递抑制剂有哪些？co中毒可致呼吸停止、其机制是什么？
7、线粒体有哪两种穿梭，各生成多少分子的atp?
8、反应活性氧类有哪些？抗氧化酶体系有有哪些？
第九章 氨基酸代谢
第一节
蛋白质的生理功能和营养价值
一、体内蛋白质具有多方面的重要功能
（一）蛋白质维持组织细胞的生长、更新和修补
（二）蛋白质参与体内多种重要的生理活动
（三）蛋白质可作为能源物质氧化功能
二、体内蛋白质的代谢状况可用于氮平衡描述
三、营养必须氨基酸决定蛋白质的营养价值
第二节、蛋白质的消化、吸收与腐败
一、外源性蛋白质消化成寡肽和氨基酸后被吸收
（一）在胃和肠道蛋白质被消化成寡肽和氨基酸
1、蛋白质在胃中被水解成多肽和氨基酸
2、蛋白质在小肠被水解成小肽和氨基酸
（二）氨基酸和寡肽通过主动转运机制被吸收
1、通过转运蛋白宪成氨基酸和小肽的吸收
2、通过γ－谷氨酰基循环完成氨基酸的吸收
二、未消化吸收蛋白质在大肠下段发生腐败作用
（一）肠道细菌通过脱羧基作用产生胺类
（二）肠道细菌通过脱氨基作用产生胺
（三）腐败作用产生其他有害物质
第三节
氨基酸的一般代谢
一、体内蛋白质分解生成氨基酸
（一）蛋白质以不同的速率进行降解
（二）真核细胞内蛋白质的降解有两条重要途径
1、蛋白质在溶酶体通过atp非依赖途径被降解
2、蛋白质在蛋白酶体通过atp依赖途径被降解
二、外源性氨基酸与内源性氨基酸组成氨基酸代谢库
三、氨基酸分解先脱氨基
（一）氨基酸通过转氨基作用脱去氨基
1、转氨基作用由转氨酶催化完成2、各种转氨酶都具有相同的辅酶和作用机制
（二）l－谷氨酸通过l-谷氨酸脱氢酶催化脱去氨基
（三）氨基酸通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基
（四）氨基酸通过氨基酸氧化酶催化脱去氨基
四、氨基酸碳链骨架可进行转换或分解
（一）α－丙酮可彻底氧化分解并提供能量
（二）α－酮酸经氨基化生成营养非必须氨基酸
（三）α－酮酸可转变成糖和脂类化合物
第四节
氨 的 代 谢
一、血氨有三个重要来源
（一）氨基酸脱氨基作用和胺类分解均可产生氨
（二）肠道细菌腐败作用产生氨
（三）肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺
二、氨在血液中以丙氨酸和谷氨酰胺的形式转运
（一）氨通过丙氨酸－葡萄糖循环从骨骼肌运往肝
（二）氨通过谷氨酰胺从脑和骨骼肌等组织运往肝或肾
三、氨在肝合成尿素是氨的主要代谢去路
（一）krebs提出尿素是通过鸟氨酸循环合成的学说
（二）肝中鸟氨酸循环的详细步骤
1、nh
3、co2和atp缩合生成氨基甲酰磷酸
2、氨基甲酰磷酸与鸟氨酸反应生成瓜氨酸
3、瓜氨酸与天冬氨酸反应生成精氨酸代琥珀酸
4、精氨酸代琥珀酸裂解生成精氨酸与延胡索酸
5、精氨酸水解释放尿素并再生成鸟氨酸
（三）尿素合成受膳食蛋白质和两种关键酶的调节
1、高蛋白质膳食促进尿素合成
2、aga激活cps-启动尿素合成3、精氨酸代琥珀酸合成酶活性促进尿素合成（四）尿素合成障碍可引起高血氨症与氨中毒
第五节
个别氨基酸的代谢
一、氨基酸的脱羧基作用成生特殊的胺类化合物
（一）谷氨酸经谷氨酸脱羟酶催化生成γ－氨基丁酸
（二）组氨酸经组氨酸脱羧酶催化生成组胺
（三）色氨酸经5－羟色氨酸生成5－羟色胺
（四）某些氨基酸的脱羧基作用可产生多胺类物质
二、某些氨基酸在分解代谢中产生一碳单位
（一）四氢叶酸作为一碳单位的运载体参与一碳单位代谢
（二）由氨基酸产生的一碳单位可相互转变
（三）一碳单位的主要功能是参与嘌呤和嘧啶的合成三、含硫氨基酸的代谢是相互联系的（一）甲硫氨酸参与甲基转移
1、甲硫氨酸转甲基作用与甲硫氨酸循环有关
2、甲硫氨酸为肌酸合成提供甲基
（二）办胱氨酸代谢可产生多种重要的生理活性物质
1、半胱氨酸与胱氨酸可以互变
2、半胱氨酸可转变成牛磺酸
3、半胱氨酸可生成活性硫酸根
四、芳香族氨基酸代谢可产生神经递质
（一）苯丙氨酸和酪氨酸代谢既有联系又有区别
1、苯丙氨酸羟化生成酪氨酸
2、酪氨酸转变为儿茶酚胺和黑色素或彻底氧化分解
（二）色氨酸的分解代谢可产生丙酮酸和乙酰乙酰coa
五、支链氨基酸的分解有相似的代谢过程 思考题：
1、体内蛋白质有哪些功能？
2、什么是氮平衡？氮平衡有什么意义？
3、什么是营养必须氨基酸？ 它包括哪些？什么是蛋白质的营养价值？什么是蛋白质的互补作用？
4、蛋白质消化需要的部位与酶有哪些？
5、何谓蛋白质腐败作用？
6、体内有几种脱氨基方式？它的部位与酶是什么？
7、何谓转氨基作用？体内重要的转氨酶有哪几种？测定血清中这些转氨酶的活性有何意义？
8、体内生糖氨基酸、生酮氨基酸及生糖兼生酮氨基酸有哪些？
9、列举氨的来源与去路，及血中如何转运？并分析谷氨酸和精氨酸治疗肝性脑病（肝昏迷）的生化基础。
10、何谓一碳单位？有何生物学意义？哪些氨基酸在代谢过程中可产生一碳单位？
11、简述甲硫氨酸循环及其生理意义？
12、苯酮酸尿症、白化病、帕金森病、尿黑酸尿症分别与哪些酶有关？
第十章 核苷酸代谢
第一节 嘌呤核苷酸的合成与分解代谢
一、嘌呤核苷酸的合成存在从头合成和补救合成两种途径
（一）嘌呤核苷酸的从头合成
1、从头合成途径
2、从头合成的调节
（二）嘌呤核苷酸的补救合成有两种方式
（三）体内嘌呤核苷酸可以相互转变
（四）脱氧核苷酸的生成在二磷酸核苷苷水平进行
（五）嘌呤核苷酸的抗代谢物是一些嘌呤、氨基酸或叶酸类似物
二、嘌呤核苷酸的分解代谢最终产物是尿酸
第二节 嘧啶核苷酸的合成与分解代谢
一、嘧啶核苷酸的合成同样有从头合成与补救合成两条途径
（一）嘧啶核苷酸的从头合成比嘌呤核苷酸简单
1、从头合成途径
2、从头合成的调节
（二）嘧啶核苷酸的补救合成途径与嘌呤核苷酸类似
（三）嘧啶核苷酸的抗代谢物也是嘧啶、氨基酸或叶酸等的类似物
二、嘧啶核苷酸的分解代谢 思考题
1、就氨基甲酰磷酸合成岭ⅰ、ⅱ的分布，底物，反应条件，功能等说明两个酶的作用与差别。
2、简述合成嘌呤、嘧啶核苷酸的原料来源与差别；
说明为什么核苷酸不属于营养必需物质？
3、已知尿酸是嘌呤核苷酸代谢的终产物，说明痛风症与尿酸的相关性并从酶学角度说明使用别嘌呤醇治疗痛风症的机制。
4、举例说明核苷酸的基本生物学功能。
5、举出几种嘌呤与嘧啶抗代谢物的名称，举例说明抗代谢物具有抗肿瘤作用的机制。
第十一章
非营养物质代谢
第一节
生物转化作用
一、体内非营养物质有内源与外源性两类
二、肝的生物转化作用不等于解毒作用
三、肝的生物转化作用包括两相反应
〔一〕氧化反应是最多见的生物转化第一相反应
1、单加氧酶系是氧化非营养物质最重要的酶
2、单胺氧化酶类氧化脂肪族和芳香族胺类
3、醇脱氢酶与醛脱氢酶将乙醇最终氧化成乙酸
〔二〕硝基还原酶和偶氮还原酶是第一相反应的主要还原酶 〔三〕酯酶、酰胺酶和糖苷酶是生物转化的主要水解酶 〔四〕结合反应是生物转化的第二相反应
1、葡糖醛酸结合是最重要和最普遍的结合反应
2、硫酸结合也是常见的结合反应
3、乙酰化是某些含胺非营养物质的重要转化反应
4、谷胱甘肽结合是细胞应对亲电子性异源物的重要防御反应
5、甲基化反应是代谢内源化合物的重要反应
6、甘氨酸主要参与含羧基非营养物质的生物转化
四、生物转化作用受许多因素的影响
〔一〕年龄、性别、营养、疾病及遗传等因素对生物转化产生明显影响
1、年龄对生物转化的影响很明显
2、某些生物转化反应存在明显的性别差异
3、营养状况对生物转化作用亦产生影响
4、疾病尤其严重肝病可明显影响生物转化作用
5、遗传因素亦可显著影响生物转化酶的活性 〔二〕许多异源物可诱导生物转化作用酶类
第二节 胆汁与胆汁酸的代谢
一、胆汁的主要固体成分是胆汁酸盐
二、胆汁酸有游离型、结合型及初级、次级之分
三、胆汁酸的主要生理功能
〔一〕促进脂类物质的消化与吸收
〔二〕维持胆汁中胆固醇的溶解状态以抑制胆固醇析出
四、胆汁酸的代谢及胆汁酸的肠肝循环
〔一〕初级胆汁酸在肝内以胆固醇为原料生成 〔二〕次级胆汁酸在肠道由肠菌作用生成〔三〕胆汁酸的肠肝循环使有限的胆汁酸库存循环利用 第三节
血红素的生物合成过程
一、血红素的生物合成过程
〔一〕－氨基――酮戊酸〔ala〕的生成 〔二〕胆色素的生成〔三〕尿卟啉111与粪卟啉原111的生成 〔四〕血红素的生成二、血红素生物合成的调节
〔一〕ala合酶是血红素合成途径的关键酶
1、血红素对ala合酶的别构反馈抑制
2、许多物质可诱导ala合酶的合成〔二〕重金属可敏感抑制ala脱水酶与亚铁螯合酶 〔三〕epo是红细胞生成的主要调节剂
第四节
胆色素的代谢与黄疸
一、胆红素是铁卟啉类化合物的降解产物 〔一〕胆红素主要源于衰老红细胞的破坏
〔二〕血红素加氧酶和胆绿素还原酶催化胆红素的生成二、血液中的胆红素主要与血清蛋白结合而运输
三、胆红素在肝细胞中转变为结合胆红素并泌入胆小管 〔一〕游离胆红素可渗透肝细胞膜而被摄取
〔二〕胆红素在内质网结合葡糖醛酸生成水溶性结合胆红素 〔三〕肝细胞向胆小管分泌结合胆红素
四、胆红素在肠道内转化为胆素原和胆素
〔一〕胆素原是结合胆红素经肠菌作用的产物
〔二〕少量胆素原可被肠黏膜重吸收，进入胆素原的肠肝循环
五、血液胆红素含量增高可出现黄疸
第十二章
物质代谢的整合与调节
第一节
物质代谢的特点
一、体内各种物质代谢过程互相联系形成一个整体
二、机体物质代谢不断受到精细调节
三、各组织、器官物质代谢各具特色
四、体内各种代谢物都有共同的代谢池
五、atp是机体制储存能量和消耗能量的共同形式
六、nadph提供合成代谢所需的还原当量
第二节
物质代谢的相互联系
一、各种能量物质的代谢相互联系相互制约
二、糖、脂和蛋白质代谢通过中间代谢物而相互联系 〔一〕葡萄糖可转变为脂肪酸
〔二〕葡萄糖与大部分氨基酸可以相互转变
〔三〕氨基酸可转变为多种脂质但脂质几乎不能转变为氨基酸 〔四〕一些氨基酸、磷酸戊糖是合成核苷酸的原料
第三节
肝在物质代谢中的作用
一、肝是维持血糖水平相对稳定的重要器官
〔一〕肝内生成的葡糖－6－磷酸是糖代谢的枢纽 〔二〕肝是糖异生的主要场所
二、肝在脂质代谢中占据中心地位
〔一〕肝在脂质消化吸收中具有重要作用
〔二〕肝是甘油三酯和脂肪酸代谢的中枢器官 〔三〕肝是维持机体胆固醇平衡的主要器官 〔四〕肝是血浆磷脂的主要来源
三、肝的蛋白质合成及分解代谢均非常活跃 〔一〕肝合成多数血浆蛋白质 〔二〕肝储存多种维生素
〔三〕肝参与多数维生素的转化
五、肝参与与多种激素的灭火
第四节
肝外重要组织器官的物质代谢特点及联系
一、心肌优先利用脂肪酸氧化分解功能
〔一〕心肌可利用多种营养物质及其代谢中间产物为能源 〔二〕心肌细胞分解营养物质供能方式以有氧氧化为主
二、脑主要利用葡萄糖功能且耗氧量大 〔一〕葡萄糖和酮体是脑的主要能量物质
〔二〕脑耗氧量高达全身耗氧总量的四分之一 〔三〕脑具有特异的氨基酸及其代谢调节机制
三、骨骼肌主要氧化脂肪酸，强烈运动产生大量乳酸 〔一〕不同类型骨骼肌产能方式不同
〔二〕骨骼肌适应不同耗能状态选择不同能源
四、糖酵解是成熟红细胞的主要功能途径
五、脂肪组织是储存和释放能量的重要场所
〔一〕机体将从膳食中摄取的能量主要储存于脂肪组织 〔二〕饥饿时主要靠分解储存于脂肪组织的脂肪供能
六、肾能进行糖异生和酮体生成第五节
物质代谢调节的主要方式
一、细胞水平的物质代谢调节主要调节关键酶活性
〔一〕各种代谢酶在细胞内区隔分布是物质代谢及其调节的亚细胞结构基础 〔二〕关键酶活性决定整个代谢途径的速度和方向 〔三〕别构调节通过别构效应改变关键酶活性 〔四〕化学修饰调节通过酶促共价修饰调节酶活性
1、酶促共价修饰有多种形式
2、酶的化学修饰调节具有级联放大反应 〔五〕通过改变细胞内酶含量调节酶活性
1、诱导或阻遏酶蛋白基因表达调节酶含量
2、改变酶蛋白降解速度调节酶含量
二、激素通过特异受体调节物质代谢
〔一〕膜受体激素通过跨膜信号转导调节物质代谢
〔二〕胞内受体激素通过激素－胞内受体复合物改变基因表达、调节物质代谢
三、机体通过神经系统及神经－体液途径整体调节体内物质代谢 〔一〕饱食状态下机体三大物质代谢与膳食组成有关
〔二〕空腹机体物质代谢以糖原分解、糖异生和中度脂肪运动员为特征 〔三〕饥饿时机体主要氧化分解脂肪功能
1、短期饥饿后糖氧化供能减少而脂肪动员加盟
2、长期饥饿可造成器官损害甚至危及生命 〔四〕应激使机体分解代谢加强
1、应激使血糖升高
2、应激使脂肪动员增加
3、应激使蛋白质分解加强
〔五〕肥胖使多因素引起物质和能量代谢失衡的结果
1、肥胖是多种重大慢性疾病的危险因素
2、较长时间的能量摄入大于消耗导致肥胖
第三篇 遗传信息的传递
第十三章 真核基因与基因组
第一节
真核基因的结构与功能
一、真核基因的基本结构
二、基因编码区编码多肽链和特定的rna分子
三、调控序列参与真核基因表达调控
1、启动子提供转录起始信号
2、增强子增强临近基因的转录
3、沉默子是负调节元件
第二节
真核基因组的结构与功能
一、真核基因组具有独特的结构
二、真核基因组中存在大量重复序列 〔一〕高度重复序列 〔二〕中度重复序列
1、短分散重复片段
2、长分散重复片段
〔三〕单拷贝序列〔低度重复序列〕
三、真核基因组中存在大量的多基因家族与假基因
四、线粒体dna结构有别于染色体dna
五、人基因组中有两万多个基因
六、人的基因在染色体上的分布特征
第十四章
dna的生物合成第一节
dna复制的基本特征
一、dna以半保留方式进行复制
二、dna复制从起点向两个方向延伸
三、dna复制反应呈半个不连续特征
第二节
dna复制的酶学和拓扑变化
一、dna聚合酶催化脱氧核苷酸简的聚合（一）原核生物有3种dna聚合酶
（二）常见的真核细胞dna聚合酶有5种
二、dna 聚合酶的碱基选择和校对功能实现复制的保真性
（一）复制的保真性依赖正确的碱基选择
（二）聚合酶中的核酸外切酶活性在复制中辨认切除错配碱基并加以校正
三、复制中的解链伴有dna分子拓扑学变化
（一）多种酶参与dna解链和稳定单练状态
（二）dna 拓扑异构酶改变dna超螺旋状态
四、dna连接酶连接复制中产生的单链缺口
第三节
原核生物dna复制过程
一、复制的起点
（一）dna的解链
1、复制有固定起始点
2、dna解链需多种蛋白质参与
3、解链过程中需要dna拓扑异构酶
（二）引物合成和引发体形成二、dna链的延长
三、复制的终止
第四节 真核生物dna生物合成过程
一 真核生物复制的起始与原核生物基本相似
二、真核生物复制的延长发生dna聚合酶α/δ转化
三、真核生物dna 合成后立即组装成核小体
四、端粒酶参与解决染色体末端复制问题
五、真核生物染色体dna在每个细胞周期中只能复制一次
第五节
逆转录和其他复制方式
一、逆转录病毒的基因组rna以逆转录机制复制
二、逆转录的发现发展了中心法则
三、真核生物线粒体dna按d环方式复制 思考题
1、dna复制的主要特征包括包括哪些？各为什么？
2、原核生物dna的复制体系有哪些酶及蛋白质成分？各有何作用？
3、冈崎片段合成结束时是如何连接的？
4、dna聚合酶、拓扑酶和连接酶都催化3，5-磷酸二酯键的生成，各有何不同？
5、真核生物的dna复制如何实现高速及保真性？
6、端粒有何作用？为何有些肿瘤的发生与端粒有关？
7、阐述逆转录的基本过程和逆转录现象发现的重大研究价值。
/
/第十五章 dna损伤与修复
第一节 dna损伤
一、多种因素通过不同机制导致dna损伤 〔一〕体内因素
1、dna复制错误
2、dna自身的不稳定性
3、机体代谢过程中产生的活性氧 〔二〕体外因素
1、物理因素
2、化学因素
3、生物因素
二、dna损伤有多种类型
1、碱基损伤与糖基破坏
2、碱基之间发生错配
3、dna链发生断裂
4、dna链的共价交连
第二节 dna损伤的修复
一、有些dna损伤可以直接修复
1、嘧啶二聚体的直接修复
2、烷基化碱基的直接修复
3、无嘌呤位点的直接修复
4、单链断裂的直接修复
二、切除修复是最普遍的dna修复方式
1、碱基切除修复
2、核苷酸切除修复
3、碱基错配修复
三、dna严重损伤时需要重组修复
1、同源重组修复
2、非同源末端连接的重组修复
四、某些修复发生在跨越损伤dna的复制时间之后
1、重组跨越损伤修复
2、合成跨越损伤修复
第三节 dna损伤和修复的意义
一、dna损伤具有双重效应
二、dna损伤修复障碍与肿瘤等多种疾病相关 〔一〕dna损伤修复系统缺陷与肿瘤 〔二〕dna损伤修复缺陷与人类遗传病 〔三〕dna损伤修复与衰老
〔四〕dna损伤修复缺陷与免疫性疾病
思考题
1、有很多突变，对于野生型基因是隐形的，也就是说，在一个含有野生型与突变型基因的二倍体细施中，野生型的特性能够得到表达。请根据基因突变理论，解释这一事实。
2、reca蛋白足如何调节sos的？．
3、为什么dna的甲基化状态可以被dha损伤修复所利用？
4、突变能影响高等真核生物结构基因表达的几个水平？
5、假如发生了碱基对的错配，如何被有效修复？
第十六章 rna的生物合成第一节 原核生物转录的模板和酶 一 原核生物转录的模板
二、rna聚合酶催化rna合成（一）rna聚合酶能从头启动rna链的合成（二）rna聚合酶由多个亚基组成三、rna聚合酶结合到dna的启动子上启动转录 第二节 原核生物的转录过程
一、转录起始需要rna聚合酶全酶
二、rnapol核心酶独立延长rna链
三、原核生物转录延长与蛋白质的翻译同时进行
四、原核生物转录终止分为依赖p因子与非依赖p因子两大类
（一）依赖因子p的转录终止
（二）非依赖因子p的转录终止 第三节 真核生物rna的生物合成一、真核生物有三种dna依赖的rna聚合酶
二、转录因子在真核生物转录起始中具有重要作用
（一）转录前起始复合体的形成（二）少数几个反式作用因子的搭配启动特定基因的转录
三、真核生物转录延长过程中没有转录与翻译同步的现象
四、真核生物的转录终止和加尾修饰同时进行 第四节 真核生物rna的加工和降解
一、核不均一rna经首、尾 修饰和剪接后成为和成熟的mrna
（一）前体rna在5`-端加入“帽”结构
（二）前体mrna在3`-端特异位点断裂并加上多聚腺苷酸尾结构
（三）前体mrna的剪接主要是去除内含子
1、内含子形成套索rna被剪除
2、内含子在剪接接口处剪除
4、剪接体是内含子剪接场所
5、前体mrna分子有剪切和剪接两种模式
（四）前体mrna分子可发生可变剪接
（五）mrna编辑是对基因的编码序列进行转录后加工
二、真核rrna前体经过剪接形成不同类别的rrna
三、真核生物前体trna的加工包括核苷酸的碱基修饰
四、rna催化一些真核和原核基因内含子的自剪接
五、rna在细胞内的降解有多种途径
（一）依赖于脱腺苷酸化的mrna降解是重要的mrna代谢途径
（二）无义介导的mrna降解是重要的真核细胞mrna质量监控机制 思考题：
1、何谓不对称转录？请比较复制与转录的异同。
2、rna聚合酶由哪些亚基组成？各亚基的功能是什么？
3、启动子在rna转录中有何作用？对启动子研究的方法是什么？
4、简述原核生物转录的过程。
5、何谓转录空泡？
6、说明依赖rho的转录终止和 非依赖rho的转录终止有何区别？
7、真核生物rna聚合酶各有多少种？比较他们的转录产物与对α-鹅膏荤碱的敏感性区别。
8、真核细胞mrna、trna、rrna的加工方式有哪些？
9、何谓外显子、内含子、剪接体、丰富基因、核酶？
第十七章 蛋白质的生物合成第一节
蛋白质生物合成体系
一、mrna是蛋白质合成的信息模板
1、方向性
2、连续性
3、简并性
4、摆动性
5、通用性
二、氨基酰-trna通过其反密码子与mrna中对应的密码子互补结合三、核糖体是肽链“装配厂”
四、肽链生物合成需要酶类和蛋白质因子
第二节氨基酸与trna的连接
一、氨基酰-trna合成酶识别特定氨基酸和trna
二、肽链合成的起始需要特殊的起始氨基酰-trna 第三节 肽链的生物合成过程
一、翻译起始复合物的装配启动肽链合成（一）原核生物翻译起始复合物的形成
1、核糖体大小亚基分离
2、核糖体小亚基结合于mrna的起始密码子附近
3、fmet-trnafmet结合在核糖体p位
4、核糖体大亚基结合形成起始复合物
（二）真核生物翻译起始复合物的形成
1、核糖体大小亚基分离
2、fmet-trnaimet定位结合于小亚基p位
3、mrna与核糖体小亚基定位结合
4、核糖体大亚基结合二、在核糖体上重复进行的三步反应延长肽链
1、进位
2、成肽
3、转位
三、终止密码子和释放因子导致肽链合成停止
第四节肽链生物合成后的加工和靶向输送
一、肽链折叠为功能构象需要分子伴侣
1、热激蛋白
2、伴侣蛋白gro和gro es
二、肽链的肽键水解生成活性蛋白质或功能肽
（一）合成后肽链的末端被水解加工
（二）肽链中肽键水解产生多种功能肽
三、肽链中氨基酸残基的化学修饰增加蛋白质功能多样性
四、亚基聚合形成功能性蛋白质复合物
五、蛋白质合成后被靶向输送至细胞特定部位
（一）分泌型蛋白在内质网加工运转
（二）定位于内质网的蛋白质c－端含有滞留信号序列
（三）大部分线粒体蛋白质在细胞质合成后靶向输入线粒体
（四）质膜蛋白质由囊泡靶向转运至细胞膜
（五）细胞核蛋白质由核输入因子运载经核孔入核
第五节
蛋白质合成的干扰与抑制
一、许多抗生素通过抑制肽链生物合成发挥作用
（一）抑制肽链合成起始的抗生素
（二）抑制肽链延长的抗生素
1、干扰进位的抗生素
2、引起读码错误的抗生素
3、影响成肽的抗生素
4、影响转位的抗生素
二、某些毒素抑制真核生物蛋白质合成三、干扰素经抑制蛋白质生物合成而呈现抗病毒作用
思考题：
1、参与蛋白质生物合成体系的物质有哪些？各自的作用是什么？
2、遗传密码的特点有哪些？每个的定义是什么？
3、试述氨基酰-trna合成酶有何作用？
4、具有起始功能的原核生物、真核生物的氨基酰-trna的符号各是什么？
5、试述原核生物蛋白质合成的主要步骤。
6、何谓sd序列？有何
生物化学教案设计篇三
江南大学生物工程学院教案
课程名称：生物化学 任课教师：廖祥儒
上课班级：生工0402，生工0403 授课时数：72学时
第一章 绪论（1学时）第一节课：
一、生物化学的涵义及内容 1.化学的概念（共性和个性）化学学科的共性都是研究：
1)化学组成物质的本质，包括：物质的组成、结构和性质；
物质的转化即物质转化的条件和方法。
根据研究的方法和角度不同，可划分成各种不同的化学：
如：无机化学、有机化学、物理化学 我们由此可以引出生物化学的概念。
2）结构与功能：生物分子的结构、功能，结构与功能的内在关系。
3）物质和能量的转化：生物体内大分子、小分子之间的相互转化，以及伴随的能量变化。4）一切生命现象的新陈代谢，包括：生长、分化、运动、思维等；
和自我复制如：
繁殖、遗传等。
3.生物化学的内容 1）生物体的化学组成四类基本生物大分子 2）新陈代谢的研究
3）遗传的分子基础和代谢的调节控制
(a)以膜结构和膜功能为基础的细胞结构效应;(b)以代谢途径和酶分子结构为基础的酶活调节;(c)以酶的合成系统为基础的酶量调节。
二、生物化学的发展简史 1.史前期
2.18世纪（启蒙期）3.19世纪（发展期）4.20世纪上半叶 5.20世纪下半叶
6.我国生物化学的发展情况
三、本课程在生物科学中的地位及作用 1.微生物的代谢活动是工业发酵的基础。2.菌种是发酵工业的基础
四、如何学好生物化学1.框架式记忆 2.上课前预习3.上课认真做笔记 4.下课后总结
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5.结合实验来学习6.充分利用网络资源
第二章 糖类化学（4学时）
第一节课：
第一节 概述
一、糖的概念及分布 1.糖的分布 2.糖的定义
二、糖类物质的生物学功能 1.作为生物能源
2.作为其他物质如蛋白质、核酸、脂类等生物合成的碳骨架 3.作为生物体的结构物质
4.参与信号识别如糖蛋白、糖脂等具有细胞识别、免疫活性等多种生理活性功能
三、糖的种类
分为：单糖、寡糖、多糖和复合糖 1.单糖 2.寡糖
由2～6个相同或不同的单糖分子缩合而成，也叫低聚糖。3.多糖
很多个单糖分子脱水缩合的生物大分子，按组成有同多糖和杂多糖之分。糖和非糖物质共价结合成的。
复合物。如糖脂或脂多糖，糖蛋白或蛋白聚糖。
第二节 单糖
一、单糖的分子结构及构型 1.链式结构 1）构型
指一个分子由于其不对称c原子上各原子和原子团特有的固定的空间排列，而使该分子所具有的特定的立体化学形式。其改变涉及共价键的破坏，划分以甘油醛为基准。2）异构体
同分异构体：简称异构体，是具有相同分子式而分子中原子排列不同的化合物。分为结构异构和立体异构两大类。
结构异构体：具有相同分子式，而分子中原子或基团连接的顺序不同的，称为结构异构体。立体异构体：在分子中原子的结合顺序相同，而原子或原子团在空间的相对位置不同的，称为立体异构。立体异构又分为构象和构型异构，而构型异构还分为顺反异构和旋光异构。几何异构体：也称顺反异构体。指因在双键两侧的位置不同，而形成的异构体。
旋光异构体：凡能使“平面偏振光”发生旋转的物质，称为旋光活性物质，此现象称为旋光异构现象分子式和结构相同，而旋光作用不同的分子互为旋光异构体。
差向异构体：葡萄糖与甘露糖、葡萄糖与半乳糖，仅一个不对称c原子构型有所不同，这种非对映体异构物称为差向异构体（epimers）
对映异构体：互为镜像的两个分子叫对映异构体，如d型葡萄糖和l型葡萄糖。2.环状结构（环状半缩醛）异头物
3.透视式（haworth）
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4.葡萄糖的构象 第二节课：
二、单糖的理化性质㈠ 物理性质
1.旋光性: 一切糖类都有不对称碳原子,都具旋光性 2.甜度: 各种糖的甜度不一,蔗糖的甜度为标准.3.溶解度
水溶性较好,但不溶于有机溶剂 ㈡ 化学性质
1.氧化作用（还原性）所有的单糖（醛糖或酮糖）都是还原糖
葡糖
⑴弱氧化剂（如溴水）
葡萄糖酸 ⑵强氧化剂（稀硝酸）
葡萄糖二酸 ⑶专一酶
葡萄糖醛酸 弱氧化剂溴水不能使酮糖氧化(与醛糖不同)
2.强酸脱水在强酸条件下戊糖转变为糠醛，己糖转变为羟甲基糠醛，产物均能与酚类反应生成有色化合物。
3.还原作用
单糖游离的羰基在还原剂作用下易被还原成多羟基醇：如醛糖还原成糖醇。酮糖则被还原成两种具有同分异构的糖醇。4.形成糖苷
单糖的半缩醛羟基很易与醇及酚的羟基反应，失水形成缩醛式衍生物，统称糖苷。5.酯化作用
单糖与弱酸作用可形成酯(如磷酸酯)。6.与苯肼成脎反应
常温下，糖与一分子苯肼缩合成苯腙；
加热则与三分子苯肼作用生成糖脎。7.氨基化
•单糖分子中的oh基（主要c-
2、c-3）可被nh2取代而产生氨基糖，也称糖胺。
•自然界的氨基糖多以乙酰氨基糖的形式存在，其中较重要的有n-乙酰d-葡糖胺（nag）与n-乙酰胞壁酸（nam）。
三、重要的单糖
•单糖根据碳原子数多少，分别称为丙糖、丁糖、戊糖、己糖 1.丙糖：d-甘油醛、二羟基丙酮
2.丁糖：
d-赤藓糖、d-赤藓酮糖3.戊糖
戊醛糖：d-核糖、d-2-脱氧核糖、d-木糖、l-阿拉伯糖 戊酮糖：
d-核酮糖、d-木酮糖 4.己糖
己醛糖：d-葡萄糖、d-半乳糖、d-甘露糖 己酮糖：d-果糖、d-山梨糖 5.庚糖：景天庚酮糖
四、单糖的分析测定（自习）
第三节课：
第三节 重要的寡糖自然界以游离态存在的低聚糖,主要是二糖三糖
一、常见二糖（disaccharide）1.麦芽糖 [α-葡糖(1, 4)α-葡糖] 2.异麦芽糖 [α-葡糖(1, 6)α-葡糖] 3.龙胆二糖 [β-葡糖(1, 6)α-葡糖] 4.纤维二糖 [β-葡糖(1, 4)α-葡糖]
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4.蔗糖[α-葡糖(1，2)β-果糖]5.乳糖[β-半乳糖(1, 4)葡糖]6.海藻二糖[α-葡糖(1, 1)α-葡糖]低聚糖的结构主要包括1）单糖组成，2）糖苷类型：α-糖苷还是β糖苷，3）糖苷键连接的位置
二、常见三糖种类(trisaccharide)1.龙胆糖 [β-葡糖（1, 6）α-葡糖（1, 2）β-果糖] 2.松三糖
[α-葡糖（1, 2）β-果糖（3, 1）α-葡糖]3.棉籽糖[α-半乳糖（1, 6）α-葡糖（1, 2）β-果糖]第四节 几种重要的多糖(polysaccharide)
一、均一多糖（同多糖）一）淀粉
(starch)1.结构特点1）直链淀粉
单体：α-d吡喃葡萄糖连接键：α-1，4糖苷键
末端：非还原性末端和还原性末端空间构象：左手螺旋（每圈含6个葡萄糖残基）2）支链淀粉 单体：α-d吡喃葡萄糖连接键：主链为α-1，4糖苷键；
分支处为α-1，6糖苷键 末端：仅主链有一个 还原性末端；
其余是非还原性末端 分支间隔：
8～9个葡萄糖残基
2.典型性质
1）糊化 2）老化3）碘的呈色反应4）淀粉的水解（常用方法：酸法、双酶法）
二、糖原(glycogen)动物和细菌中能量的一种储存形式 1.结构特点
与支链淀粉相似，但分支密度较大，主链中平均每隔3个葡萄糖单位即有一个支链。2.性质
溶于沸水、遇碘呈红色、无还原性、不能与苯肼成糖脎。
三、纤维素1.结构特点 2.性质
四、几丁质（壳多糖）1.结构特点
（二）不均一多糖（杂多糖）
1.果胶质果胶酸——半乳糖醛酸聚糖（pga）
果胶——甲氧基半乳糖醛酸聚糖（pmga）2.半纤维素3.透明质酸1）结构单位：
β-d-葡萄糖醛酸-1，3-n-乙酰氨基葡萄糖 2）连接键：β-1，4糖苷键
3）分子形状：链形大分子4.黄原胶 一种细菌胞外多糖 1）结构特点 2）性质 5.细菌多糖 1）肽聚糖 •结构 •功能
第五节 多糖的提取、纯化及鉴定（自习）
第三章 蛋白质化学（12学时）
蛋白质存在于所有的生物细胞中，是构成生物体最基本的结构物质和功能物质。蛋白质是生命活动的物质基础，它参与了几乎所有的生命活动过程。
第一节课：
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第一节 概述
一、蛋白质的概念及生物学意义 1.什么是蛋白质
蛋白质(protein)是由许多不同的氨基酸，按照一定的顺序，通过肽键连接而成的一条或多条肽链构成的生物大分子。
2.蛋白质的生物学意义
1）酶：作为酶的化学本质，温和、快速、专一，任何生命活动之必须，酶的另一化学本质是核酸不过它比蛋白质差远了，种类、速度、数量。
2）免疫系统：防御系统，抗原（进入“体内”的生物大分子和有机体），发炎。细胞免疫：t细胞本身，分化，脓细胞。
体液免疫：b细胞，释放抗体，导弹，免疫球蛋白（ig）。凝血：
3）运动：肌肉的伸张和收缩靠的是肌动蛋白和肌球蛋白互动的结果，原生质环流。4）物质运输：运输氧的hb，mb，ngb。5）激素：胰岛素。
6）基因表达调节：操纵子学说，阻遏蛋白。
7）生长因子：egf（表皮生长因子），ngf（神经生长因子），促使细胞分裂。8）信息接收：激素的受体，糖蛋白，g蛋白。
9）结构成分：胶原蛋白（肌腱、筋），角蛋白（头发、指甲），膜蛋白等。生物体就是蛋白质堆积而成，人的长相也是由蛋白质决定的。10）贮存物质：n、c来源。
11）精神、意识方面：记忆、痛苦、感情靠的是蛋白质的构象变化，蛋白质的构象分类是目前热门课题。
12）蛋白质是遗传物质？只有不确切的少量证据。如库鲁病毒，怕蛋白酶而不怕核酸酶。因此：
二、蛋白质的化学组成 1.蛋白质的元素组成大多数蛋白质含氮量较恒定，平均16 %，即1g氮相当于6.25g蛋白质。6.25称为蛋白质系数。
样品中蛋白质含量=样品中的含氮量 6.25
2.蛋白质的分子组成由50个以上氨基酸残基组成。3.蛋白质的其他组分
1）简单蛋白质
全部由氨基酸组成。2）结合蛋白质
含有氨基酸部分和非氨基酸部分。
非氨基酸部分：糖、脂、核酸、辅因子
三、蛋白质的分类
1.根据蛋白质的分子形状分类
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球状蛋白质----易溶解、能成结晶。
纤维状蛋白质----分子形状不对称，类似棒状或纤维状。
2.根据蛋白质的化学组成分类
简单蛋白质----只含有氨基酸 如∶溶菌酶
复合蛋白质----由简单的蛋白质和非蛋白质 结合而成。如∶血红蛋白(血红素)
复合蛋白质又可分为∶
色素蛋白、糖蛋白、磷蛋白、核蛋白、脂蛋白、黄素蛋白、金属蛋白
3.根据蛋白质的溶解度分类 清蛋白∶溶于水。
球蛋白∶微溶于水，而溶于稀盐溶液。
谷蛋白∶不溶于水、醇及盐溶液，但溶于稀酸或碱。醇溶蛋白∶不溶于水，但溶于70-80%的乙醇。精蛋白∶溶于水及酸性溶液，呈碱性。
组蛋白∶溶于水及稀酸性溶液，含较多的精氨酸和赖氨酸。硬蛋白∶不溶于水、盐、稀碱、稀酸溶液。
4.根据蛋白质的功能分类
活性蛋白质∶如酶、激素、抗体等。
非活性蛋白质∶是一类结构蛋白质，多起保护和支撑作用。如胶原蛋白和角蛋白。
第二节课：
第二节 蛋白质的基本结构-----氨基酸
一、蛋白质的水解
蛋白质可以被酸、碱和蛋白酶水解，在水解过程中逐渐降解成分子量越来越小的肽段，直到最后成为氨基酸的混合物。
根据蛋白质的水解程度可分为∶
完全水解
部分水解 1.酸水解
6mol/l盐酸或 4mol/l硫酸水解20小时左右，完全水解。
优点∶不引起消旋作用。
缺点∶色氨酸完全被酸破坏，羟基氨基酸和酰胺被部分水解。2.碱水解
5mol/lnaoh共煮10-20小时，即可完全水解。在水解过程中，多数氨基酸有不同程度的破坏，产生消旋作用。特别是引起精氨酸脱氨。
3.酶水解
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不产生消旋作用，也不破坏氨基酸。但一种酶往往水解不彻底,需要几种酶的协同作用；
才能使蛋白质完全水解，并且酶水解所需时间较长。
第三节课：
二、氨基酸的结构和分类 1.氨基酸的结构通式 2.基本氨基酸的分类 1）根据r基团的结构分类
•脂肪族氨基酸：酸性氨基酸（2羧基1氨基：glu、asp），碱性氨基酸（2氨基1羧基：arg、lys），中性氨基酸（氨基羧基各一：很多）
•芳香族氨基酸：含苯环：phe、tyr •杂环氨基酸：
his（也是碱性氨基酸）、pro、trp 2)根据r基团的酸碱性分类
• 酸性氨基酸：
glu、asp •中性氨基酸：
arg、lys、his •碱性氨基酸：氨基羧基各一
3）根据r基的极性分类
•极性氨基酸：亲水氨基酸：溶解性较好，酸性氨基酸、碱性氨基酸、含巯基、羟基、酰胺基的氨基酸，glu、asp、arg、lys、his、cys、ser、thr、tyr、gln、asn •非极性氨基酸：疏水氨基酸：溶解性较差，具有烷烃链、甲硫基、吲哚基等的氨基酸，gly、ala、leu、ile、val、pro、met、trp 4)根据r 基团的带电性质 分类
•r 基团带电荷aa •r 基团不带电荷aa 5）按营养价值分类
•必需氨基酸：人和哺乳动物不可缺少但又不能合成的氨基酸，只能从食物中补充，共有8种：leu、lys、met、phe、ile、trp、thr、val •半必需氨基酸：人和哺乳动物虽然能够合成，但数量远远达不到机体的需求，尤其是在胚胎发育以及婴幼儿期间，基本上也是由食物中补充，只有2种：arg、his。有时也不分必需和半必需，统称必需氨基酸，这样就共有10种。记法：tip mtv hall •非必需氨基酸：人和哺乳动物能够合成，能满足机体需求的氨基酸，其余10种
从营养价值上看，必需>半必需>非必需
3.非基本氨基酸 11）氨基酸的衍生物
蛋白质化学修饰造成的，有p-ser、p-thr、p-tyr、oh-pro、oh-lys，最为重要的是cy胱氨酸，是由2分子cys通过二硫建连接起来的，p54 22）非蛋白氨基酸
仅游离存在，瓜氨酸、鸟氨酸、β-丙氨酸。3）d-氨基酸
缬氨霉素、短杆菌肽中含有。
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第四节课：
三、氨基酸的理化性质 ㈠ 物理性质 1.晶形和熔点 2.溶解性 3．旋光性
20种aa中，除gly外，皆具旋光性。4.紫外吸收
有共轭双键的物质都具有紫外吸收，在20种基本aa中，有4种是具有共轭双键的，trp、tyr、3phe、his，其中his只有2个双键共轭，紫外吸收比较弱，trp（摩尔消光系数5.6 10，280nm）、32tyr(1.4 10 , 275nm)、phe（210 ,257nm）均有3个双键共轭，紫外吸收较强，其中trp的紫外吸收最强，是蛋白质紫外吸收特性的最大贡献者。
（二）化学性质 1）氨基酸的等电点
当ph=pi时，净电荷为0；
当ph
当ph>pi时，aa带负电。2)氨基酸的等电点（pi）的推导 2.氨基酸的化学反应性质 1）-氨基参与的反应
•与甲醛发生羟甲基化反应
氨基酸与亚硝酸的作用 sanger反应
•生成西佛碱的反应 •脱氨基和转氨基反应
•与荧光胺的反应
2)-羧基参与的反应
•成盐反应
•形成酰卤的反应 •脱羧反应 •成肽反应 • 羟基的性质 • 咪唑基的性质 • 甲硫基的性质 •双缩脲反应 •黄色反应
•millon氏反应
•乙醛酸反应(霍普金斯—柯尔反应)
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•坂口反应 •pauly反应 •falin反应
（三）氨基酸的分离制备和分析鉴定
自习
第五节课：
第三节 蛋白质的结构
一、蛋白质分子的一级结构 1.一级结构的概念和含义 1）定义
蛋白质的一级结构即蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，包括二硫键的位置。蛋白质的高级结构和功能一般取决于其一级结构，也就是说当多肽链中氨基酸的排列顺序相似时，蛋白质的高级结构和功能也基本相似。2）含义
氨基酸残基的种类、数目、顺序（包括cys之间的连接顺序）。2.肽与肽键 1）肽
2）肽单位（肽单元）3）肽键的性质
•部分双键的性质：c-n键不能旋转
•连接在肽键两端的基团多处于反式构型（pro亚氨基组成的有顺反两种结构）
4）肽平面
3.一级结构与功能的关系 1）一级结构相似则功能相似
•小肽的功能
•同源蛋白的氨基酸顺序具有种属差异 •守恒残基与它的功能的关系：
①组成蛋白质功能区（活性区）氨基酸或维持功能区构象的氨基酸是不可变的，否则会引起功能改变。
②蛋白质有功能区、活性区，即使要变，代替它的氨基酸有类似的结构。
2）一些特定氨基酸残基往往对其功能的维持具有重要作用
•小肽的功能
•蛋白质氨基酸残基的置换
•同种蛋白质中氨基酸顺序的个体差异
3）一级结构的局部断裂可导致蛋白质的激活
4)一级结构在一定条件下决定高级结构
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第六节课:
4.一级结构的测定 1)直接分析法
•先分析组成蛋白质的氨基酸,确定氨基酸种类和数目(氨基酸分析仪)•n末端和c-末端的确定
•应用不同水解几次得大小不同肽段
•分离各肽段，测定它们的顺序(蛋白质序列分析仪)自动分析小于60个aa的肽链 •推断整个顺序
2)间接分析法
•先确定蛋白质两端氨基酸序列
•根据两端氨基酸顺序设计pcr引物
•以所研究的材料总dna为模板扩增蛋白质的基因
•测定编码蛋白质的dna序列 •利用dna序列推测氨基酸序列
3)直接分析法实例
第七节课：
二、维系蛋白质分子构象的作用力
除了肽键外影响蛋白质分子构象的作用力还有氢键、离子键(盐键)、二硫键、配位键(金属键)、疏水相互作用、范德华作用。1.氢键(hydrogen bond)2.范德华相互作用 3.疏水作用 4.离子键 5.二硫键
6.影响蛋白质空间结构的空间限制 1）二面角（两面角）
φ角：绕cα—n键轴旋转的二面角。ψ角：绕cα—c键轴旋转的二面角。
ω角：绕肽键键轴旋转的二面角（只有0度和180度）。
当φ、ψ旋转键所在的酰胺平面的取向二等分h-cα-r平面，且旋转键两侧的主链处于顺式构型时φ、ψ均规定为0度。
φ、ψ为180度时，两个相邻肽单位呈现充分伸展的肽链构象。
2）非共价键合原子间的最小接触距离
ramachandran等把肽链上的原子看成是简单的硬球，根据原子的范德华半径确定了非共价键合原子之间的最小接触距离。
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三、蛋白质分子的二级结构（secondary structure）
（一）蛋白质的二级结构 1.二级结构的定义
由蛋白质主链折叠所形成的有规则的构象，称为蛋白质的二级结构。
蛋白质的二级结构是指蛋白质多肽链主链原子局部的空间结构，不包括与其他肽段的相互关系及侧链构象的内容。维系蛋白质二级结构的主要化学键是氢键，尤其是在主链内和主链间常出现的周期性的氢键相互作用。
第八节课：
2.α-螺旋
二十世纪五十年代，pauling 提出了蛋白质的α-螺旋 结构模型。
1）多肽链中的酰胺平面绕α-c原子相继旋转一定的角度形成α-螺旋，并盘曲前进。
2）螺旋上升时，每个氨基酸残基围轴盘旋100度，两相邻氨基酸残基间的垂直距离为1.5å，每隔3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，每圈间距为5.44 å。3）螺旋中所有的侧链均伸向外侧。
4）多肽链中的羰基和氨基基团几乎都平行于螺旋轴。
5）多肽链上每个氨基酸残基的氨基基团都与前面第四个氨基酸残基的羰基靠近形成氢键。
α-螺旋多为右手螺旋。
左手螺旋极为稀少，如嗜热菌蛋白酶中的226-asp-asn-gly-gly-229。
左手α螺旋和右手α螺旋不是对映体。
左手α-螺旋中l型氨基酸残基侧链的第一个碳原子（β-c）过分接近主链上羰基基团的氧原子，以致结构太紧、能量较高、构象不稳定。
影响α-螺旋稳定的因素：
a.极大的侧链基团（存在空间位阻）b.连续的带电基团 的存在3.β-折叠
β-折叠是由若干肽段或肽链排列起来所形成的扇面状片层构象，其结构特征为：
1）由若干条肽段或肽链平行或反平行排列组成片状结构；
2）主链骨架伸展呈锯齿状；
3）借相邻主链之间的氢键维系。
在β-折叠中，氢键与肽链的长轴接近垂直，在肽链的长轴方向上形成重复单位，在纤维状蛋白质中氢键主要在肽链之间形成，而在球蛋白中则既可以在不同肽链或不同分子间形成，也可以在同一肽链的不同部分间形成。
β-折叠有两种形式：1）正平行式（parallel），其中肽链的排列极性是一致的，即所有肽链的n-末端都在同一方向；
2）反平行式（antiparallel），肽链的极性一正一反；
其中反平行式较为稳定，如丝心蛋白的β-折叠即是反平行式的，在纤维状蛋白质中β-4.β-转角
β-转角(β-turn)是在上世纪70年代发现的一类蛋白质二级结构，主要存在于球蛋白中。β-转角使蛋白质发生180度回折，也称回折（reverse turn）、β-弯曲（β-bend）或发卡结构（hairpin structure），在球状蛋白质中β-转角约占全部氨基酸残基的25%。β-转角是多肽链180°回折部分所形成的一种二级结构，其结构特征为：
1）主链骨架本身以大约180°回折;2）回折部分通常由四个氨基酸残基构成;3）构象依靠第一残基的-co基与第四残基的-nh基之间形成氢键来维系。
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4)gly , asp, asn和trp常常出现在β-转角中,这类结构有3种类型，每一种都由4个氨基酸残基组成，它们的共同特征是弯曲处的第一个氨基酸残基的h和第四个氨基酸残基的o之间形成氢键，产生一种很不稳定的环形结构。5.无规卷曲
无规卷曲是指多肽链主链部分形成的无规律的卷曲构象。
第九节课：
（二）蛋白质的超二级结构
在蛋白质分子中，若干具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成具有特殊功能的结构区域，称模序（motif)或超二级结构。
它们是由相邻的二级结构单位组合在一起，形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
超二级结构是由几个相邻的二级结构单元组成的二级结构组合体。其中的二级结构单元彼此作用，形成有规则的空间结构，但无完整的结构域，因此只能算做是三级结构的构件。超二级结构主要有简单的超二级结构和复杂的超二级结构组成，其中简单的超二级结构有α-loop-α和β发卡结构等；
它们经进一步组合形成复杂的超二级结构。1.简单的超二级结构
在蛋白质结构中频繁出现的简单的超二级结构主要有：α拐角（α-α corner），α-发卡（α-hairpin），β-发卡（β-hairpin）和拱形结构（arch）四类。
α拐角结构由两条非平行的α螺旋和连接肽组成。
α-发卡结构则由连接肽连接两条平行的α螺旋。
β发卡结构由两条反平行的β折叠经连接肽组合而成。连接肽长度一般为2—6个氨基酸残基，β发卡结构常在反平行的β折叠中出现，作为隔离的β折叠区或复杂的β-折叠片的一部分。
拱形结构由连接肽连接两条不同类型的二级结构多肽。
较典型的超二级结构有α-loop-α结构和β-发卡结构。α-loop-α结构是由2右手α螺旋经连接肽组合而成的超二级结构，这类结构的连接肽一般具有较为特殊的功能。如图1a的连接肽能够结合dna，而图1b的连接肽可以结合钙离子。
2.复杂的超二级结构
二级结构和简单的超二级结构经进一步的组合可以形成复杂的超二级结构，复杂的超二级结构主要有αα结构、βαβ结构和βββ结构等。
αα结构是由2或3条右手α螺旋组成的左手超螺旋，含有这种结构的蛋白质有α角蛋白、肌球蛋白、原肌球蛋白和纤维蛋白原等。
最简单的βαβ结构由两段平行的β-折叠和一段连接链组成，称为β×β单位，连接链或是α-螺旋、或是无规则卷曲多反平行于β链；
最常见的βαβ结构由三条平行的β-折叠经两条α-螺旋连接而成，这一超二级结构叫做romann-折叠。
在磷酸丙糖异构酶中几乎每个有平行β-折叠的结构都有βαβ结构存在，其中的βαβ结构主要由两条平行的β-折叠各经一连接肽与一条α-螺旋连接而成，已知α-螺旋氨基端的连接肽与功能结构位点的形成和异构酶活性有关。
βββ结构主要有β曲折和回形拓扑结构（greek key topology），其中前者由三条相邻的反平行式β折叠链
经紧凑的β转角连接而成，后者由4—5个紧邻的反平行β-折叠经连接肽连接而成，这种结构不参与任何专一功
能，但在蛋白质结构中经常出现。
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第十节课：
四、蛋白质的三级结构
蛋白质的三级结构是在多肽主链和侧链构象的作用下，使二级结构进一步卷曲而形成的空间结构。
蛋白质的三级结构是指蛋白质分子或亚基内所有原子的空间排布，也就是一条多肽链的完整的三维结构。
维系三级结构的化学键主要是非共价键（次级键），如疏水键、氢键、盐键、范氏引力等，但也有共价键，如二硫键等。1.结构域
二级结构卷曲折叠成的相对独立、近似球形的组装体，它介于超二级结构与三级结构之间，有时也被看作为三级结构。二级结构序列中一段或几段连续的由α螺旋和β折叠构成的空间紧密堆集的最大折叠体称为紧结构域。
紧结构域有3种：α域，β域和α/ β域。1)α域 2)β域 3)α/ β域
2.蛋白质的结构型
即蛋白质的结构类型,主要分为五种。α型蛋白质由一个或几个α域构成;β型蛋白质由一个或几个β域构成;α/ β型蛋白质由一个或几个α/ β域构成;多域蛋白质为含有 2种或 2种以上不同结构域的蛋白质 ,有α +β ,α +α/ β ,β +α/ β ,α +β +α/ β等几种情形;δ型蛋白质为不含任何一种结构域的蛋白质。
3.三级结构构象特点
肽链在二级结构基础上进一步卷曲折叠成特定球状1）大部分亲水r在表面—组成亲水区 2）大部分疏水r在内部—组成疏水区 3）三级结构稳定性靠疏水作用维持 4）分子表面往往有袋型空穴或裂隙，通常是活性部位
五、球状蛋白质分子的四级结构 1.四级结构（quaternary structure）的涵义
由2个或2个以上亚基（subunit）相互作用而形成的结构。
内容包括：亚基的种类和数目亚基之间的排布亚基--指一个或几个肽链在一、二、三级基础上形成的蛋白质小单位。
2.寡聚蛋白质分子的亚基组成有均一和非均一两种。第十一节课：
第四节 蛋白质的重要理化性质
一、蛋白质的胶体性质 蛋白质分子的相对分子量在1-100万，其颗粒
大小1-100nm，属于胶体粒子的范围。另外，蛋白质分子表面有许多极性基团，亲水性极强，易溶与水形成稳定的亲水胶体溶液。1.稳定蛋白质胶体溶液的两个因素∶
(1)表面电荷(在非等电点时)与双电层；
(2)水化膜蛋白质胶体溶液具有一般胶体溶液的性质∶ 丁道尔现象、布朗运动、半透膜不透性、吸附性、胶凝性、粘性。2.蛋白质的膜分离技术
二、蛋白质的两性解离与等电点
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1.酸性基团∶glu的γ-cooh asp的β-cooh tyr的酚羟基 cys的-sh 2.碱性基团∶lys的ε-nh2 his的咪唑基
arg的δ-胍基
3.蛋白质的等电点∶蛋白质溶液在特定的ph下，其分子所带的正、负电荷相等，净电荷为零，这一ph称为 ～(用 pi 表示)。
蛋白质的等电点不是一个恒定值，它受溶液的离子种类和离子强度的影响。蛋白质在纯水中的带电状态不受其它离子的干扰，完全由h+的解离和结合来决定，这种条件下的等电点称为蛋白质的等离子点。
4.蛋白质的等电点是特性常数。
三、蛋白质的变性作用1.概念 2.蛋白质变性的可逆性
可逆变性∶是指使蛋白质变性的条件解除后，能恢复其原有性质。
不可逆变性∶是指使蛋白质变性的条件解除后，仍不能恢复其原有性质。3.蛋白质的变性因素及其作用机理
物理因素∶热、uv、超声波、x-射线、高压、表面张力、搅拌、剧烈振荡、研磨。
化学因素∶酸、碱、有机溶剂、重金属盐、脲、胍、表面活性剂、生物碱。4.变性蛋白质的性质∶
变性蛋白质与天然蛋白质性质的差别主要表现在∶
1)理化性质的变化。如旋光性改变、粘度增加、光吸收性质增加、失去结晶能力、溶解度下降、易发生凝聚和沉淀。2)生化性质的变化。变性后的蛋白质易被酶水解。3)生物活性丧失。这是蛋白质变性的重要标志。第十二节课：
四、蛋白质的变构作用 对于具有四级结构、含有亚基的蛋白质来讲，当一个亚基的构象发生变化，而引起其余亚基和整个蛋白质分子构象、性质和功能发生改变的作用称为蛋白质的变构作用(或称别构作用)。
五、蛋白质的沉淀作用1.概念
蛋白质胶体溶液的稳定性是有条件的、相对的,若改变环境条件，破坏其水化膜和表面电荷，蛋白质亲水胶体便失去稳定性，发生絮凝沉淀的现象，就称为蛋白质的沉淀作用。蛋白质的沉淀可分为∶ 1）不变性沉淀
用于分离活性的天然蛋白质产品。如 酶、抗体等。2）变性沉淀
用于生物制品中除去蛋白质。2.沉淀方法 1）调节等电点法 2）盐析法
在蛋白质溶液中加入大量中性盐达一定浓度，蛋白质就会沉淀。
原理 ：①大量盐加入后，能与蛋白质争夺水分子，去除水膜；
② 大量盐能中和蛋白质分子表面电荷，使蛋白质沉淀。盐析效果：
二价离子>一价离子；
离子半径小>离子半径大
因为不同蛋白质所需盐析浓度不一样，可通过分段加不同浓度中性盐，把不同蛋白质分别沉淀析出，从而达分离提纯目的。
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3）有机溶剂法
在蛋白质溶液中加入一定量有机溶剂，会使蛋白质发生沉淀。注意低温、搅拌、快分离
原理：① 因有机溶剂本身介电常数很低（水7
9、乙醇
26、丙酮21），加后可降低蛋白质溶液的介电常数*，增强了蛋白质分子之间的作用，使它静电引力上升。
② 有机溶剂亲水，争夺水分子，使蛋白质水膜破坏而易凝聚沉淀。
介电常数*—表示介质影响相反电荷间吸力的数值，高则影响大，低则影响小。蛋白质浓度测定的几种方法 1）280nm光吸收法
2）bradford检测法（考马斯亮蓝染色法）3）lowry检测法（folin-酚试剂）
八、蛋白质相对分子质量的测定1.超离心沉淀速度法2.凝胶过滤法原理：
将具网状结构的葡聚糖凝胶装柱，对分子量不同的蛋白质，由于进入孔径程度不同而走不同的历程，从而有不同的洗脱体积。
-聚丙烯酰胺gel电泳1)原理 •sds-聚丙烯酰胺凝胶电泳:是在聚丙烯酰胺凝胶系统中引进sds（十二烷基硫酸钠）
•1967年，shapiro等人首先发现，如果在聚丙烯酰胺凝胶电泳(聚丙烯酰胺凝胶中主要取决于三种因素：蛋白大小，形状和电荷)系统中加入一定量的十二烷基硫酸钠（sds），则蛋白质分子的电泳迁移率主要取决于蛋白质的分子量大小。
2-sds是一种阴离子去垢剂，so3带负电荷。因此蛋白质在含有强还原剂的sds溶液中与sds分子结合时，可形成sds-蛋白质复合物。因此在电泳时，蛋白质分子的迁移速度则主要取决于蛋白质分子大小。
当蛋白质的分子量在15,000－200,000之间时，样品的迁移率与其分子量的对数呈线性关系。
符合如下方程式：lg mw =－b m r + k 其中，mw 为蛋白质的分子量，m r 为相对迁移率，b为斜率，k为截距。当条件一定时，b与k均为常数。
因此通过已知分子量的蛋白与未知蛋白的比较，就可以得出未知蛋白的分子量。
第五节 蛋白质的分离纯化
一、材料选择
1.代表性 2.易处理 3.易获得
二、材料破碎 1.溶解性
缓冲液极性、酸碱度、离子强度
2.温度
尽可能在0－4℃
3.防止变性
保护剂、水解酶抑制剂
三、样品分离与鉴定
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1.过滤 2.离心 3.沉淀 4.层析
凝胶过滤、离子交换、hplc、亲和层析 5.电泳
非变性page、sds(sls)page、ief 6.转移电泳与蛋白质印渍
第四章 核酸化学(4学时)
第一节课：
第一节 概述
一、核酸的发现
二、早期研究
1.核酸的功能和在细胞中的定位
三、dna双螺旋模型的建立
1.早期分子生物学研究的三大学派
•结构学派：以英国物理学家astbury和bernal为代表，认为用x射线和结晶学技术研究生物大分子的结构，是解决生物学问题的根本途径，研究生物分子的三维结构、研究它们的起源和功能问题是当代分子生物学的主旨。
•信息学派：以物理学家delbrück与微生物学家luria为代表，他们认为生物学研究的真正问题应该是信息传递问题，包括信息如何被编码、如何保持其稳定性、偶然的变异是如何产生的。
•生化遗传学派：包括一批用生物化学方法从事遗传学研究的科学家，他们试图阐明基因是如何行使功能而控制特定性状的。
双螺旋结构模型的提出
1953年watson和crick提出了dna双螺旋结构模型，其主要依据是：
1）已知的核酸化学结构知识。
2）chargaff发现的碱基的组成规律。
3）wilkins和franklin得到的dnax射线衍射分析结果。4）astbury对dna射线衍射图的研究。5）pauling提出的蛋白质α螺旋结构
3.双螺旋结构模型的意义
1）说明了基因的结构、信息和功能三者之间的关系。
2）三个学派得到统一，推动了分子生物学研究的迅猛发展：操纵子学说提出、核酸序列测定。
四、核酸的类别、分布和功能 1.核酸的类别与分布 1）脱氧核糖核酸
•原核生物
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集中在核区。
含有染色体dna和质粒dna，为环状双链。
•真核生物
dna分布在细胞核（组成染色质）、线粒体、叶绿体中。
含有染色体dna、线粒体dna和叶绿体dna，染色体dna是线形双链dna，线粒体dna和叶绿体dna是环状双链dna。
•病毒
只含有dna或rna。被外壳蛋白包裹。2）核糖核酸
•trna：占80%以上。•rrna：占15％左右 •mrna：占5%左右。•病毒rna •其他rna
2.核酸的生物学功能 1）dna是主要的遗传物质
2）rna参与蛋白质的生物合成 3）rna功能的多样性
3.应用
1）在食品方面∶强力助鲜剂，如肌苷酸和鸟苷酸。2）在医药方面∶atp、coa、基因疫苗、基因治疗等。3）工业生产：催化剂
第二节课：
第二节 核酸的结构基础
一、核酸的组成成分 1.碱基 1）嘌呤类 purines •adenine = 6-amino purine •guanine = 2-amino-6-oxy purine •hypoxanthine = 6-oxy purine •xanthine = 2,6-dioxy purine
•dna的嘌呤碱基
adenine，guanine，•rna中的嘌呤碱基
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adenine，guanine，2）嘧啶类
pyrimidines •uracil = 2,4-dioxy pyrimidine •thymine = 2,4-dioxy-5-methyl pyrimidine •cytosine = 2-oxy-4-amino pyrimidine •orotic acid = 2,4-dioxy-6-carboxy pyrimidine
•dna中的嘧啶碱基
cytosine，thymine
•rna中的嘧啶碱基
cytosine，uracil
trna：cytosine，thymine，uracil
3）稀有碱基 dna 尿嘧啶
5-羟甲基尿嘧啶 5-甲基胞嘧啶 5-羟甲基胞嘧啶 n6-甲基腺嘌呤 rna 6-二氢尿嘧啶 胸腺嘧啶 4-硫尿嘧啶
5-甲氧基尿嘧啶 n4-乙酰基胞嘧啶 2-硫胞嘧啶 1-甲基腺嘌呤
n6，n6-二甲基腺嘌呤 n6-异戊烯基腺嘌呤 1-甲基鸟嘌呤
n1，n2，n7-三甲基鸟嘌呤
次黄嘌呤
1-甲基次黄嘌呤
2.糖 1）核糖 2）脱氧核糖
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3.磷酸
可以分别在核糖的2´，3´，和5´位；
脱氧核糖的 3´，和5´位。
二、核苷与核苷酸 1.核苷
核苷是由戊糖与含氮碱基经脱水缩合而生成的化合物。
在大多数情况下，核苷是由核糖或脱氧核糖的c1 β-羟基与嘧啶碱n1
或嘌呤碱n9进行缩合，故生成的化学键称为β，n糖苷键。
2.核苷酸
核苷酸是由核苷与磷酸经脱水缩合后生成的磷酸酯类化合物，包括核糖核苷酸和脱氧核糖核苷酸两大类。
由于与磷酸基缩合的位置不同而分别生成2’-核苷酸、3’-核苷酸和5’-核苷酸。最常见者为5’-核苷酸（5’ 常被省略）。
也能形成3 ´，5 ´-环核苷酸。
三、核苷酸的功能 1.生命活动的能量来源
•atp is the most commonly used source.•gtp is used in protein synthesis as well as a few other reactions.•utp is the source of energy for activating glucose and galactose.•ctp is an energy source in lipid metabolism.2.参与讯号传导
•作为第二信史camp, cgmp •atp为蛋白质磷酸化提供能量和磷酸离子
3.参与酶或蛋白质生物活性的调节
•是辅酶的组成成分
amp is part of the structure of some of the coenzymes like nad and coenzyme a.•蛋白质的修饰（adp或amp化）
第三节课：
第三节 核酸的结构
一、核苷酸的连接方式
1.磷酸以3′，5′磷酸二脂键方式连接核苷酸
1）核酸的酸碱滴定曲线显示，在核酸分子中的磷酸基只有一级解离，说明另外两个羟基参与形成磷酸二脂键。
2）牛脾磷酸二脂酶可以逐个水解核酸形成3′核苷酸，说明有5′磷酸二脂键的形成。
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3）蛇毒磷酸二脂酶可以逐个水解核酸形成5′核苷酸，说明有3′磷酸二脂键的形成。
2.由戊糖、磷酸和碱基组成
二、dna的一级结构
主要由4种脱氧核糖核苷酸组成腺嘌呤脱氧核糖核苷酸，鸟嘌呤脱氧核糖核苷酸，胞嘧啶脱氧核糖核苷酸，胸腺嘧啶脱氧核糖核苷酸，植物中还含有5-甲基胞嘧啶，噬菌体则用5-羟甲基胞嘧啶代替了胞嘧啶。
2.以3′，5′磷酸二脂键方式连接 3.呈线形或环状多聚体 4.分子量大
三、rna的一级结构
1.主要由4种核糖核苷酸组成腺嘌呤核糖核苷酸，鸟嘌呤核糖核苷酸，胞嘧啶核糖核苷酸，尿嘧啶核糖核苷酸。
2.以3′，5′磷酸二脂键方式连接 3.种类较多结构多不相同 1）trna 2）rrna 3）mrna
四、dna高级结构
（一）dna的二级结构
碱基组成的chargaff规则
• • • • a=t g=c 含氨基的碱基总数等于含酮基的碱基总数a+c=g+t 嘌呤总数等于嘧啶总数a+ g = c +t
分子双螺旋结构 1）结构模型
①两条反向平行的dna链围绕同一中心轴相互缠绕，均为右手螺旋。
②嘌呤与嘧啶碱位于双螺旋内侧，磷酸与核糖在外侧彼此通过3′，5′磷酸二脂键连接形成dna分子的骨架，碱基平面与中心轴垂直，糖环平面与中心轴平行。
③双螺旋平均直径为2nm，两相邻的碱基对相距（碱基堆积距离）0.34nm，相邻两核苷酸的夹角为36度，因此螺距为3.4nm，每10nt旋转一周。
④at配对形成两个氢键、gc配对形成3个氢键使两条dna链结合在一起。⑤碱基在一条链上的排列不受任何限制。
2）dna的构象 a 构象(a—dna)b 构象(b—dna)c 构象(c—dna)
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4.三螺旋结构（triple stranded structure）
目前已分别通过核磁共振和隧道扫描电镜分析发现，在dna中存在三链结构（h dna）。1）三链结构是在dna双螺旋的基础上形成的dna大分子中一些区段的三螺旋结构。
2）第三条dna位于双螺旋大沟中，随双螺旋的旋转而旋转。
3）三链结构中单条dna区段的碱基为同一类型，其中双螺旋的两条刚好配对，第三条链与其中的一条配对。如双螺旋的一条均为嘌呤，另一条均为嘧啶，第三条链均为嘌呤或均为嘧啶。4）碱基配对符合原来的碱基配对原则，但c在质子化后才能与g-c中的g配对。与第三链碱基配
＋对的氢键均为2条，最后形成三联体碱基t-a t及c-g c。
4.左旋双螺旋dna（z-dna）四联体螺旋
（二）dna的三级结构
dna分子通过扭曲和折叠形成的特定构象称为dna的三级结构，它包括不同二级结构单元间的相互作用、单链与二级结构单元间的相互作用以及dna的拓扑特征。
超螺旋
1)大多数原核生物的dna都是共价封闭的环状双螺旋。如果再进一步盘绕则形成麻花状的超螺旋三级结构。2)在真核生物中，双螺旋的dna分子围绕一蛋白质八聚体进行盘绕，从而形成特殊的串珠状结构，称为核小体。核小体结构属于dna的三级结构。
的拓扑特征
1)连环数(linking number)双螺旋dna中一条链以右手螺旋绕另一条链缠绕的次数，以l表示。2)扭转数(twisting number)dna分子中双螺旋数，以t表示。3）超螺旋数(writhing number)双螺旋内的再缠绕数，右手螺旋为正值，以w表示。l=t+w
蛋白质复合物的结构 1）病毒
•主要由核酸和蛋白质组成，有的还含有脂和糖。
•核酸位于内部，蛋白质包裹核酸称衣壳（capsid），由许多蛋白质亚基构成，称原聚体（protomer），脂蛋白组成的衣壳叫被膜（envelope），蛋白质与宿主专一性有关、能够保护核酸、有的还有酶、引物蛋白或运动蛋白的作用。
•噬菌体以细菌和放线菌为宿主，有rna噬菌体、单链环状dna噬菌体，双链dna噬菌体；
植物病毒多为rna病毒，少数为dna病毒，如camv为双链环状dna病毒，双粒病毒含有两种单链dna分子，两者同时存在时才有感染性；
动物病毒有rna类和dna类有的有被膜。
2）细菌拟核
细菌双链环状dna与碱性蛋白和少量的rna结合，在细胞内紧密缠绕形成致密小体，称为拟核
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（nucleoid）。
3）真核生物染色体
①核小体（nucleosome）：染色质的基本结构单位两个分子的h2a，h2b，h3，h4组成8聚体，dna以左手螺旋在组蛋白核心上缠绕1.8圈，共146bp，平均每个核小体单位含dna 200bp（压缩7倍）。
②由连接dna将核小体连接成串，称核小体链，核小体链与h1结合进一步盘绕形成染色质纤丝，每圈6个核小体（压缩100倍）。
③染色质纤丝组成突环（loop），进而形成玫瑰花结（rosette），再组装成螺旋圈（coil），由螺旋圈组成染色体。
（三）dna的功能 1.携带遗传信息 2.调节基因表达 甲基化，启动子 3.具有催化作用
• rna 切割活性 • dna 连接酶活性
• 卟啉金属化酶和过氧化酶活性 • dna 水解活性 • dna 激酶活性 • n2糖基化酶 • dna 戴帽活性
五、rna 高级结构
（一）rna的种类
可分为基本rna：rrna，mrna，trna；
和其它rna。
1.基本rna 1）rrna 起着装配蛋白质和催化肽链形成的作用。
2）mrna 充当遗传信息的信使和蛋白质合成的模板 3）trna 转运氨基酸
2.其它rna 1）核酶和脱氧核酶
具有催化作用的rna 或dna
2)hnrna(heterogeneous nuclear rna)3）ncrna(non-coding rna)4）tmrna
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（二）rna的结构
rna的结构比dna的复杂。在单链的基础上，rna可经进一步折叠形成二级结构和三级结构。
的二级结构元件 1）双股螺旋
rna的双链区，一般为右手螺旋。
2）发夹环
为与螺旋一端两条链连接的非配对的单链区。由双股螺旋及其与之相连的发夹环所组成的结构称为茎环结构。
3）单碱基突起及突环
联系的双链rna中一个或多个连续的不配对碱基可引起单碱基突起或突环。
4）内部环
为隔开或连接两个双螺旋rna的环区。
5）结合环
连接3个或3个以上双链rna的环区，也称为支环。
6）单链区
常出现于rna分子的端部。
2.开关结构
由茎环结构组成的二级结构。在开关结构中，rna分子的某一段序列的碱基随条件的变化有选择地和另外2段序列之一的碱基配对形成局部的二级结构，这种构象可随条件而发生相互转变，从而构成基因表达的开关系统。
3.二级结构
rna通常是单链线形分子，自身也能回折形成局部双螺旋，并进一步折叠形成三级结构，除trna外几乎全部的rna均可与蛋白质结合形成核蛋白复合物参与蛋白质合成（ribosome，spliceosome，editosome）和信号传导（informosome，signal recognition particle srp）。1）trna
trna的功能：携带、识别。
trna的二级结构呈三叶草状，主要分为：三叶草形结构，包括氨基酸臂、二氢尿嘧啶环、反密码环、额外环、tψc环五个部分。
•氨基酸臂（amino acid arm）由5′碱基与3′端的碱基组成，含有7bp，富含g，末端为3′cca可接受活化aa。
•二氢尿嘧啶环（dihydrouracil loop）由8—12nt组成，具有2个二氢尿嘧啶，通过3—4bp的双螺旋区与其余trna部分相连。
•反密码环（anticodon loop）由7nt组成，中部为反密码子，次黄嘌呤核苷酸（肌苷酸i）常出现于反密码子中，通过5bp双螺旋与其余trna部分相连。
•额外环（extra loop）由3—18nt组成，不同trna的额外环大小不同，是trna的重要分类指标。
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•tψc环由7nt组成，通过5bp双螺旋与其余trna部分相连，几乎所有tψc环都含有tψc。
2）rrna
rrna是细胞中含量最多的rna，占总量的80%。rrna与蛋白质一起构成核蛋白体，作为蛋白质生物合成的场所。
在真核生物中，rrna有四种：5s，5.8s，18s，28s。其中，18s的rrna参与构成核蛋白体小亚基，其余的rrna参与构成核蛋白体大亚基。
在原核生物中，rrna有三种：5s，16s，23s。其中，16s的rrna参与构成核蛋白体的小亚基，而5s和23s的rrna参与构成核蛋白体大亚基。
（三）rna的功能
1.直接参与遗传信息的表达
1）mrna参与遗传信号传导，指导蛋白质合成。
2）trna参与氨基酸运输，为多肽链的延伸提供原料。
3）rrna参与介导核糖体的组装，并能催化肽键形成。实际上核糖体相当于以蛋白质为支架的核酶。
2000年ban等通过x射线衍射分析发现，在肽键形成处2nm范围中完全没有蛋白质的电子云存在，说明蛋白质肽键形成过程只与rrna有关，没有核糖体蛋白的参予。
2.参与核酸和蛋白质的组装
1）病毒的组装
门rna（prna）作为分子马达，驱动噬菌体ö29 的dna 装入外壳蛋白中。2）核糖体的组装依赖于小分子rna
3.参与端粒dna 合成以rna 为模板合成端粒dna，是癌细胞的特征之一，由于这种作用rna 可以延缓衰老。
4.调控基因表达
1）mirna调节基因表达
lin-4, let-7分别控制线虫幼虫从幼虫1期到2期和从幼虫到成虫的发育。这类控制发育的rna，叫时序调节微小rna。目前已在线虫、果蝇和人的cdna文库中鉴定出近百种时序调节mirna。
2）反义mrna抑制基因表达
3）参与rna剪接
snorna参与核糖体rna的剪接。
5.贮存和传递遗传信息
1）作为遗传物质
rna病毒中只含rna，它是病毒的遗传物质，具有贮存和传递遗传信息的作用。
2）作为引物参与dna复制与基因反转录
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6.具有催化作用的rna 核酶：trna 5 ‘ 端成熟酶，磷酸二脂酶，磷酸单脂酶，核苷酸转移酶，rna 限制性内切酶，á-1，4 葡萄糖分支酶，转肽酶等。
第四节课：
第四节 核酸的性质
一、核酸的水解
（一）酸水解 1.糖苷键
糖苷键更容易酸水解。嘌呤碱的更不稳定。
碱基与脱氧核糖之间的糖苷键较不稳定。2.磷酸酯键 3.ìõ¼þ
1）除去dna上的嘌呤：ph1.6，37℃，对水透析；
ph2.8，100℃，1h。2）dna嘧啶：f3ccooh，155℃，60min。3）rna嘧啶：f3ccooh，155℃，80min。
（二）碱水解 1.磷酸酯键
rna的易被水解。
碱性条件下形成不稳定的2′，3′，5′磷酸三酯，再水解为2′，3′环磷酸酯，最后水解成2′核苷酸和3′核苷酸。
2.条件
rna：naoh，koh，用hclo4中和，室温到37℃，18-24h。dna：naoh，100℃，4h。
（三）酶水解 1.核酸酶分类 酶类 酶类
二、核酸的理化性质
（一）核酸的一般理化性质 1.核酸的解离
在核酸和核苷酸分子中，既含有可以给出h+的磷酸基团，又含有可以得到h+的碱性基团(碱基上的-n=，如嘌呤的n1和n7，胞嘧啶的n3)，所以核酸和核苷酸是两性化合物，有等电点。（1）碱基的解离（2）核苷的解离（3）核苷酸的解离（4）核酸的滴定
两性电解质，核苷酸为酸性，pk1为1.5。
2.粘度大
3.能吸收紫外光
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240nm～290nm范围内均有紫外吸收。最大吸收峰在258nm～260nm。符合朗伯比尔定律。
三、核酸的变性、复性及杂交
（一）dna的变性 l.定义
在理化因素作用下，dna双螺旋的两条互补链松散而分开成为单链，从而导致dna的理化性质及生物学性质发生改变，这种现象称为dna的变性。2.引起dna变性的因素（1）高温。（2）强酸强碱。（3）有机溶剂等。
变性后的性质改变
（1）增色效应：指dna变性后对260nm紫外光的光吸收度增加的现象。（2）旋光性下降。（3）粘度降低。(4)沉降速率增加
（5）生物学功能丧失或改变。的变性温度（1）tm 加热dna溶液，使dna双链解旋而变性，其对260nm紫外光的吸收度突然增加，在dna变性一半时的温度，就是dna的变性温度（融解温度，tm）。am = amax-s-s-，乙酰化-脱乙酰化，腺苷化-脱腺
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苷化，糖基化，酰基化，甲基化，硫酸化等。
1.共价修饰机制
共价修饰酶通常在两种不同的酶的催化下发生修饰或去修饰，从而引起酶分子在有活性形式与无活性形式之间进行相互转变。2.共价修饰调节方式
共价修饰调节一般与激素的调节相联系，其调节方式为级联反应。
3.共价修饰调节的特点
1)酶以两种不同修饰和不同活性的形式存在 2)有共价键的变化
3)受其他调节因素（如激素）的影响 4)一般为耗能过程 5)存在放大效应
（四）同工酶调节
在同一种属生物中，催化活性相同而酶蛋白的分子结构，理化性质及免疫学性质不同的一组酶称为同工酶(isoenzyme)。这类酶存在于生物的同一种属或同一个体的不同组织、甚至同一组织或细胞中。
同工酶在体内的生理意义主要在于适应不同组织或不同细胞器在代谢上的不同需要。
现已发现有数种同工酶。如6磷酸葡萄糖脱氢酶、乳酸脱氢酶、酸性和碱性磷酸酶、谷丙转氨酶和谷草转氨酸、肌酸磷酸激酶、核糖核酸酶、过氧化酶和胆碱酯酶等。
第八节课：
第五节 酶蛋白的分离纯化
一、分离纯化策略
（一）前处理
1.使蛋白质达到最大溶解 2.尽可能保证蛋白质活性 目的：去除杂物 手段：破碎细胞
注意事项：
破碎方法(机械、物理、化学、酶)合适溶剂 添加保护剂 较低温度
尽可能短的时间
（二）粗分离
1.尽可能除去溶液中的其它物质 2.尽可能防止蛋白质损失
目的：除去蛋白质中的其它物质，使蛋白质浓缩，得到较纯的蛋白质制品。
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手段：盐析、等电点沉淀、有机物沉淀。
(三)细分离 1.目的去掉性质不同的蛋白质 2.手段
1）过滤 ：凝胶过滤和透析 2）离子交换 3）吸附层析 4）亲和层析 5）电泳 6）结晶
二、分离纯化方法
（一）根据分子大小不同 1.透析和超过滤 2.密度梯度离心 3.凝胶过滤
1）几种参数vt，凝胶柱床的总体积，柱床体积
ve，某一溶质组分的洗脱体积，为自加样品开始到该组分的洗脱峰或洗脱峰上升侧半高点出现时所流出的液体体积
vo，孔隙体积、外体积或外水体积，凝胶之间空隙的总体积，可用不能进入凝胶孔隙的大分子的洗脱体积来表示
vi，内体积、内水体积，等于干胶
重量乘于其吸水值，也等于小分子物质洗脱体积减去外水体积 vm，凝胶基质体积 vt = vo + vi + vm
2）属于液—液分配层析
固定相：凝胶珠内的水相 流动相：凝胶珠外的水相
分配系数kd =（ve – vo）/ vi 可用分配系数：
kav =（ve – vo）/（vt-vo）
3）最适柱床体积
两种溶质的洗脱体积之差vs vt – vo = vs /（kav1 – kav2）样品体积 ≤ vs
-page 去污剂和蛋白质结合后单位质量分子上带电量相同，因此蛋白质移动的速率取决于分子大小，大分子移动较慢，小分子快。
（二）利用溶解度差别
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1.等电点沉淀 2.盐析
3.有机物沉淀
凡能与水以任意比例混合的有机溶剂，如乙醇、甲醇、丙酮等，均可用于沉淀蛋白质。沉淀原理是：① 脱水作用；
② 使水的介电常数降低，蛋白质溶解度降低 4.变温处理
2.层析
离子交换层析 层析聚焦
（四）利用选择性吸附 1.羟基磷灰石层析 2.疏水层析
（五）利用配体 1.几种配体
1）酶和底物的关系 2）酶和可逆抑制剂 3）抗原抗体相互作用
4）受体与信号物质或调节物质的关系 5）糖与糖之间的特异性相互作用 6）多聚his与金属离子的亲和作用
2.连接臂 1）选择策略
• 为蛋白质与配体特异性结合创造条件 • 尽量避免非特异性吸附
疏水性
亲水性
离子相互作用
• 能引入活化基团
• 具有特殊结构域的大分子
2）主要有
可直接偶联的、由脂肪二胺引入基团形成几丁质结合结构域（cbd）
3.载体
1）选择策略
• 无非特异性吸附 • 具有多孔性
• 具有适合引入配基的官能团 • 具有化学稳定性 • 具有生物稳定性 • 具有适当的机械强度
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2）重要有琼脂糖、葡聚糖、纤维素、玻璃、硅胶、人工合成高分子化合物
三、酶的浓缩 1.蒸发
薄膜蒸发浓缩 2.冰冻干燥 3.超过滤
4.凝胶浓缩法和化学物质吸水法
四、酶纯度的鉴定 1.纯化倍数 2.回收率
第九节课：
第六节 酶活力的测定
一、酶活力、酶单位、比活力的概念
酶活力（也称酶活性）∶是指酶催化一定化学反应能力 1.酶活力与反应速度
酶活力的大小是用在一定条件下，它所催化的某一化学反应的速度来表示的。
2.酶活力的单位
1961年国际酶学会议规定∶1个酶活力单位是指在特定的条件下，在1分钟内能转化1μmol底物的酶量为1个iu。
一般，对于酶活力单位人们通常采用习惯用法。
如∶α-淀粉酶的活力单位是指每小时催化1克可溶性淀粉液化所需的酶量来表示。再如∶蛋白酶的活力单位是每分钟分解酪蛋白产生1μg酪氨酸所需的酶量。
3.比活力
比活力是指：每mg蛋白质所具有的酶活力，一般用u/mg蛋白来表示。对同一种酶来说，比活力越高，表明酶越纯。
4.催化中心活性(转换数)∶
是指酶在底物饱和时，每分钟催化中心所转换底物的分子数。(几种酶的最大转换数)
二、酶活力测定法
常规测定酶活力的操作程序为：
1.样品酶液适当稀释。
2.在最适条件下进行酶促反应，并通过化学分析或仪器分析的方法测定反应物的消耗量或产物的生成量。
3.根据酶单位定义和实验数据计算出酶活力。
第十节课：
第七节 蛋白质与酶的的化学修饰
一、化学修饰剂 1.选择策略
1）蛋白质的种类和修饰位点,修饰剂对氨基酸残基的专一性如何。2）期望的修饰度是多少,在给定的操作条件下,反应是否需要可逆。
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3）修饰剂的水解稳定性和反应活性,修饰剂与蛋白质的连接键的稳定性、毒性、免疫原性。
4）修饰后蛋白质的构象是否基本保持不变。5）修饰后是否需要进一步分离。
6）是否适合于建立快速、方便、准确的分析方法。
7）修饰剂的合成是否简便经济,修饰剂是否价廉易得等。2.修饰剂类型
有代表性的修饰剂有乙酰咪唑、卤代乙酸、ｎ 乙基马来酰亚胺、碳化二亚胺、焦碳酸二乙酯、四硝基甲烷、ｎ 卤代琥珀酰亚胺、乙二酸/丙二酸的共聚物、羧甲基纤维素、聚乙烯吡咯烷酮、乙烯/顺丁烯二酰、肼共聚物、多聚唾液酸、聚氨基酸、葡聚糖、环糊精、ｐｅｇ等,其中以ｐｅｇ类修饰剂应用最多。
二、修饰反应
1.修饰反应的影响因素
蛋白质与修饰剂作用所要求的反应条件,除允许修饰过程能够顺利进行外,还必须满足如下要求:一是不引起蛋白质的不可逆变性,二是有利于选择性地修饰蛋白质。为此,反应物配比、ｐｈ、反应温度和反应介质等都要控制在一定的范围。1）反应的ｐｈ值 2)温度 3）修饰介质 2.修饰反应类型 修饰反应主要分为：
1）酰化反应。2）烷基化反应。3）氧化还原反应。4）芳香环取代反应。
3.修饰蛋白应有的生物学特性 1）物理和热稳定性的增强。
2）对酶降解敏感程度的降低,溶解度的增大。3）在体内循环半衰期、清除时间的增长。4）免疫原性和抗原性的降低及毒性的减小。5）体内活性提高。
6）生物分配行为变化,生物学性质变化,膜的渗透性提高。
三、蛋白质修饰的应用
1.用于治疗肿瘤; 2.酶的遗传基因缺失症;3.消炎;4.血液代用品;5.其他
第六章 代谢总论（3学时）
第一节课：
第一节 生物的代谢
一、什么是代谢
自然界的生物从外环境吸收营养物质，同时又不断地排出废物，这种有机体与外界环境的物质交换作用，就叫做生物的代谢（metabolism）。代谢作用贯穿有机体生命活动的每一个过程，它是生命活动的基本特征之一。根据代谢过程的特点，可以把代谢分为分解代谢（异
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化作用）和合成代谢（同化作用）。
1.分解代谢
生物细胞将营养物质或细胞组分降解、转化为小分子物质、放出能量，或把物质排出细胞的过程称为分解代谢（catabolism），也叫异化作用，这是狭义的代谢作用。如葡萄糖、蛋白质、脂类等的彻底降解和能量的释放，有机物或无机离子运出细胞的过程。2.合成代谢
合成代谢（anabolism）即细胞从外界环境中摄取生命活动所需的各种物质，并将这些物质转化的过程，以满足生长发育的需要。如糖、氨基酸等的合成、无机盐等的吸收与大分子合成。
二、代谢的一般过程 1.分解代谢 1）大分子降解
大分子降解为单体，如葡萄糖、脂肪酸、氨基酸等。2）单体分子降解
单体分子彻底降解成乙酰辅酶a。3）乙酰基降解
经过三羧酸循环，彻底降解生成还原物质和co2。4）生物氧化
还原物质被氧化，生成水。
2.合成代谢 1）单体的合成糖、氨基酸、脂肪酸等的合成。2）简单大分子的合成多糖、多肽、脂肪的合成。3）复杂大分子的合成一些复合物的形成。4）细胞结构成分的组建
各种基本细胞成分、结构的组建。
5）生物活性物质和次生物质的合成激素、维生素、防御素等的合成。
第二节 生物氧化和能量代谢
一、生物氧化的概念
二、生物氧化的方式 有氧氧化 无氧氧化
三、生物氧化的特点
1.是在酶催化下进行的，反应条
生物化学教案设计篇四
生物化学教案
生态技术与工程学院
第一章 绪论
一、教学目标
了解生物化学在社会经济和人们生活中的重要地位，了解生物化学研究的国内外发展史，认识学习生物化学的研究内容、知识框架和学习方法。
二、主要讲解内容
生物化学研究的内容、生物化学的发展史和生物化学的学习方法
三、教学重点
生物化学研究的内容、生物化学的发展史。
四、教学方法：
先让学生根据自己的经验阐述生物化学研究的内容，再通过多媒体教学，发挥多媒体教学的有效信息量大和图文并茂的特点，采取先看图像、图表、照片等，然后让学生分析园艺产品贮运保鲜上存在的问题，给大家讲述科学家的故事，以起到激励同学们的作用，使学生的思维处于积极状态。
五、课堂教学过程设计：
1．提问，学生自己对这门课的了解 2．提问，学生自己对生物化学家的了解
3．通过多媒体教学，讲解生物化学研究的内容、生物化学的发展史和生物化学的学习方法
第二章 蛋白质化学
一、教学目标
了解蛋白质的组成成分、分类、各级结构的基本概念，掌握蛋白质的性质、氨基酸的性质以及蛋白质结构与功能的关系。
掌握20种氨基酸的化学结构、分类；
掌握等电点的概念，熟悉等电点的计算方法，了解氨基酸的一般性质；
掌握蛋白质二级结构的主要类型及结构特点，掌握维持蛋白质二级结构的主要作用力；
熟悉蛋白质高级结构的结构组成；
掌握蛋白质的沉淀与变性的概念、区别与应用；
熟悉蛋白质的一般性质；
了解蛋白质分离的常用方法及应用领域；
了解蛋白质各个结构层次之间的关系。
二、主要讲解内容
（一）、蛋白质的氨基酸组成1、氨基酸的重要理化性质 a、一般物理性质 b、两性解离和等电点
2、氨基酸的化学性质：
（1）与茚三酮的反应；
（2）与甲醛的反应；
（3）与2，4—二硝基氟苯（dnfb）的反应；
（4）与异硫氰酸酸苯酯（pitc）的反应；
（5）与荧光胺反应；
（6）与5，5`-双硫基双（2-硝基苯甲酸）反应
3、肽 ：肽键的形成，肽平面的概念、性质
（二）、蛋白质的分子结构
主要包括肽和肽键的结构；
肽键的基本性质；
活性肽；
氨基酸顺序测定的一般步骤：n、c末端分析；
氨基酸组成的测定、顺序测定、蛋白质一级结构序列测定举例；
蛋白质的人工合成等
（三）、蛋白质的高级结构与功能
（1）蛋白质的二级结构：指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象，借氢键维系。
主要有以下几种类型：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲
2 α-螺旋结构特征、影响α-螺旋形成的因素主要、β-折叠结构特征等；
（2）蛋白质的超二级结构和结构域、蛋白质的三级结构、蛋白质的四级结构的基本概念，组成这些结构的基本结构单元
（3）蛋白质结构与功能
蛋白质一级结构与功能的关系
（四）、蛋白质的理化性质
蛋白质的相对分子质量、蛋白质的两性解离与等电点、蛋白质的胶体性质、蛋白质的紫外吸收、蛋白质的沉淀、蛋白质的变性、蛋白质的颜色反应
五、蛋白质的分类
包括简单蛋白质和结合蛋白质
三、教学重点
组成蛋白质的20种常见氨基酸的分类 等电点的概念、肽平面的结构特点
蛋白质的一般性质，蛋白质一级结构与功能的关系
蛋白质二级结构中α-螺旋、β-折叠的结构特点及基本参数；
四、教学难点
20种氨基酸的结构特点
等电点的计算、氨基酸的特异反应；
蛋白质高级结构中结构域及超二级结构的概念和结构特点 蛋白质性质与氨基酸性质的异同点
五、教学方法：
采用多媒体教学方法，通过实例阐述蛋白质化学的主要学习内容。
六、课堂教学过程设计：
1.提问：什么是蛋白质，蛋白质的组成2.引入组成蛋白质的20个氨基酸中英文名称、英文缩写，理化性质 3.思考：氨基酸的两性性质、等电点；
蛋白质性质与氨基酸性质的异同点 4.详细论述肽和肽键的结构；
肽键的基本性质；
蛋白质的结构与功能的关系等。
5、总结及布置作业
第三章 核酸的化学
一、教学目标
了解核酸的组成成分，掌握核酸及核苷酸的性质、dna、rna空间结构与功能的关系。
二、主要讲解内容
1、核酸的化学组成及一级结构 2 dna的空间结构与功能 3 rna的空间结构与功能 4核酸的理化性质
三、教学重点
1、dna的结构、功能，核苷酸的组成2、dna的一级及空间结构
3、基因的概念
4、rna的种类及主要作用
5、核酸紫外吸收性质
6、核酸的变性、复性与杂交。
四、教学难点
1、嘌呤、嘧啶、核苷酸和核酸在分子结构上的关系。
2、na的空间结构
3、dna的生物学功能；
4、dna与rna在组分、结构和功能上的差异；
5、核酸紫外吸收性质、分子杂交；
双脱氧法测定dna序列的原理。
五、教学方法：
采用多媒体教学方法，通过实例阐述核酸化学的主要学习内容。回忆、复习、蛋白质化学的内容，将蛋白质化学、同本章联系起来。
六、课堂教学过程设计：
1．回忆，蛋白质高级结构等概念。
4 2．阐述核酸的组成、一级结构和高级结构的内容 3．比较，核酸高级结构与蛋白质结构的差异。4．讲解：基因的概念、rna的种类及主要作用 5．思考，dna和rna的比较。
6、总结及布置作业
第四章 酶
一、目的要求
了解酶的概念、命名及分类，酶的分子结构与其生物活性的关系，影响酶作用的因素；
掌握酶的化学本质及组成、酶的专一性，酶作用的机制，米氏方程、米氏常数的意义。
二、主要教学内容 1酶的命名与分类 2酶的结构与功能 3酶的作用机制
4酶反应的速度及影响酶促反应速度的因素 5 酶活力的测定
三、教学重点
1、酶促反应动力学，尤其是米氏公式的导出，米氏常数的意义，米氏常数的求法等。
2、酶促反应动力学（各种因素对酶促反应速度的影响）
3、酶的单位、固定化酶的定义。
四、教学难点
1、酶活性中心的组成2、酶促反应动力学的导出
3、酶的作用机理，包括酶的催化机制、酶结构和功能的关系。
4、抑制剂对酶促反应速度的影响。
5、酶单位的实际应用
五、教学方法：
利用照片、幻灯、图片、参考书、学术资料，让学生了解国内外有关酶学的基本知识和发展前沿。
六、课堂教学过程设计：
1．提问，在学生的印象中，知道多少酶的名称。2．引入国际酶学委员会关于酶的通知命名。3．照片和图表，酶的催化效率和专一性。
4．讲解：酶活性中心的组成、酶促反应动力学的导出、酶的作用机理，包括酶的催化机制、酶结构和功能的关系、抑制剂对酶促反应速度的影响和、酶单位的实际应用
5．思考，酶作为催化剂与一般催化剂的异同。
6、总结及布置作业
第五章 维生素和辅酶
一、目的要求
了解维生素的概念和类别；
水溶性维生素及辅酶；
脂溶性维生素。
二、主要教学内容
维生素（vitamin)是指一类维持细胞正常功能所必需的，但在许多生物体内不能自身合成而必须由食物供给的小分子有机化合物。
维生素可按其溶解性的不同分为脂溶性维生素和水溶性维生素两大类。脂溶性维生素有vita、vitd、vite和vitk四种；
水溶性维生素有vitb1，vitb2，vitpp，vitb6，vitb12，vitc，泛酸，生物素，叶酸等。
6 重点讲述两种重要辅酶：
（1）fmn和fad：即黄素单核苷酸（fmn）和黄素腺嘌呤二核苷酸（fad），是核黄素（vitb2）的衍生物。fmn或fad通常作为脱氢酶的辅基，在酶促反应中作为递氢体，为双递氢体。
（2）nad+和nadp+：即尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（nad+，辅酶ⅰ）和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（nadp+，辅酶ⅱ），是vit pp的衍生物。nad+和nadp+主要作为脱氢酶的辅酶，在酶促反应中起递氢体的作用，为单递氢体。
三、教学重点
掌握与代谢有关的维生素及其辅酶的化学结构及生物学功能。
四、教学难点
与代谢有关的维生素及辅酶的作用机制。
五、教学方法：
先提问学生维生素缺乏症的症状，利用多媒体，通过图片、动画等展示不同的不同维生素的生物学功能。
六、课堂教学过程设计：
1．提问，维生素缺乏症的症状是什么？
2．通过多媒体、幻灯片展讲解各种维生素的结构、性质和生物学功能 3．重点讲解两种重要辅酶：核黄素和烟酰胺及其衍生物。4．总结及布置作业
第六章 生物氧化
一、目的要求
了解呼吸链的概念、组成成分和组分的排列顺序，掌握生物氧化的方式、特点。
二、主要教学内容
（一）、新陈代谢
1、新陈代谢的概念、新陈代谢的研究方法、生物体内能量代谢的基本规律
2、高能化合物与atp的作用：高能化合物的概念、分类、代表物质、atp的核心作用
（二）、生物氧化
1、生物氧化的特点
2、生物氧化中二氧化碳的生成3、生物氧化中水的生成：传氢体和传电子体的种类、呼吸链（nadh和fadh两种类型的呼吸链）
4、呼吸链的组成：1． 复合体ⅰ（nadh-泛醌还原酶）；
2． 复合体ⅱ（琥珀酸-泛醌还原酶）；
3． 复合体ⅲ（泛醌-细胞色素c还原酶）；
4． 复合体ⅳ（细胞色素c氧化酶）
5、呼吸链中传递体的顺序：
氧化磷酸化作用：atp的生成（底物水平磷酸化、电子传递体系的磷酸化）、胞液中nadh的氧化磷酸化、氧化磷酸化作用的机制
6、了解呼吸链的概念、组成成分和组分的排列顺序，掌握生物氧化的方式、特点。
三、教学重点
1、生物氧化的概念。
2、atp在生物氧化中的重要作用
3、氧化磷酸化、呼吸链的概念。
4、nadh及fadh2呼吸链组成，传递体的顺序。
5、氧化磷酸化中atp的生成部位及数量
四、教学难点
1、nadh及fadh2呼吸链组成，传递体的顺序；
2、氧化磷酸化作用的化学渗透学说。高能化合物的分类和代表物质；
3、生物体内能量代谢的基本规律
五、教学方法：
利用幻灯片、动画，让学生了解呼吸链的概念、组成成分和组分的排列顺序；
展示生物氧化的方式、特点。
六、课堂教学过程设计：
1、提问：关于氧化的概念
2、引入生物氧化的概念
3、通过幻灯片、动画，详细讲解呼吸链的组成、呼吸链中传递体的顺序，能量转化等知识点。
4、以图、表形式，讲解生物氧化与一般氧化的异同 7．总结及布置作业
第七章 糖代谢
一、目的要求
了解糖的分解代谢；
合成代谢；
了解糖酵解作用，三羧酸循环途径，糖分解代谢途径，糖异生的作用。
二、主要讲解内容 1糖的概念
2糖的无氧分解：糖酵解：葡萄糖 丙酮酸。此反应过程一般在无氧条件下进行，又称为无氧分解。
3糖的有氧氧化：三羧酸循环：丙酮酸 co2 + h2o。由于此氧化过程是通过柠檬酸等几种三元羧酸的循环反应来完成的，通常称为三羧酸循环或柠檬酸循环。由于分子氧是此系列反应的最终受氢体，所以又称为有氧分解
4糖的合成代谢
三、讲授重点：
1、糖酵解十步化学反应、丙酮酸的去路
2、三羧酸循环的十步反应；
计算三羧酸循环中atp的量及能量利用效率
四、教学难点
1、计算酵解途径中atp的量及能量利用效率、糖酵解的调控。
2、三羧酸循环的调控；
乙醛酸循环与三羧酸循环的异同点
五、教学方法：
通过大量的图片、幻灯片、动画讲解糖的无氧分解和有氧分解的生物化学过程，重点对三羧酸循环及其atp的量及能量利用效率进行讲解。
六、课堂教学过程设计：
9 1．提问，学生对无氧呼吸（发酵）、有氧呼吸的认识。
2．通过大量的图片、幻灯片、动画讲解糖的无氧分解和有氧分解的生物化学过程，3．重点对三羧酸循环及其atp的量及能量利用效率进行讲解。4．总结及布置作业
第八章 脂类的代谢
一、目的要求
了解脂肪酸的β-氧化和从头合成过程。
二、主要讲解内容 1脂类的酶促降解 2脂肪的分解代谢 3脂肪的合成代谢
三、教学重点：
1、脂类生物合成中饱和脂肪酸从头合成途径、酶系、能量来源、原料；
2、脂类分解代谢中β–氧化作用途径、酶类、能量变化；
3、了解磷脂结构特点及合成途径、分解酶类；
胆固醇的代谢。
4、酮体的生成和利用。
四、教学难点
1、掌握饱和脂肪酸从头合成与β–氧化分解途径的异同点；
2、脂类代谢与糖代谢的关系；
3、脂酰coa 进入线粒体的机制。
五、教学方法：
通过大量的幻灯片、动画、实验等来让学生比较脂类分解代谢和合成代谢的过程，使学生能掌握脂类分解代谢中β–氧化作用途径、脂类生物合成中饱和脂
10 肪酸从头合成途径、酶系及酮体的生成和利用。启发式为主，讨论式为辅；
启发式，探究式方法相结合。
六、课堂教学过程设计：
1．导入（思考与讨论），我们每天摄取食物中包括糖类、脂类、蛋白质等应用物质。经过消化、吸收进人体后会发生怎样的变化；
2．讲授新课，通过模式图、课件充分展示动态变化的过程，是学生在较短时间内获得大量系统的科学知识；
3．课堂小结，以学生为主，让学生发言回忆本章学到的知识，教师讲解学生为掌握的知识；
4.巩固练习及小结
第九章 蛋白质和氨基酸代谢
一、目的要求
了解氨基酸的分解代谢和合成代谢。
二、主要讲解内容 1蛋白质的酶促降解 2氨基酸的一般代谢 3氨基酸的合成代谢
三、教学重点：
1、了解什么是氮平衡；
了解氨基酸合成的碳架来源、分解代谢方式；
2、了解蛋白质水解酶类，明确碳代谢与氮代谢之间的关系。
四、教学难点
1、无机n、s元素转变为有机n、s元素的方式；
2、氨基酸的碳架来源和分解方式。
五、教学方法：
通过大量的图片、幻灯片、实验数据等来让学生了解蛋白质、氨基酸的讲解，以及氨基酸的合成代谢。
六、课堂教学过程设计
1．提问，同学们每天使用蛋白质的量，以及如何在体内吸收利用。2．引入蛋白质的酶促降解的概念。
3.通过大量的图片、幻灯片、实验数据讲解蛋白质、氨基酸的讲解以及氨基酸的合成等生物化学过程。
4．总结及布置作业
第十章 核酸代谢
一、目的要求
了解核苷酸的分解代谢和合成代谢
二、主要讲解内容
1、核酸的酶促降解
2、嘌呤和嘧啶的分解
3、核苷酸的生物合成三、教学重点：
1、了解核苷酸水解酶类和核酸的酶促降解；
2、掌握核苷酸合成与分解途径的特点；
3、掌握嘌呤环和嘧啶环的原子来源
四、教学难点
1、嘌呤核苷酸与嘧啶核苷酸合成途径的异同点；
2、不同种类的生物分解嘌呤碱的终产物。
五、教学方法：
采用多媒体的教学方法，通过大量的图片、动画、实验等演示核酸的酶促讲解过程，重点讲解。
六、课堂教学过程设计：
1．提问，核酸降解后最终产物是什么。2．引入核酸的酶促降解过程及概念。
12 通过动画、幻灯片详细讲解核酸的酶促降解、核苷酸分解与生物合成的过程与特点
3．总结及布置作业
第十一章 核酸的生物合成一、目的要求
了解和掌握dna 复制、rna转录的特点、条件及过程。
二、主要讲解内容
1、dna的生物合成2、rna的生物合成三、教学重点：
1、掌握中心法则；
半保留复制、半不连续复制、反转录、基因工程的概念；
2、了解参与dna复制的有关酶类和蛋白质及dna的复制过程；
3、掌握dna损伤修复的方式。
四、教学难点
1、对dna的半保留复制、半不连续复制的理解。
五、教学方法：
通过大量的幻灯片、实验等讲解dna 复制、rna转录的特点、条件及过程。
六、课堂教学过程设计：
1．提问，生物体的性状是如何遗传给下一代的？。2．引入dna 复制、rna转录的特点的概念；
3.通过大量的幻灯片、实验等讲解dna 复制、rna转录的特点、条件及过程。
4．总结及布置作业
13 第十二章 蛋白质的生物合成一、目的要求
了解和掌握蛋白质生物合成的过程。
二、主要讲解内容
1、蛋白质合成体系
2、蛋白质生物合成的分子机制
三、教学重点：
1、了解密码子的概念与特点；
2、rna在蛋白质生物合成中的作用；
3、蛋白质合成过程及合成后加工与运输。
四、教学难点
1、核糖体的结构；
2、蛋白质合成过程；
肽链合成后的加工与定向运输；
3、蛋白质生物合成的干扰和抑制。
五、教学方法
通过大量的幻灯片、实验等讲解蛋白质生物合成的过程。
六、课堂教学过程设计
1．通过大量的幻灯片、实验等讲解蛋白质生物合成的过程；
2．总结及布置作业
第十三章 物质代谢的相互联系和调节控制
一、目的要求
教学要求：了解物质代谢的相互关系和调控机制。5.5分子间力和氢键及其对物质性质的影响。
二、主要讲解内容
13.1物质代谢的相互联系 13.2代谢平衡
1、蛋白质合成体系
2、蛋白质生物合成的分子机制
三、教学重点：
1、掌握三大物质代谢的相互关系；
2、掌握酶活性及酶合成的调节；
3、明确两种调节在代谢上的重要性及调节机制；
3、重点了解原核生物的基因表达的调节。
四、教学难点
理解和掌握第二信使和激素水平的调节机制。
五、教学方法：
采用回忆、复习、看图表、看参考书及图片的方法，将这个学期所学其他有关章节同本章联系起来。
六、课堂教学过程设计：
1．提问，关于糖代谢、脂类代谢、核酸代谢以及蛋白质和氨基酸代谢的回忆及复习。
2．通过图、表及动画等，详细讲解三大物质代谢的相互关系、酶活性及酶合成的调节；
4．总结及布置作业。
生物化学教案设计篇五
动物生物化学教案
第一章
绪
论
1.生物化学的概念
介绍生物化学的概念、动物生物化学的概念。2.生物化学的发展
介绍生物化学的起源；
获得的重大成果；
我国的成果及展望。3.生物化学与畜牧和兽医
介绍生物化学与畜牧和兽医的关系。
第二章
蛋白质的结构与功能
第一节
蛋白质在生命活动中的重要作用
举例说明各种蛋白质的生理功能，例如酶、激素蛋白、血红蛋白、免疫球蛋白等，综合说明蛋白质是生命活动的体现者。: 第二节
蛋白质的化学组成1.蛋白质的元素组成强调氮是蛋白质独特元素，氮的含量为16%是蛋白质含量测定的依据。2.蛋白质的基本结构单位和其它组分 强调氨基酸是蛋白质的构件分子。
3.氨基酸
氨基酸的基本结构；
构型；
氨基酸的分类表；
其他氨基酸；
氨基酸的主要性质。
第三节
蛋白质的化学结构
1氨基酸
构成蛋白质的氨基酸有二十种。
2.肽键和肽链的概念
肽键、肽链的概念；
肽键形成图。
3.蛋白质的一级结构
蛋白质一级结构的基本概念；
蛋白质一级结构的表示；
蛋白质一级结构测定的基本步骤。第四节
蛋白质的高级结构
1.蛋白质的结构层次
包括 蛋白质一级、二级、超二级结构、.结构域、.三级、.四级结构，用图表示。
2.肽单位平面结构和二面角
肽单位、肽单位平面、二面角概念及图示。
3.维持蛋白质分子构象的化学键
以图介绍，包括氢键、疏水键、二硫键、范德华引力、离子键等。
4.二级结构
概念及图示。主要介绍.á-螺旋、ß-折迭ß-.转角等结构。.5.超二级结构
概念及图示。6.结构域
概念及图示。
7.三级结构
概念及肌红蛋白结构图示。强调三级结构是天然蛋白质存在的形式。8.四级结构
概念及血红蛋白结构图示。强调四级结构存在亚基及亚基的概念。第五节
多肽、蛋白质结构与功能的关系
1.多肽结构与功能的关系：
讲明其在动物体内的表现状态.，附图。
2.同功能蛋白质的种属特异性与保守性
以胰岛素和细胞色素c为例讲解，并附表。3.蛋白质的前体激活
1 以胰岛素原、胰蛋白酶原的激活过程为例讲解，并附图。4.一级结构变异与分子病
以镰刀形红血球贫血病为例，附图。5.血红蛋白变构与运输氧的功能，先给出变构效应概念，然后以血红蛋白为例介绍s曲线及影响因素，附图。6.蛋白质的变性和复性
蛋白质的变性与复性的概念，附图。第六节
蛋白质的物理化学性质和分离提纯
1.蛋白质的物理化学性质
蛋白质的分子量测定；
蛋白质的两性解离和等电点；
蛋白质的胶体性质；
蛋白质的沉淀（重点是盐析法）；
蛋白质的颜色反应；
蛋白质的紫外光谱吸收特征。
2.蛋白质的分离提纯 基本步骤：分七步介绍。第七节
蛋白质的分类
1.简单蛋白质
概念。2.结合蛋白质
概念。
第三章
酶
第一节
酶的一般概念
1.酶是生物催化剂
2.酶催化作用的特征
①高效率性；
②专一性
包括绝对专一性、相对专一性和立体专一性；
③化学本质 ；
④可调控性。
3.酶的化学本质
强调酶的化学本质是蛋白质，具有蛋白质的一切理化性质。4.单体酶、寡聚酶和多酶复合体
基本概念, 重点以丙酮酸脱氢酶复合体介绍多酶复合体的概念。区别.单体酶与单结合酶单纯蛋白酶，寡聚酶与多酶复合体。
5.酶的重要意义
第二节
酶的组成与辅酶
1.单纯酶和结合酶
概念, 重点是结合酶。2.酶的辅助因子
讲明酶蛋白与辅酶之间的关系，酶蛋白与辅酶在结合酶中的作用。
3.维生素与辅酶：维生素概念及分类；
脂溶性维生素的简介；
各种维生素构成的 辅酶，辅酶的名称，缩写符号，功能及构成什么酶类的辅酶。第三节
酶结构与功能的关系
1.酶活性部位和必需基团
图示,介绍有关基团。
2.酶原激活
附图，以胰凝乳蛋白为例说明酶原激活的过程。第四节
酶催化机理
1.过渡态和活化能
图示。
2.中间产物学说
附图，并以反应式表示出来。3.诱导契合学说
附图，说明过程。
4.酶催化机理
附图及表，重点介绍共价催化和酸碱催化概念。第五节
酶活力测定
2 1.酶活力测定
酶活力概念；
酶活力测定方法。2.酶活力单位
解释概念。3.比活力
解释概念。第六节
酶促反应动力学
1.底物浓度对酶反应速度的影响
曲线 ,米氏方程, 二者联系 ,vmax和km值，km的意义。2.抑制剂对酶反应速度的影响
抑制剂分类, 重点是可逆抑制, 举例说明竟争性抑制和非竟争性抑制的动力学曲线特点。.3.激活剂对酶反应速度的影响 三点介绍。
4.酶浓度对酶反应速度的影响 直线。
5.温度对酶反应速度的影响
基本概念及低温、高温对酶活性的影响。最适温度。6.溶液ph对酶反应速度的影响 基本概念
最适ph。第七节
酶活性调节
1.变构酶
概念, 举例说明变构调节的机制。2共价调节
概念, 举例说明共价调节的机制。3.同工酶
概念, 以乳酸脱氢酶说明。第八节
酶工程
1.酶工程的概念
2.化学酶工程
重点介绍固定化酶的概念、制备方法、用途。3.生物酶工程
第九节
酶的命名和分类
1.酶的命名
2.酶的分类
六大类。
第四章
糖类代谢
第一节
糖在动物体内的一般代谢
1.糖的生理功能
从糖能构成细胞成分，氧化供能，转变成脂和蛋白质来讲解。2.糖代谢的概况 ：附图
把糖各条代谢途经简单的联系在一起。第二节
糖的分解供能（各途经反应分步出现）
1.糖酵解
分步介绍,然后总结,说明意义.计算atp数。
2.丙酮酸形成乙酰辅酶a
反应式,多酶复合体介绍，计算atp数。3.柠檬酸循环
分三阶段,说明能量变化,总结其意义，计算atp数。4.葡萄糖完全氧化产生的atp
计算atp数 第三节
磷酸戊糖途径
1.磷酸戊糖途径的反应
途径可简单表示，重点是酶的作用，使反应走向会不同。2.磷酸戊糖途径的生理意义
重点介绍其在不同状况下的反应方向和生理意义。第四节
葡萄糖异生作用
3 1.葡萄糖异生作用的生物学意义
可总结为三点：动物饥饿时补充血糖；
反刍动物糖的主要来源；
清除乳酸。2.葡萄糖异生作用的反应途径
强调在肝脏中进行，只讲三步反应。3.底物循环
介绍其信号放大作用。
4.乳酸异生为葡萄糖的意义
介绍乳酸循环。第五节
糖原
1.糖原的合成简单反应式,指出限速酶。2.糖原的分解
简单反应式,指出限速酶。
3.糖原代谢调节
重点是激素调节，强调糖原代谢的意义。第六节
糖代谢各途径之间的联系
画简单联络图。
第五章
生物氧化
第一节
自由能
自由能的概念，能量与机体代谢的关系。第二节
atp 是生物体中自由能的通用货币
指出atp在能量代谢中的地位，atp上能量的转移方式。具有较高的磷酸转移潜势
掌握atp结构特点, 重点介绍atp为什么能提供能量。以偶联方式推动体内非自发反应 atp与机体代谢反应的偶联方式。第三节
氧化磷酸化作用
1.生物氧化的特点
可总结为三点：酶促反应；
温和条件；
逐步反应、逐步放能、逐步贮能的过程。2.两条主要的呼吸链
引出呼吸链的概念。先介绍呼吸链组成成分，然后介绍两条呼吸链的排列顺序，最后以复合物形式介绍呼吸链在线粒体的存在形式。
3.胞液中nadh的氧化
穿梭作用概念，两种穿梭作用的反应过程以附图说明，并说明穿梭作用的意义。在此可进一步说明同工酶的作用。
4.氧化磷酸化作用
介绍atp的合成方式：
①底物磷酸化作用：以糖酵解中的反应为例介绍。②氧化磷酸化作用：概念、意义，可以三羧酸循环的反应为例介绍。
5.化学渗透学说
只讲基本观点，详细过程不讲。第四节
其它生物氧化体系(自学)1.需氧脱氢酶
2.过氧化氢酶和过氧化物酶 3.加氧酶
4.超氧化物歧化酶
第六章
脂类代谢
第一节
脂类的生理功能
重点强调动物机体为什么供能是以糖为主,脂为次? 第二节
脂肪的分解代谢
1.脂肪的动员
概念
2.甘油的代谢
反应式，与糖代谢相连，说明甘油转变糖。3.脂肪酸的分解代谢
反应式；
脂肪酸的β-氧化；
knoop实验；
脂肪酸的活化；
脂酰coa的转运；
β-氧化过程；
计算atp数。
4.酮体的生成和利用
介绍酮体的概念，然后介绍生成和分解反应，重点强调其生理意义及危害。5.脂肪酸的其他氧化方式
介绍奇数碳原子脂肪酸和不饱和脂肪酸的氧化，强调丙酸代谢是反刍动物体内糖的主要来源。
第三节
脂肪的合成代谢
1.长链脂肪酸的合成
以软脂酸为例,介绍脂肪酸在脂肪酸合成酶系上的合成反应.注意其耗能方式.介绍乙酰coa的过膜反应。
2.脂肪酸碳链的延长和脱饱和作用
微粒体系统。3.甘油三酯的合成 介绍两条合成途经。第四节
脂肪代谢的调节
1.脂肪组织中脂肪的合成与分解的调节 2.肌肉中糖与脂肪分解代谢的相互调节 3.肝脏的调节作用 第五节
类脂代谢
1.磷脂的代谢
2.胆固醇的合成代谢及转变 第六节
脂类在体内运转的概况
1.血脂和血浆脂蛋白的结构与分类
重点介绍脂类物质在体内的两种运输方式。2.血浆脂蛋白的主要功能
血浆脂蛋白的分类；
cm、vldl、ldl、hdl的功能。
第七章
含氮小分子的代谢
第一节
蛋白质的营养作用
1.饲料蛋白质的生理功能 2.氮平衡
介绍三种氮平衡。
3.蛋白质的生理价值与必需氨基酸
蛋白质的生理价值的定义，重点是必需氨基酸的定义和种类。.第二节
氨基酸的一般分解代谢
1.动物体内氨基酸的代谢概况
2.氨基酸的脱氨基作用
介绍三种脱氨基作用，重点介绍联合脱氨基作用。3氨基酸的脱羧基作用
介绍只有少数氨基酸能进行脱羧基作用。
5 第三节
氨的代谢
1.动物体内氨的来源与去路
基本概念。2.谷氨酰胺的生成…..氨在体内的运输形式。
3.尿素的生成鸟氨酸循环过程，以简图介绍,然后再分步介绍。4.尿酸的生成和排出
第四节
α-酮酸的代谢和非必需氨基酸的合成1.α-酮酸的代谢
以图的形式说明α-酮酸的三条代谢途经。2.非必需氨基酸的合成 第五节
个别氨基酸代谢简介
1.提供一碳基团的氨基酸 2.芳香族氨基酸的代谢转变 3.含硫氨基酸的代谢 第六节
核苷酸的合成代谢
1.嘌呤核苷酸的合成 2.嘧啶核苷酸的合成 3.脱氧核苷酸的合成 第七节
核苷酸的分解代谢
1.嘌呤的分解 2.嘧啶的分解
第八节
糖、脂类、氨基酸和核苷酸的代谢联系
1.相互联系
布置画三大代谢联络图。2.营养物质之间的相互影响
第八章
核酸的化学结构
第一节
核酸的化学组成与结构
1.核酸的化学组成将dna与rna的化学组成成分进行比较。
分子的结构：
dna的一级结构、二级结构、三级结构（螺旋和超螺旋结构）。的一些性质
热变性,tm值,的变性、复性和分子杂交。探针等。
第二节
rna分子的结构
重点是trna的二级和三级结构。
第九章
核酸的生物学功能
第一节
dna的生物合成的复制
dna复制的概念、复制起始点、复制原则、复制系统、复制过程。的损伤和修复
介绍dna损伤的概念 四种修复方式, 重点为切除修复。指导下的dna合成（反向转录）
强调反转录酶是多功能酶，并且比较，dna的复制过程与反转录过程的异同点。
4.多聚酶链式反应（pcr）
概念、原理及基本步骤.。核苷酸的顺序测定
重点是双脱氧法原理。第二节
rna的生物合成1.转录
①转录概念 ②rna聚合酶介绍 ③转录过程
重点区别dna复制过程与转录过程和反转录过程的异同点。
转录后加工成熟
6 3.真核生物中的转录
重点介绍真核细胞内的rna聚合酶,对原核与真核的转录进行比较。第三节
催化活性rna的发现（核酶）
介绍发现过程，研究进展。第四节
蛋白质的生物合成1.遗传密码
概念及特性。
2.解码系统
trna的结构特点,氨基酸活化过程,密码与反密码的配对。3.核糖体
核糖体上的几个活性位点。
4.蛋白质合成的过程 （核糖体循环）分起始,延长,终止三步来讲，每步中的各种因子的作用祥细介绍。
5.蛋白质的加工、折叠和修饰 第五节
蛋白质的到位
信号肽学说。第六节
中心法则
概念；
以简图介绍。第七节
基因表达的调控
1.原核生物的基因表达调控
重点是乳糖操纵子的调控。2.真核生物的基因表达调控
介绍调控蛋白的结构域，重点介绍锌指调控和亮氨酸拉链的作用。第八节
分子生物学技术
重组技术
工具酶，重点是限制性内切酶，目的基因的获得，载体的选择、重组、转化、筛选。最后以简图总结。
2.转基因技术
基本概念。3.体细胞克隆技术
基本概念。指纹技术
基本概念。5.蛋白质工程
基本概念。
第十章
生物膜的结构与功能
第一节
生物膜的化学组成1.膜脂
重点介绍膜脂的种类、结构特点、性质等。2.膜蛋白
外周蛋白、内在蛋白。3.膜糖
糖脂、糖蛋白。第二节
生物膜的结构特点
1.膜的运动性
2.膜脂的流动性与相变
介绍液晶态的形成。3.膜蛋白与膜脂质的相互作用 4.脂质双层的不对称性 5.流动镶嵌模型 第三节
物质过膜运输
1.小分子与离子的过膜运输
重点介绍物质过膜运输的三种方式。2.大分子的过膜运输
第四节
信号的过膜传导
7 1.受体的概念
2.g蛋白偶联型受体系统
g蛋白；
蛋白激酶a途径；
蛋白激酶c途径；
ip3－ｃa2+ ／钙调蛋白激酶途径。3.酪氨酸蛋白激酶型受体系统
酪氨酸蛋白激酶型受体；
受体酪氨酸蛋白激酶途径。转录调节型受体系统
生物化学教案设计篇六
生物化学课程教学教案
（课堂教学学时：51）
第一章生物化学和细胞（1学时）
本章重要地位：通过本章讲授使学生了解该门课的概貌、学习方法，激发学生学习兴趣。
教学要点：重点介绍生物化学的内涵、研究任务及其地位，通过生物化学发展史的讲授激发学生的学习兴趣；
同时介绍学习本课程的方法和基本要求。
教学内容：
1、生物化学发展简历
2、生物化学的基本内涵
1、生命活动的物质基础
2、生物化学反应的基本规律
3、细胞的概念及重要的细胞器
3、生物化学在专业学习中的地位与作用
4、如何学好生物化学
5、学习本课程的基本要求
教学后记
生命科学的历史也是人类探究自身的历史，在这一过程中许多科学家做出了杰出的贡献，因而在介绍生物化学发展史的时候，给大家讲述科学家的故事无疑能够起到激励同学们的作用。
第二章 氨基酸和肽（3学时）
本章重要地位：蛋白质是一类最重要的生物大分子，是生命信息的体现者，在生物体内具有特殊的地位。蛋白质的结构单位是氨基酸。
教学要点：重点讲授氨基酸的种类、结构和性质，肽的概念及生物体中的活性肽。
教学内容：
1、氨基酸结构和分类 （1）氨基酸的结构
（2）基本氨基酸的分类（要求学生熟记）（3）不常见蛋白质氨基酸及非蛋白质氨基酸
2、氨基酸的酸碱特性
（1）氨基酸的构型、旋光性和光吸收
（2）氨基酸的两性解离及等电点
3、氨基酸的特征化学反应
4、肽
（1）肽的结构和命名（2）肽键的结构特点（3）肽的理化性质
5、天然存在的活性肽
第三章 蛋白质的三维结构（3学时）
本章重要地位：蛋白质的生物学功能是由其三维结构来体现的，蛋白质具有有序的结构层次。在蛋白质结构与功能的关系上揭示生命现象的本质及活动规律将成为生命科学研究的重点和前沿。
教学要点：重点讲授蛋白质的4个结构层次以及结构与功能的关系。
教学内容：
1、蛋白质的二级结构 （1）二级结构的概念
（2）二级结构单元的种类：
a-螺旋（重点：α-螺旋结构的主要特点，侧链在a-螺旋结构的影响：）β-折叠3.β-转角4.无规则卷曲（结构特点）
2、蛋白质的超二级结构 （1）超二级结构的概念（2）超二级结构的基本形式
3、蛋白质的结构域
4、蛋白质的三级结构 （1）三级结构的概念
（2）球状蛋白的三级的结构特征（3）维持三级结构的作用力
5、蛋白质的四级结构 （1）四级结构的概念
（2）蛋白质四级结构的特点
6、蛋白质的变性与复性
（1）蛋白质变性的概念
（2）变性的本质
（3）变性的因素
（4）变性蛋白质性质的改变
（5）蛋白质的复性
7、蛋白质三维结构与功能的关系
（1）肌红蛋白与血红蛋白的结构
（2）血红蛋白的构象变化与结合氧
协同效应；
波尔效应；
bpg的别构效应（3）蛋白质构象改变与疾病
教学后记
讲述蛋白质α螺旋二级结构时，内容抽象，需要同学们发挥空间想象力，可以
2 给同学们播放flash 动画，加深对知识的理解和记忆。
第四章 蛋白质研究技术（2学时）
本章重要地位：蛋白质的分离纯化是研究蛋白质的基础。
教学要点：重点讲授蛋白质的分离纯化的基本原理与方法。教学内容：
蛋白质的分离纯化
1、根据分子大小不同的分离方法
（1）透析和超过滤
（2）密度梯度离心
（3）凝胶过滤
2、利用溶解度差别的分离方法（重点）
（1）等电点沉淀
（2）盐溶和盐析
（3）有机溶剂沉淀法
3、根据电荷不同的分离方法（重点）
（1）电泳（聚丙烯酰胺凝胶电泳，等电聚焦电泳）
（2）离子交换层析法
4、根据配体特异性的分离—亲和层析
5、蛋白质氨基酸序列分析
教学后记
讲述蛋白质分离纯化时，结合所开设实验，理论与实践相结合。
第五章 酶化学（4学时）
本章重要地位：酶是生物催化剂，没有酶就没有生命活动，从酶的分子水平研究生命活动的本质及其规律是十分重要的。本章内容也是物质代谢和能量代谢的基础。
教学要点：重点讲解酶促反应动力学、酶的催化功能与结构的关系及酶催化活性的调节方式，掌握酶促反应动力学米氏方程和酶活力、比活力等的测定方法并能进行有关的基本计算。
教学内容：
1、酶通论
（1）酶的研究历史（注意在研究历史中生物催化剂概念的发展）（2）酶的概念
（3）酶作为生物催化剂的特点
高效性；
专一性；
反应条件温和；
酶的催化活性可调节控制（4）酶的分类（5）酶的命名
（6）酶活力的测定（重点）
酶活力；
酶活力测定的基本原理；
酶活力的表示方法；
比活力
2、酶促反应动力学（重点）
（1）底物浓度对酶促反应速度的影响（重点）
v-s曲线；
米氏方程；
米氏常数的意义及测定
（2）酶浓度对酶反应速度的影响
（3）温度对酶反应速度的影响
（4）ph对酶反应速度的影响
3（5）激活剂对酶反应速度的影响
（6）抑制剂对酶活性的影响（重点）
不可逆抑制作用；
可逆抑制作用及其动力学
3、酶的作用机制
（1）酶的活性中心（重点）
活性中心（酶活性中心的特点）；
必需基团（1）酶作用专一性的机制
（2）酶作用高效性的机制
中间产物学说；
影响酶催化效率的有关因素
4、酶的活性调节（重点）（1）别构调节
别构调节；
别构酶的特点；
别构酶调节酶活性的机理
（2）共价调节酶
（3）酶原及酶原的激活
（4）同工酶
教学后记
对比讲解竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用、反竞争性抑制作用。联系实际例子讲解酶作用高效率的机制效果较好。用实例讲解目前酶在医药上的应用并和理论相结合，便于学生加深对理论知识的理解。
第六章 辅酶和维生素（2学时）
本章重要地位：辅酶在物质代谢中传递基团，起着非常重要的作用，b族维生素是主要的辅酶。
教学要点：重要的水溶性维生素及脂溶性维生素 教学内容:
1、维生素概论
2、重要的水溶性维生素
维生素c；
维生素b1和焦磷酸硫胺素；
维生素b2和fmn、fad；
泛酸和辅酶a；
烟酸、烟酰胺和nad、nadp；
维生素b6及其辅酶；
生物素；
叶酸和四氢叶酸；
维生素b12及其辅酶；
硫辛酸
3、重要的脂溶性维生素：维生素a 及维生素a原；
维生素d 及维生素d原；
维生素k；
维生素e
第七章 糖（2学时）
本章重要地位：糖是世界上分布最广泛的物质，并且具有重要的生物学功能。教学要点：在讲授糖类化合物的基础上，本章重点让学生了解近年来糖复合物研究的新进展，以及糖复合物新的生理作用。
教学内容:
1、糖的概论
2、糖的分类
3、单糖的结构、性质和衍生物
4、寡糖、同多糖、杂多糖
第八章 脂和生物膜（2学时）
本章重要地位：脂具有重要的生物学功能。
教学要点：在讲授脂肪化合物的基础上，本章重点加强学生对脂酰甘油类和磷脂类的组成、结构和性质的理解。
教学内容:
1、脂类的概念、结构及特性
2、脂肪酸
3、三酰甘油
4、甘油磷脂
5、鞘脂、类固醇
6、生物膜的组成与结构、膜的流动性、跨膜运输
第九章 核酸（3学时）
本章重要地位：核酸是遗传信息的载体和传递体，在生命的延续中占有特殊地位，是生物化学和分子生物学研究的主要对象和领域。
教学要点：重点讲授核酸的化学本质、结构和性质，要使学生理解dna双螺旋结构的基本特征。
教学内容:
1、概述
（1）核酸的研究历史
（2）核酸的种类和分布
2、核酸的化学组成戊糖；
碱基；
核苷；
核苷酸；
游离核苷酸及其衍生物
3、核酸的分子结构 （1）dna的结构
dna的一级结构；
dna的二级结构（双螺旋结构）
（2）rna的分子结构
rna的分类及特点；
rna分子的结构特点
4、核酸的性质
一般物理性质；
核酸的水解；
两性解离；
紫外吸收性质（重点）；
变性（重点）；
复性与杂交（重点）
教学后记
讲述核酸dna双螺旋结构时，一方面给同学们播放flash 动画，另一方面通过与蛋白质α螺旋对比，加深对知识的理解和记忆。
第十章 代谢导论（2学时）
本章重要地位：是学习后面各个物质代谢的基础。
教学要点：分解代谢与合成代谢的作用，高能化合物的概念和种类。教学内容:
1、新陈代谢的概念, 分解代谢与合成代谢
2、代谢途径区室化, 代谢调控
3、热力学原理与偶联反应
4、高能化合物
5、氧化还原反应
第十一章 糖酵解（3学时）
本章重要地位：糖酵解是各种糖代谢反应的共同步骤，对生物体有重要意义。教学要点：
重点讲授糖酵解的十步反应及生理意义。教学内容：
1、糖酵解的含义
2、糖酵解的过程 （1）己糖磷酸化反应
①6-磷酸葡萄糖的生成 ②6-磷酸果糖的生成③1，6-二磷酸果糖的生成（2）磷酸丙糖的生成（3）丙酮酸的生成①1，3-二磷酸甘油酸的生成②3-磷酸甘油酸生成③2-磷酸甘油酸的生成④磷酸烯醇式丙酮酸的生成⑤烯醇式丙酮酸的生成⑥丙酮酸的生成可以自动转变为稳定的酮式丙酮酸，（4）乳酸的生成3、糖酵解的生理意义
生理意义：①即使在氧供应充分的条件下，有少数组织细胞所需的能量仍然主要由无氧分解过程中底物水平磷酸化产生的atp提供。②某些情况下，糖无氧分解供能有特殊意义。③某些病理情况下，以获取少量能量。
教学后记
强调糖酵解代谢的主要途径，能量变化及其生理意义
第十二章 柠檬酸循环（2学时）
本章重要地位：柠檬酸循环是生物体获得大量能量的反应，也是糖、脂彻底氧化供能的共同步骤。
6 教学要点：
重点讲授柠檬酸循环的步骤及生理意义。教学内容：
1、糖有氧分解的概念
2、糖有氧分解的反应过程
糖有氧分解的过程可分为三个阶段。第一阶段是由葡萄糖或糖原的葡萄糖单位分解生成丙酮酸，反应是在胞浆中进行。第二阶段是丙酮酸氧化脱羧生成乙酰辅酶a，反应是在线粒体内进行。第三阶段是乙酰辅酶a经三羧酸循环氧化分解生成co2和h2o，反应在线粒体中进行。（1）糖氧化分解生成丙酮酸
（2）丙酮酸氧化脱羧生成乙酰coa（3）乙酰coa氧化分解生成co2和h2o 三羧酸循环的化学反应步骤如下：
①柠檬酸的生成，是tca循环过程的一限速步骤。
②柠檬酸转变为异柠檬酸 柠檬酸在乌头酸酶的作用下，③异柠檬酸氧化脱羧生成α-酮戊二酸 ④α-酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰coa ⑤琥珀酰coa转变为琥珀酸 ⑥琥珀酸脱氢生成延胡索酸 ⑦延胡索酸水化生成苹果酸 ⑧苹果酸脱氢生成草酰乙酸
3、糖有氧分解的生理意义 （1）提供能量
1分子葡萄糖完全氧化分解成co2和h2o时可净生成32（或30）分子atp。（2）三羧酸循环是体内营养物质彻底氧化分解的共同途径（3）糖有氧分解代谢途径联系着体内其它物质的代谢
教学后记
强调糖有氧氧化过程能量变化及其生理意义。
第十三章 糖原代谢、糖异生和磷酸戊糖途径（3学时）
本章重要地位：糖原代谢是生物体贮存和利用葡萄糖的重要方式，糖异生是补充血糖的重要途径，磷酸戊糖途径是联系核苷酸合成的重要途径。
教学要点：
重点讲授这三类反应的生物学意义。教学内容：
1、糖原的酶促降解
2、糖原的生物合成3、糖异生
4、磷酸戊糖途径的反应过程
5、磷酸戊糖途径的生理意义 （1）生成5-磷酸核糖（2）生成nadph 磷酸戊糖途径的另一主要代谢产物是nadph。nadph具有重要的生理作用。
7 ①nadph是体内重要的供氢体，②nadph是谷胱甘肽还原酶的辅酶，③nadph参与肝内生物转化反应。
教学后记
强调糖代谢过程能量变化的理解及糖原的分解与合成的相互关系。
第十四章 电子传递和氧化磷酸化（2学时）
本章重要地位：是生物体物质代谢过程伴随的能量代谢生成atp的主要方式。教学要点：重点讲授呼吸链的电子传递过程、与呼吸链有关的酶和电子载体、电子传递的抑制剂、电子传递和atp形成的偶联及机理。
教学内容：
1、概述生物氧化体系概念、类型和特点
生物氧化概念；
线粒体氧化体系及其功能；
非线粒体氧化体系及其功能；
2、线粒体氧化体系 （1）呼吸链概念
（2）呼吸链的主要组分及其作用
辅酶ⅰ、黄素蛋白、铁硫蛋白、泛醌（q），细胞色素体系（3）呼吸链传递体的顺序
（4）主要的呼吸链，呼吸链复合体
介绍nadh、fadh2呼吸链组成以及各自包括的呼吸链复合体
3、生物氧化过程中atp的生成（1）高能化合物和高能磷酸化合物概念（2）高能磷酸化合物atp的生成方式
底物水平磷酸化和氧化磷酸化概念；
p/o比；
举例说明底物水平磷酸化，氧化磷酸化生成能量的机制（3）氧化磷酸化的抑制类型
电子传递抑制剂、解偶联剂
教学后记
利用图表对比讲解两个呼吸链效果较好；
强调理解氧化磷酸化是atp生成的主要方式。
第十五章 脂代谢（4学时）
本章重要地位：脂肪代谢是机体产生热量的重要途径，是机体在血糖浓度低下时为细胞提供糖和能量的一种方式。
教学要点：在有机化学讲授脂肪化合物的基础上，本章重点加强学生对脂酰甘油类和磷脂类的组成、结构和性质的理解，脂肪酸-氧化途径和脂肪酸的合成途径及调控途径。
教学内容:
1、脂肪的分解代谢（重点）（1）脂肪的水解
8（2）甘油的分解
（3）脂肪酸的氧化分解——
脂肪酸的活化、穿膜、β氧化（脱氢，加水，脱氢，硫解）
（4）脂肪酸的其它氧化分解方式
1)奇数碳原子脂肪酸的分解
2）脂肪酸的α-氧化
3）脂肪酸的-ω氧化
4）不饱和脂肪酸的分解
（5）乙酰coa的去路（6）酮体的代谢
酮体的生成；
酮体的分解；
酮体生成的生理意义
2、脂肪的生物合成 （1）脂肪酸的生物合成原料的准备；
合成阶段；
延长阶段（2）不饱和脂肪酸的合成教学后记
强调脂肪酸的β-氧化，运用动画展示效果好；
学生普遍认为脂肪的分解代谢过程中涉及的能量计算问题有些难度，要细讲；
与脂肪分解代谢对比归纳讲解脂肪合成过程较好；
强调脂类代谢理论在实际应用中的重要性是必需的。
第十六章 氨基酸代谢（3学时）
本章重要地位：蛋白质的酶促降解和氨基酸的分解代谢是生物圈中氮素循环的关键，并与糖代谢和脂代谢相互关联。
教学要点：重点让学生了解氨基酸降解与合成的主要途径，初步理解蛋白质代谢与糖类代谢、脂类代谢的相互关系。
教学内容：
1、蛋白质的酶促降解
2、氨基酸的分解与转化（重点）（1）氨基酸代谢概况
（2）氨基酸的脱氨基作用（重点）
（氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用、非氧化脱氨基作用）
（3）氨基酸的脱羧基作用（4）氨基酸分解产物的转化
氨的代谢转变（尿素循环）（重点）；
氨基酸碳骨架的代谢途径
第十七章 核苷酸代谢（2学时）
本章重要地位：核酸的酶促降解和核苷酸代谢参与生物圈中氮素循环，也是核酸生物合成的基础。
教学要点：
重点在于让学生了解核苷酸分解和合成的一般途径，认识核酸限制性内切酶的催化作用特点。
教学内容：
1、核苷酸的分解代谢
嘌呤的降解；
嘧啶的降解
2、核苷酸的合成代谢
（1）核糖核苷酸的生物合成（重点）（2）脱氧核糖核苷酸的生物合成（3）单核苷酸转变成核苷二磷酸和核苷三磷酸（自学）
（4）各种核苷酸的相互转变
教学后记
讲述核苷酸生物合成时，通过给同学们播放flash 动画，了解核苷酸生物合成的过程，掌握核苷酸生物合成的原料。
第十八章 dna复制（2学时）
本章重要地位：dna的复制是遗传信息流动即中心法则的基础，dna复制的保守性是生物体保持物种遗传稳定性的基础。
教学要点：
重点讲授dna半保留半不连续复制的机制，了解dna复制保证遗传稳定的内在因素。
教学内容：
1、dna复制方式
半保留复制
2、参与dna复制的因子（重点）
（1）dna聚合酶的活性
（2）dna拓扑异构酶(解旋酶）
（3）单链dna结合蛋白（ssb）
（4）引物酶
（5）dna连接酶
3、dna复制过程（重点）
（1）复制的起始：dna复制的起点；
复制叉的形成；
起始的过程（2）复制的延伸：开始新生链合成过程；
冈崎片段；
半不连续复制（3）复制的终止
4、逆转录
逆转录；
逆转录酶
5、dna损伤与修复
（1）dna 的损伤
（2）引发突变的因素
（3）突变分子改变的类型
（4）损伤的修复（光修复，切除修复，重组修复，sos修复）
教学后记
讲述dna复制时，给同学们播放flash 动画帮助理解。
第十九章rna合成（2学时）
本章重要地位：rna的生物合成是遗传信息流动的中间体，rna获得dna所携带的遗传信息并最终传递给蛋白质。
教学要点：重点讲授rna合成的机制和rna的转录后加工。教学内容：
1、转录基本特点
2、原核细胞rna转录合成特点（重点）
（1）起始位点的识别
（2）转录起始
（3）链的延伸
（4）转录终止
3、真核生物的转录作用
（1）真核rna聚合酶
（2）转录
4、转录过程的选择性抑制剂
5、转录产物的“加工”（重点）
教学后记
讲述rna合成时，给同学们播放flash 动画帮助理解。
第二十章 蛋白质合成（2学时）
本章重要地位：蛋白质的生物合成是基因表达的结果，是遗传信息的最终体现。教学要点：重点讲授遗传密码的特性和蛋白质生物合成的一般过程。教学内容：
1、参与蛋白质合成的三类rna及核糖体
rrna
trna
mrna
2、遗传密码子（重点）
遗传密码
遗传密码子的特点
3、蛋白质生物合成过程（重点）
氨基酸的活化
在核糖体上合成肽链（启始、延伸、终止与释放）
五、真核细胞蛋白质合成的特点
教学后记
讲述蛋白质合成时，给同学们播放flash 动画帮助理解。
习题解答、辅导、答疑（2学时）
重要地位：帮助学生理清所学知识框架，解决遗留问题，熟悉答题方法，做好考前复习。
教学内容：
对每章的习题进行课堂集中解答，并回顾和总结本门课程所讲授的重点内容，对学生进行分批答疑。